光促进下N,N-二甲基甲酰胺作为一氧化碳源的烯烃氢酯化反应

 研究了光照下以N,N-二甲基甲酰胺(DMF)为一氧化碳源的烯烃氢酯化反应. 结果表明,在常温常压和光照射条件下DMF可以分解得到CO,新生成的CO在光促进下可以直接与CH3OH-DMF溶液中的底物1-辛烯在温和条件和非贵金属钴化合物(Co(OAc)2,CoCl2,Co(en)3Cl2和大环钴[Co(14)4,11-二烯-N4]I2)催化下进行氢酯化反应,反应中DMF既是溶剂,又是原料. H13CON(CH3)2同位素示踪实验证实了这一结果. 在反应体系中通入二氧化碳可以大大提高反应的转化率、产率及选择性. 13CO2同位素示踪实验表明,CO2并未参与产物的形成,其作用是中和DMF分解产生的HN(CH3)2,从而有利于DMF的光促分解.     

细胞色素C与NO的反应机制

细胞色素C(Cytochrome C,Cyt C)与NO(由NO供体药物proliNONOate提供)之间的反应已在电化学和医疗方面受到重视,而直接与NO气体作用尚未得到关注;且前者主要是从Q带进行分析的,Soret带未提及。本文采用紫外-可见(UV-Vis)吸收光谱、电子顺磁共振(EPR)光谱、紫外可见时间过程光谱以及同步荧光光谱等方法同时分析了其Soret带与Q带的变化,探讨了不同价态的Cyt C与NO气体结合及解离反应的过程。结果表明:Cyt C与NO相互作用时,无论是高铁细胞色素C(ferric cytochrome C,Fe(Ⅲ)-Cyt C)还是亚铁细胞色素C(ferrous cytochrome C,Fe(Ⅱ)-Cyt C),反应产物都是细胞色素C配合物(Cyt C-NO);Fe(Ⅱ)-Cyt C先被NO氧化生成Fe(Ⅲ)-Cyt C,之后再与NO结合生成Cyt C-NO,Fe(Ⅲ)-Cyt C则直接与NO结合生成Cyt C-NO。Cyt C-NO是一种不稳定的配合物,当通入少量NO时Cyt C-NO很快解离生成Fe(Ⅲ)-Cyt C,其解离速率为(0.005 07±0.001) s^-1,是与供体药物结合所形成配合物解离速率的十分之一;NO过量时,生成的Cyt C-NO不会再发生解离。对实验结果分析,得出Cyt C与NO配位反应机制为溶液中的NO进入Heme腔内,Fe-S断裂,Fe-N间形成新的配位键,NO气体可以直接与Cyt C反应,生成的配合物比供体药物稳定,同时Soret带具有明显变化。这对于利用NO来缓解细胞内的氧化压以及利用NO检测细胞内呼吸类酶的变化,进而检测细胞凋亡具有重要意义。     

光激发金属配位四苯基卟啉瞬态吸收和衰减动力学性质研究

以四苯基卟啉为实验模板, 结合稳态吸收光谱、 荧光光谱、 瞬态吸收光谱、 动力学数据及理论计算结果研究了光激发4种金属配位卟啉的光谱性质. 光激发后, 四苯基卟啉化合物TPP-2H, TPP-Zn和TPP-Mg稳态吸收光谱Soret带谱峰强度均明显降低, TPP-Ni吸收强度由0.3 a.u.增至1.3 a.u., TPP-FeCl谱峰变化较小. TPP-2H和镁、 锌配位卟啉的瞬态吸收光谱Soret带出现明显负峰, 激光激发后其瞬态中间体的消光系数(ε_t)小于基态的消光系数(ε_G), ΔOD值为负值; 3种卟啉正负峰微秒级衰减动力学过程表明, 光激发后分子产生较为稳定的中间态, 有利于光电转换或光反应. 实验和理论研究表明, 金属卟啉光学性质差异由金属配位空轨道和电子排布引起. 以上卟啉光学性质可协助理解光合作用过程, 并为选择光电转换新型卟啉材料的配位金属提供实验支持.     

秋水仙碱与人血清白蛋白相互作用的谱学研究

采用紫外、荧光和圆二色光谱研究了秋水仙碱与人血清白蛋白之间的相互作用。结果发现秋水仙碱使人血清白蛋白的紫外吸收增强,特征荧光峰猝灭,并且随温度升高猝灭常数K_SV降低。求算了不同温度下秋水仙碱与人血清白蛋白相互作用的平衡常数与结合位点数。根据Van’t Hoff方程计算出ΔH=-11.66 kJ·mol-1,ΔS=51.507 J·(mol·K)-１,得出二者之间的作用力主要是静电作用力。圆二色光谱测得加入秋水仙碱后人血清白蛋白的α-螺旋降低,二级结构改变,表明秋水仙碱对人血清白蛋白的荧光猝灭机制属于形成配合物所引起的静态猝灭。     

