Cu（Ⅰ）对马脾脱铁铁蛋白吸收Fe（Ⅱ）影响的光谱研究

用紫外吸收光谱研究了Ｃｕ（Ⅰ）对马脾脱铁铁蛋白吸收Ｆｅ（Ⅱ）的影响作用，结果显示：在低Ｃｕ（Ⅰ）浓度下，［Ｆｅ（Ⅱ）］／［ｓｕｂｕｎｉｔ］≈４０，ｐＨ为６．５的（ＣＨ２）６Ｎ４－ＨＣｌ缓冲体系中，Ｃｕ（Ⅰ）可明显促进马脾脱铁铁蛋白对Ｆｅ（Ⅱ）的吸收，同时探讨了Ｃｕ（Ⅰ）与马脾脱铁铁蛋白的相互作用     

游仆虫中心蛋白聚合特性的初步分析

中心蛋白是一类对微管组织中心的复制、分裂及依赖于中心蛋白的纤维收缩方面起重要作用的蛋白质．为了研究中心蛋白可能的结构变化。纯化了重组的游仆虫中心蛋白，并利用分子排阻层析研究了它在体外的聚合及盐的影响．结果表明。盐浓度对聚合有很大的影响．高盐浓度时。蛋白以纤维状的单体形式存在；无盐时蛋白以纤维状的二聚或多聚体形式存在．     

荧光法研究3-羟基-2-萘甲酸与牛血清白蛋白的作用

在pH 7.4、0.05 m o l.L-1三羟甲基氨基甲烷-盐酸(T ris-HC l)缓冲液及室温条件下,用荧光光谱法、分光光度法研究了3-羟基-2-萘甲酸与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用.研究表明,3-羟基-2-萘甲酸与牛血清白蛋白的相互作用为单一的荧光静态猝灭过程.二者以摩尔比1∶1牢固结合,其条件稳定常数logK=4.60±0.06.根据Fo。rster非辐射能量转移机理,求算了给体(BSA色氨酸残基)与受体(3-羟基-2-萘甲酸)间距离r为3.72 nm.     

2,6-吡啶二甲酰肼2-羟基萘甲醛酰腙-Cu(Ⅱ)-CopC三元配合物的光谱研究

以2,6-吡啶二甲酸为原料,经酰化、酯化、胺解、亲和加成合成2,6-吡啶二甲酰肼-2-羟基萘甲酰腙(L1)。用紫外-可见吸收光谱、荧光光谱、荧光寿命方法研究了酸碱对L1互变异构的影响及L1、Cu(Ⅱ)、铜运输蛋白(copper trafficking protein,apoCopC)三者的相互结合。结果表明,在pH=7.4、50 mmol·L^-1 Tris-HCl缓冲条件下,L1可分别与Cu(Ⅱ)、apoCopC结合形成1:1的配合物,条件结合常数分别为3.32×10⁶ mol^-1·L和4.01×10⁵ mol^-1·L;而Cu(Ⅱ)-L1与apoCopC结合形成1:1复合物的条件结合常数为8.09×10⁵ mol^-1·L。荧光共振能量转移、分子对接模拟表明,L1结合在apoCopC的N端,光谱滴定证实L1、Cu(Ⅱ)、apoCopC可形成以Cu(Ⅱ)为中心的三元配合物。     

米托蒽醌与生物大分子DNA结合平衡的研究

米托蒽醌(MX)是一个广谱高效的葸醌类抗癌新药(下式),核酸是该类药物的主要细胞作用靶位,它通过与DNA结合,影响DNA的转译和复制,从而起到抗癌作用。研究这类药物与核酸的作用对于阐明抗癌机理具有重要意义,为此,广泛地开展了这方面的研究。     

基于π…π和C-H…π作用力构筑的磺酰腙镍(Ⅱ)配合物的超分子组装

在温和条件下,以对甲苯磺酰氯为初始原料合成了具有新颖Ni-O(磺酰基)配键的磺酰腙镍(Ⅱ)配合物NiL₂(HL:4-甲基-N'-(吡啶-2-亚甲基)苯磺酰肼)。晶体结构研究表明,该配合物仅通过π…π和C-H…π作用组装成两种不同类型的二聚体,一是通过平行四重芳基环绕(P4AE：由面对面(OFF)和边对面(EF)π堆积组成)相互作用组装而成,二是仅通过OFF相互作用进行组装。沿着c轴方向,两类二聚体通过P4AE和OFF作用的组合,以“头碰头”形式组装成一维链。每个二聚体均包含了两种不同的对映体形式。利用B3LYP/6-31++G^**方法,对两种二聚体结构单元单点能计算表明,具有P4AE作用的二聚体存在着OFF和EF的协同作用,也印证和和支持了实验结果。光谱研究确证溶液中Ni(Ⅱ)和HL形成了物质的量之比为1∶2配合物。     

