掺Nd3+玻璃微球发射光谱研究

采用粉末喷烧法制备了掺Nd^3 高折射率TiBa玻璃微球,主要成分为TiO2,BaO和SiO2,微球直径在30μm左右。在带有显微镜的光谱仪上,用514nm激光照射微球的边缘,测量了它们的发射光谱,观察到了微球腔效应导致的光谱结构共振。在较低泵浦阈值(2mW)下,获得了Nd^3 的激射发光。利用光学微腔理论讨论了玻璃微球荧光光谱中的形貌共振,实验结果与计算结果相符。     

振动注塑PP的拉伸蠕变研究

分别通过改变机械振动注塑机的频率(5~25 Hz)和压力(10~18 MPa)获得不同条件下成型的PP样条,然后在各种成型条件下的PP样条上分别施加相同的拉伸力(F=125 N),进行24 h拉伸蠕变实验.结果表明,在相同的振动频率(10 Hz)和不同的振动压力下成型的PP试样,其24 h蠕变量随着压力的增大而减小;在相同振动压力(12 MPa)和不同的振动频率下成型的PP试样,其24 h蠕变量随着频率的增大而增大.当振动频率达到f=10 Hz的时候,其24 h拉伸蠕变量的变化趋于平缓.同时,也对不同振动条件下注塑的PP试样进行拉伸实验,冲击实验和动态力学性能测试,讨论了成型条件对性能的影响.     

脂质体包裹荧光受体方法研究a-突触核蛋白在磷脂膜上的结构和动态特征

α-突触核蛋白(α-synuclein,α-syn)在帕金森病的发病机理中起着关键的作用,因而近年来受到了越来越广泛的关注.α-syn在膜上的动力学过程对理解其功能至关重要.本文使用基于脂质体的单分子荧光衰减方法——LipoFRET,首次对较高浓度下α-syn与磷脂膜的相互作用的动态过程进行了单分子层面上的研究.研究发现,在溶液中α-syn浓度升高时,其中央NAC区域可离开磷脂膜表面进入水相中;而N端部分位于膜表面内的位置变浅,并有更高的概率脱离膜表面进入溶液中.利用单分子荧光成像对α-syn解离的观察则发现,随着溶液中的α-syn浓度升高,脂质体上的α-syn解离速率加快.因此高浓度下,α-syn在膜上各区域垂直位置变化促进了蛋白从膜上的解离.结合LipoFRET的实验结果可以推断,α-syn的解离可能是由于不同的α-syn分子膜作用位点互相竞争而导致的解离.这样的特征,可能是体内环境中影响α-syn控制其聚集的重要性质.     

用非球面透镜制作光纤约1:1空间耦合器

针对光纤的泵浦耦合问题,对由两片非球面透镜组成的接近1:1光纤间空间耦合器进行了计算和实验验证.利用高斯光束的变化规律对光路进行了分析研究,并根据二极管输出光相干性不好的特点,对非球面透镜进行了光路追迹的模拟计算.研究发现,在泵浦光波长等因素发生变化时,利用椭球面透镜组成的耦合系统较双曲面透镜有更高的稳定性.实验中选用符合计算结果要求的非球面透镜组成耦合装置,利用一台二极管激光器(尾纤输出端面直径约200 μm,N.A.约0.2)泵浦一段芯径约200 μm(N.A.约0.42)的多模光纤,耦合装置的透过率约95%,在光纤端面有反射的条件下约90%的泵浦光耦合进光纤.     

Growth of Pb S nanoclusters on specific sites of programmed oligodeoxynucleotides

We develope a method to synthesize Pb S nanoclusters(NCs)using guanine-containing oligodeoxynucleotides(ODNs)as templates.The NCs on the ODNs are ultra small(ranging from～0.5 nm to 2.1 nm)and luminescent in the visible region.They are characterized by photoluminescence(PL)spectra,transmission electron microscopy(TEM),and X-ray powder diffraction(XRD).The ODN–NC complexes can be used as customer-designed fluorophores which do not have the problem of multiple conjugations.The same method enables us to fabricate Pb S quantum dot molecules and connect them into nanowires,expanding their potential applications in molecule electronics and quantum computing.     

RecA蛋白介导同源重组的步进式链交换

同源重组过程由重组酶介导,对维持细胞的遗传稳定性有极大的作用.链交换是同源重组的关键过程,研究链交换发生的基本步长对理解整个反应机制有着重要的作用. Rec A作为原核生物重组酶的重要成员,近年来持续受到广泛关注,但Rec A介导的同源重组链交换的步长目前还有争议.现在主流的观点认为链交换步长为3 bp,而我们的前期工作测得步长的最可几值为9 bp.为了进一步验证我们的结论,进而为更深层次的机理研究提供基础,本文采用酶切保护实验和单分子磁镊,配合使用不同的错配碱基序列从侧面验证了链交换步长不为3 bp,而更倾向于9 bp,并分析了一个步长内的错配碱基数目和分布对链交换进程的影响.该结论为进一步探索重组酶工作的分子机理提供了基础和新的思路.