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Dr. Lydia I. Dewis Dr. Madhavachary Rudrakshula Dr. Christopher Williams Dr. Elisabetta Chiarparin Dr. Eddie L. Myers Prof. Craig P. Butts Prof. Varinder K. Aggarwal 《Angewandte Chemie (International ed. in English)》2023,62(23):e202301209
With over 60 % of protein–protein interfaces featuring an α-helix, the use of α-helix mimetics as inhibitors of these interactions is a prevalent therapeutic strategy. However, methods to control the conformation of mimetics, thus enabling maximum efficacy, can be restrictive. Alternatively, conformation can be controlled through the introduction of destabilizing syn-pentane interactions. This tactic, which is often adopted by Nature, is not a common feature of lead optimization owing to the significant synthetic effort required. Through assembly-line synthesis with NMR and computational analysis, we have shown that alternating syn–anti configured contiguously substituted hydrocarbons, by avoiding syn-pentane interactions, adopt well-defined conformations that present functional groups in an arrangement that mimics the α-helix. The design of a p53 mimetic that binds to Mdm2 with moderate to good affinity, demonstrates the therapeutic promise of these scaffolds. 相似文献
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