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161.
Nir2蛋白具有多个结构域,在生物体中可能发挥多种生理功能。本实验用MAD软件对大肠杆菌BL21(plys)原核表达的Nir2蛋白碳端进行了晶体结构分析。结果显示,硒蛋氨酸取代蛋白晶体及未取代蛋白晶体同属空间群P212121,晶胞参数a=109.468 Å, b=120.621 Å, c=70.315 Å,分辨率分别为2.2 Å和2.7 Å。一个不对称单位含有三个分子,含水量为48%。Nir2蛋白碳端由C片层和N片层构成,其中C片层与钙ATPase的催化区域P相似,N片层为许多不相关的功能性蛋白所共有。研究证明二者之间的静电作用是影响Nir2蛋白碳端与Pyk2 FERM区域结合的主要因素。该晶体结构的分析结果为进一步研究Nir2蛋白碳端的潜在功能提供了结构基础。 相似文献