铕(III)离子与人血清脱铁转铁蛋白结合的紫外差光谱研究

在pH7.4,温度为25℃的条件下,用紫外吸收差光谱进行了Eu^3^+对人血清脱铁转铁蛋白的滴定。结果表明Eu^3^+与人血清脱铁转铁蛋白结合后其差光谱在245nm和296nm处出现吸收峰,在245nm处,Eu^3^+-脱铁转铁蛋白配合物的摩尔吸光系数是(2.2±0.1)×10^4cm^-^1.mol^-^1.dm^3,Eu^3^+可占据脱铁转铁蛋白的2个金属离子结合部位,Eu^3^+优先占据脱铁转铁蛋白的C端结合部位,条件平衡常数是logK~C=8.42±0.12,logK~N=6.03±0.42。Eu^3^+与R~E^3^+(R~E=Nd,Sm,Gd和Tb)间的线性自由能关系表明,稀土离子占据脱铁转铁蛋白的C端结合部位时受离子大小的影响。     

白藜芦醇与CopC的相互作用研究

白藜芦醇是一种天然的植物抗毒素,存在于花生、葡萄和多种浆果之中。CopC是一种由β-折叠片组成的铜伴侣蛋白,含有102个氨基酸,Cu~+结合在C端,Cu~(2+)结合在N端,其作为氧化还原开关参与铜的调控,它与小分子的作用影响其氧化还原开关功能。本研究主要利用红外光谱(FTIR)、圆二色谱(CD)、荧光寿命、三维荧光光谱、荧光光谱和分子对接等方法研究白藜芦醇与CopC的相互作用。通过FTIR、CD、化学变性和荧光寿命测定表明,白藜芦醇的结合使得CopC的稳定性降低,可能源于CopC的β-折叠片含量减少,自由卷曲含量增加。此外,三维荧光光谱和荧光光谱表明,白藜芦醇与CopC结合后,其荧光光谱出现蓝移,表明白藜芦醇可能结合在CopC的疏水区域;并且,可得白藜芦醇与CopC的结合比为1∶1,结合常数为(6.76±0.17)×10~5 L·mol~(-1),疏水作用力是维持两者之间形成复合物的主要作用力。通过F9rster能量转移和分子对接模拟确定CopC中白藜芦醇和色氨酸之间的平均结合距离,模拟的结果和实验结果具有较好的一致性。本文结果将为阐明CopC的铜调控机理提供帮助。     

镓转铁蛋白与HL60细胞的结合

用¹²⁵I示踪法测定了不同形式的镓转铁蛋白(Ga_C-Tf, Ga₂-Tf, Ga_C-Tf-Fe_N)与HL60细胞的结合作用. 结果表明0 ℃、pH＝7.4时Ga_C-Tf, Ga₂-Tf和Ga_C-Tf-Fe_N均与细胞膜结合, 表观结合常数分别为(1.2±0.14)×10⁸, (1.1±0.19)×10⁸和(1.8±0.42)×10⁸ L/mol; 同时测定了¹²⁵I标记的脱铁转铁蛋白(apoTf)与HL60细胞的表观结合常数为(0.97±0.20)×10⁸ L/mol; HL60细胞的平均受体数为(4.8±0.11)×10⁵. 通过体外研究表明, 不同形式的镓转铁蛋白与受体的结合能力次序为apoTf≈Ga_C-Tf≈Ga₂-Tf＜Ga_C-Tf-Fe_N.     

八肋游仆虫中心蛋白N-端半分子金属离子结合性质的光谱研究

Ca~(2+)在中心蛋白调节许多生理过程并发挥生物功能中起到很重要的作用.本文分别使用TNS、Tb~(3+)为荧光探针研究了八肋游仆虫中心蛋白N-端半分子(P_(12))与不同稀土离子的结合性质及对其构象变化的影响和P_(12)与Tb~(3+)结合的热力学性质.结果表明,在pH 7.4、0.01 mol/L Hepes条件下,中心蛋白与稀土离子结合的稳定性和稀土离子饱和的蛋白质疏水区暴露程度与稀土离子静电势成正比;稀土离子主要以静电作用占据八肋游仆虫中心蛋白N-端区域的金属离子结合部位.