光谱法研究铜锌超氧歧化酶与组氨酸钴(Ⅱ)的相互作用 Ⅱ.外加组氨酸钴(Ⅱ)及磷酸盐的影响

采用ＶＩＳ和 ＩＣＰ及酶活性测定等方法,研究铜锌超氧歧化酶（Ｃｕ２Ｚｎ２ＳＯＤ）与组氨酸钴（Ⅱ）［Ｃｏ（Ｈｉｓ）ｎ］ 的直接相互作用及外加组氨酸钴（Ⅱ）、磷酸盐对此类相互作用的影响。结果发现,水溶液中原酶活性中心的Ｃｕ（Ⅱ）和Ｚｎ（Ⅱ）离子可被外加的组氨酸钴（Ⅱ）部分诱导、交换出来,而Ｃｏ（Ｈｉｓ）ｎ 中的Ｃｏ（Ⅱ）进入酶的活性中心,形成“Ｃｏ－ＳＯＤ”酶衍生物各组分,并相应影响了酶的催化活性。与此同时,外加组氨酸钴（Ⅱ）及磷酸盐对此类相互作用有着重要的影响     

激光诱导游离色氨酸对血红蛋白反应动力学影响及机理

血红蛋白活性中心铁卟啉具有环状共轭结构,类似于叶绿素,可以吸收特定波长光,光会诱导铁卟啉发生氧化还原反应。研究中发现,紫外区波长光照射血红蛋白的氧化还原反应情况优于铁卟啉特征吸收波长(406 nm)光照射情况。无游离色氨酸(Trp)时,266 nm激光激发后高铁血红蛋白(metHb)、脱氧血红蛋白(deoxy Hb)、氧合血红蛋白(HbO_2)和碳氧血红蛋白(HbCO)均被激发至各自相应的激发态,其Soret带谱峰衰减至基态的时间大致相同;加入游离Trp后,激发态Trp会转移能量到铁卟啉,在直接和间接光能量双重作用叠加下,激发态铁卟啉衰减时间发生变化。metHb、deoxy Hb和HbCO衰减时间明显延长,但对HbO_2影响相对较小。根据瞬态吸收光谱、动力学曲线和紫外-可见吸收光谱综合分析可知,在加入游离Trp前后,4种形态血红蛋白在被入射光激发后,铁卟啉均反应至具有(或近似具有)一空位的铁六配位平面卟啉结构状态。     

4-硫-5-碘尿苷的合成及其与人血清白蛋白间的相互作用

基于硫碱基(thio-base)的易烷基化、易氧化、强紫外长波(UVA)吸收等独特的性质,以及核苷类化合物的抗肿瘤活性,设计合成了一种新化合物4-硫-5-碘尿苷,通过NMR、IR、UV、MS对其结构进行了表征。在模拟生理条件下,利用荧光光谱法、紫外-可见吸收光谱法以及圆二色谱法研究了4-硫-5-碘尿苷与人血清白蛋白(HSA)的相互作用。结果表明,4-硫-5-碘尿苷对HSA荧光具有静态猝灭作用。运用Stern-Volmer方程计算了体系的猝灭常数,利用Lineweaver-Burk方程计算了二者的结合常数,并且确定了4-硫-5-碘尿苷与HSA之间的主要作用力类型为疏水作用力,根据能量转移理论求得4-硫-5-碘尿苷与HSA的结合距离及能量转移率。此外,通过圆二色谱法考察了4-硫-5-碘尿苷对HSA作用前后的构型结构的影响。     

4-硫胸苷的合成及其与人血清白蛋白的相互作用

基于含硫核苷类化合物的光敏性和核苷类化合物对肿瘤细胞有特殊的亲和力以及核苷类化合物的抗肿瘤活性,设计合成了4-硫胸苷,并通过NMR、UV、MS对其结构进行了表征。利用荧光光谱考察了4-硫胸苷与人血清白蛋白(HSA)的相互作用。实验结果表明:4-硫胸苷对人血清白蛋白(HSA)体系的猝灭是由于他们相互作用形成复合物而导致的静态猝灭。通过计算得出其结合常数分别为3.46×104,3.91×104,4.31×104L·mol-1,并测定了不同温度下的热力学参数。结果表明,4-硫胸苷与人血清白蛋白之间的主要作用力类型为疏水作用力。另外,通过圆二色光谱考察了4-硫胸苷对人血清白蛋白二级结构的影响,结果表明,4-硫胸苷对人血清白蛋白的二级结构基本没有影响。     

荧光法研究光诱导肌红蛋白的去氧过程

用荧光光谱法对光诱导下肌红蛋白的去氧过程进行了研究。含氧肌红蛋白在光照下发生去氧作用,光照量越大,去氧量越大;光照下的温度越高,去氧越快;N2可以把肌红蛋白活性中心铁卟啉中的配位氧脱下来,因而可用荧光光谱法作含氧肌红蛋白与各种气体相互作用的去氧研究。此外,荧光光谱法还可用作肌红蛋白中色氨酸和酪氨酸残基与铁卟啉之间的传能研究。