真空紫外区定时曝光法分析高组份合金

分析高组份合金时,用传统的内标法误差太大,加上诱导含量计算法亦无明显改善。本文首先对超合金分别进行了内标-诱导含量法与定时曝光法实验,肯定了定时曝光法。通过算术平均误差的比较、相关系数的比较、置信区域比较等判据,论证了内标法和定时法的精度。再用真空光量计定时曝光法成功地分析了HK-40合金,并作出了其工作曲线。     

不同堆垛结构二硫化铼/石墨烯异质结的光电化学特性

能源及污染是新时代所面临的重要难题,光催化技术可通过电解水产氢以及降解有机物污染物,在一定程度上解决此问题.而制备光催化活性较好、光生载流子分离效率高的光催化剂是这项技术的关键.本文采用液相剥离法结合电泳沉积法制备得到具有不同堆垛结构的二硫化铼-石墨烯(ReS2-Gra,ReS2在上)与石墨烯-二硫化铼(Gra-ReS...     

基于数字全息干涉术的云微物理参数同步测量方法

云微物理参数对气候变化、天气预测、人工影响天气、飞行安全等领域具有重要的影响.目前,基于光散射、碰撞和成像理论的云微物理参数测量方法存在反演过程需要对云滴谱和粒子特性进行假设、撞击过程会破坏粒子特征、无法获得云粒子三维特征等瓶颈问题.本文提出了基于干涉理论,结合光信息处理、景深压缩与融合全息图的灰度梯度方差技术的同轴数...     

蛋白质表示简化的物理研究

文中概要地描述了“蛋白质折叠”的问题及其统计研究方法 ,并针对根据氨基酸之间相互作用特性进行的氨基酸和蛋白质简化研究进行了较为细致的论述和讨论 ;并指出通过这样的分析 ,我们不仅可以对蛋白质具体的简化字母表示有一定的了解 ,而且对于我们进一步了解蛋白质序列 结构关系有很大的帮助。     

超声电化学制备PbSe纳米枝晶

近年来，纳米晶态半导体粒子因其具有大的表面体积比、高的活性、特殊的电学性质和独特的光学性质引起了科学界的广泛关注犤１，２犦。基于半导体纳米粒子的量子尺寸效应和表面效应，半导体纳米粒子在发光材料犤３犦、非线性光学材料犤４犦、光敏传感器材料犤５犦、光催化材料犤６犦等方面具有广阔的应用前景。如何实现对半导体纳米粒子的尺寸大小、粒度分布以及形状和表面修饰的控制，寻找更简便的合成方法以及改善制备环境等是半导体纳米粒子研究的关键。超声电化学是结合了电化学和超声辐照而建立起来的一种新方法，它显示了两者的优点犤…     

吡啶类螯合树脂对Cu(Ⅱ)和Ni(Ⅱ)吸附分离特性的研究

以自合成的氨基吡啶(ANA)树脂为吸附剂,研究其对单组分重金属离子的吸附行为和在双组分体系中对目标重金属离子的分离去除能力。单组分静态吸附实验结果表明,在pH值为5条件下,ANA树脂对Cu(Ⅱ)和Ni(Ⅱ)的吸附容量分别达到1.022mmol/g和0.446mmol/g。静态吸附等温线和动力学过程可采用Langmuir方程和Lagergren二级动力学方程进行拟合。在Cu(Ⅱ)/Ni(Ⅱ)双组分体系下,Cu(Ⅱ)的吸附量较单组分大,高浓度Ni(Ⅱ)条件下,Cu(Ⅱ)在ANA树脂上具有更好的吸附选择性能。前222BV、248BV出水中,Ni(Ⅱ)纯度分别高达100%、99.999%,经简单浓缩处理即可进行回收利用,为树脂在高纯金属制备技术中的应用提供理论指导和技术支持,同时在有色金属资源的深度提纯和高级应用中具有重要的经济和战略意义。     

生物大分子多尺度理论和计算方法

分子模拟是研究生物大分子的重要手段. 过去二十年来, 人们将分子模拟与实验研究相结合, 揭示出生物大分子结构和动力学方面的诸多重要性质. 传统分子模拟主要采用全原子分子模型或各种粗粒化的分子模型. 在实际应用中, 传统分子模拟方法通常存在精度或效率瓶颈, 一定程度上限制了其应用范围. 近年来, 多尺度分子模型越来越受到人们的关注. 多尺度分子模型基于统计力学原理, 将全原子模型和粗粒化模型相耦合, 有望克服传统分子模拟方法中的精度/效率瓶颈, 进而拓展分子模拟在生物大分子研究中的应用范围. 根据模型之间的耦合方式, 近年来发展起来的多尺度分子模拟方法可归纳为如下四种类型: 混合分辨多尺度模型、并行耦合多尺度模型、单向耦合多尺度模型、以及自学习多尺度模型. 本文将对上述四类多尺度模型做简要介绍, 并讨论其主要优缺点、应用范围以及进一步发展方向.     

e+e－→π+π－π+π－形状因子拟合

基于BABAR实验组对e⁺e^－→π⁺π^－π⁺π^－的反应截面的测量结果, 用VMD模型给出的理论截面拟合实验数据, 首次从单一反应道得到π⁺π^－π⁺π^－末态形状因子的所有参数值.     

The preferences of orientations between the pairs of amino acids

In this work, we make an investigation on the preferences of orientations between amino acids using the orientation defined based on the local geometry of the amino acids concerned. It is found that there are common preferences of orientations (70°, 30°}, 140°) and (110°, 340^{\circ}, 100°) for various pairs of amino acids. Different side chains may strengthen or weaken the common preferences, which is related to the effect of packing. Some amino acids having specific local flexibility may possess some preferences of orientations besides the common ones, such as (10°, 280°, 210°). Another analysis on the pairs of the amino acids with different secondary-structure preferences shows that the directional interaction may affect the distribution of orientation more effectively than the packing or local flexibility. All these results provide us some insight of the organization of amino acids in protein, and their relation with some related interactions.