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The fluorescence of pure tryptophan and tryptophan residues in albumin is studied at an excitation wavelength of 288 nm. The range of wavelength registration is 280–380 nm. A broad fluorescence band at 350–355 nm and an elastic scattering line at 288 nm are observed in the spectrum measured at 90° relative to the primary beam. The fluorescence of pure tryptophan and tryptophan in albumin is greatly reduced under the impact of the plasma radiation of a spark discharge, while the elastic scattering peak remains unchanged within the limits of error. A comparison of the elastic scattering and fluorescence indicates that tryptophan loses its inherent property to fluoresce under an external influence. The structure of the other tryptophan levels remains unchanged.
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