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采用同步荧光法研究了血竭总黄酮(tFSD)与人血红蛋白(HHb)的相互作用,并与血清白蛋白的同步荧光光谱进行比较。tFSD可以猝灭HHb、牛血清白蛋白(BSA)、人血清白蛋白(HSA)的荧光,但只有HHb的峰位因分子构象改变蓝移10 nm。HHb的同步荧光蓝移表明,tFSD使HHb内部芳香族氨基酸所处微环境的疏水性增强。0.4 mol.L-1的NaCl可阻止两者的结合,说明tFSD与HHb的弱结合力是氢键和静电力,而tFSD-HHb复合物的作用时间、酸度对结果无影响。 相似文献