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Hee Yang Lee Dr. Seungyeop Baek Minhae Cha Prof. Seung-Hoon Yang Illhwan Cho Heewon Shin Dr. Sejin Lee Dr. Hye Yun Kim Songmin Lee Dr. Jisu Shin Dr. Donghee Lee Kyeonghwan Kim InWook Park Soljee Yoon Dr. Jiyoon Kim Seong Jeong Park Dr. Seong Muk Kim Ko Eun Kim Hye Ju Kim Min-Seok Oh Dr. Gwan-Ho Lee Dr. Byung-Yong Yu Priyadharshini Kannan Dr. Keunwan Park Prof. YoungSoo Kim 《Angewandte Chemie (International ed. in English)》2023,62(7):e202210209
Amyloid-β (Aβ) in the form of neurotoxic aggregates is regarded as the main pathological initiator and key therapeutic target of Alzheimer's disease. However, anti-Aβ drug development has been impeded by the lack of a target needed for structure-based drug design and low permeability of the blood–brain barrier (BBB). An attractive therapeutic strategy is the development of amyloid-based anti-Aβ peptidomimetics that exploit the self-assembling nature of Aβ and penetrate the BBB. Herein, we designed a dimeric peptide drug candidate based on the N-terminal fragment of Aβ, DAB, found to cross the BBB and solubilize Aβ oligomers and fibrils. Administration of DAB reduced amyloid burden in 5XFAD mice, and downregulated neuroinflammation and prevented memory impairment in the Y-maze test. Peptide mapping assays and molecular docking studies were utilized to elucidate DAB-Aβ interaction. To further understand the active regions of DAB, we assessed the dissociative activity of DAB with sequence modifications. 相似文献
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