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β-Lactoglobulin is a whey protein that affects milk composition and product functionality and which can be present in up to eight genetic variant forms. A free zone capillary electrophoresis method has been developed to separate and identify the β-lactoglobulin A, B and C variants. Three buffer systems [borate, 2-(N-morpholino)-ethanesulphonic acid (MES) and bis(2-hydroxyethyl)imino-tris(hydroxymethyl)methane (Bistris)] were examined over a range of pH values and with the addition of the separation buffer modifiers Tween 20 and/or ethanolamine. The most successful combination of these was 50 mM MES at pH 8.0 with the addition of 0.1% Tween 20 which clearly resolved the three variants from both each other and from the other whey proteins even though the MES buffer was acting well outside its pKa range (pH 5.3–7.3). The retention times and identification of the individual variants were verified by spiking with commercially purified β-lactoglobulin A and B proteins and a β-lactoglobulin AC whey. The method was then used to phenotype β-lactoglobulin in a sample population of New Zealand Jersey cows. 相似文献
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The study of D2O isolated in amorphous H2O (ice Iv) has been extended to the determination of the bending mode frequency (1230 cm?1) and to the measurement of the vibrational spectrum of the cubic ice phase (ice Ic). The vibrationally decoupled stretching frequencies (ν1 = 2367 cm?1 and ν3 = 2444 cm?1) for D2O in the H2O (Ic) have been obtained and an estimate of the exchange activation energy is given. 相似文献