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991.
992.
Polymerfilmformationfromeitherlatexorsolutionisquiteaninterestingbutcomplicatedsubjectdealingwithdiffusion,interpenetrationandcoagulationofpolymerchains,andespeciallycorrelatedtothepropertiesofthefinallyformedfilm.Manystudies[1—3]havebeencarriedoutonlat… 相似文献
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994.
阳离子型微乳液对显色剂1—(2—吡啶偶氮)—2—萘酚的增溶作用 总被引:5,自引:0,他引:5
以光度法研究了阳离子型微乳液对显色剂1-(2-吡啶偶氮)-2-萘酚(PAN)的增溶作用,通过测定PAN在阳离子型CTMAB/n-C5H11OH/n-C9H20微乳液中的“胶束位”n和结合常数K,并与相同表面活性剂胶束体系比较,探讨了微乳液对显色剂PAN的增溶作用。 相似文献
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996.
997.
998.
The structure of trans-[Pd(dtco-3-OH)2] (ClO4)2·2DMSO, in which dtco-3-OH is dithiacyclooctan-3-ol and DMSO is dimethyl sulfoxide, was determined by X-ray crystallographic analysis. The crystal data: space group pi, a = 0.7077(2) nm, b = 1.0788(1) nm, c = 1.1111(1) nm, α=67.710(8)°, β = 73. 59(2)°, γ = 85. 39(2)°,R1 = 0 . 0368 and Rw = 0.0998. The palladium (II) is coordinated by four sulfur atoms with a regular square planar configuration. The Pd-S distances are 0.2314(1) and 0.2317(1) nm, respectively. Both dtco-3-OH ligands are in the boat-chair configuration and two hydroxyl groups are on the opposite sites of the PdS4 coordination plane and are towards Pd(II). The Pd-O distance is 0. 285 nm, indicating a weak interaction between them. A typical hydrogen bond between the hydroxyl group of dtco-3-OH ligand and DMSO was observed in the crystal structure. An aqueous solution prepared with the crystals of the complex was used for the investigation of electrospray mass spectrometry ( ESMS ). Besid 相似文献
999.
The interaction of oxidized insulin B chain(B)with cis-[Pd-(en)Cl2](en=ethylenediamine),cis-[Pd-(dtco-3-OH)Cl2](dtco-3-OH=dithiacyclooctan-3-ol)and CuCl2 was studied by electrospray inass spectrometry.It is discovered that the binding of Pd(Ⅱ)complexes and the sites of cleavage are highly dependent on the secondary structure and local environment of B.The hydrolytic cleavage of denatured B by Pd(Ⅱ)complexes was monitored by HPLC.The reaction is regioselective and follows first order kinetics with half-life of 4.8 days at 40℃.Two amide bonds,i.e.at Leu6-Cys7 and at Gly8-Ser9,which are close to the two potential Pd(Ⅱ)binding sites His5 and His10,are selectively cleaved.In the case of Cu(Ⅱ)ion as promoter,only one cleavage site was observed which is located at Gly8-Ser9 bond.These results provide improved understanding on the design of artificial metallopeptidase. 相似文献
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