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Andrew J. Devine Dr. Alice E. Parnell Dr. Catherine R. Back Dr. Nicholas R. Lees Dr. Samuel T. Johns Ainul Z. Zulkepli Rob Barringer Dr. Katja Zorn Dr. James E. M. Stach Prof. Matthew P. Crump Prof. Martin A. Hayes Dr. Marc W. van der Kamp Prof. Paul R. Race Prof. Christine L. Willis 《Angewandte Chemie (Weinheim an der Bergstrasse, Germany)》2023,135(3):e202213053
Abyssomicin C and its atropisomer are potent inhibitors of bacterial folate metabolism. They possess complex polycyclic structures, and their biosynthesis has been shown to involve several unusual enzymatic transformations. Using a combination of synthesis and in vitro assays we reveal that AbyV, a cytochrome P450 enzyme from the aby gene cluster, catalyses a key late-stage epoxidation required for the installation of the characteristic ether-bridged core of abyssomicin C. The X-ray crystal structure of AbyV has been determined, which in combination with molecular dynamics simulations provides a structural framework for our functional data. This work demonstrates the power of combining selective carbon-13 labelling with NMR spectroscopy as a sensitive tool to interrogate enzyme-catalysed reactions in vitro with no need for purification. 相似文献
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