模拟退火方法研究线性肽构象与环化的关系

采用蒙特卡罗模拟退火方法对一系列线性五肽进行了构象分析，探索了线性肽的优势构象与其环化产率之间的关系．构象分析所得到的预测结果与实验结果吻合．     

磷脂酶A2吲哚类抑制剂的结构和活性关系

应用一种新的预测酶-配体复合物亲和性的方法来研究磷脂酶A2蚓哚类抑制剂的结构-活性关系．磷脂酶A2-抑制剂复合物的三维结构是用分子模构的方法搭建的，复合物的亲和性由程序SCORE计算．共分析了12个抑制剂分子．计算所得的亲和性和实验测定值吻合得很好，明显优于用CoMFA方法分析同一系列化合物所给出的结果．通过分析SCORE的输出结果，识别出了蚓哚类抑制剂和磷脂酶A2相互作用的关键位点，为设计新型的磷脂酶A2抑制剂提供了指导．     

甲烷在W-Mn体系催化剂上氧化偶联制乙烯

本文报导了w-Mn体系催化剂的甲烷氧化偶联反应性能,详细考察了反应条件对1.9wt％Mn—5wt％Na_2WO_4/SiO_2(W—34)催化剂反应性能的影响,并用XRD、BET、EPR、UV-DRS等方法对该催化剂进行了表征。结果表明,该催化剂具有较好的甲烷氧化偶联反应性能,在T=800C,甲烷空速=36,000ml·g~(-1)·h~(-1),CH_4:O_2:N_2=3:1:2.6的最佳实验条件下,其甲烷转化率为36.8％,C_2烃收率达到23.9％;研究还表明,C_2H_6,CO_2是CH_1氧化的一次产物,C_2H_4主要由C_2H_6脱氢而来,而CO则可能主要来源于C_2烃的表面深度氧化,催化剂的结构研究表明,在该催化剂中,w是以Na_2WO_4形式存在,Mn则以Mn_2O_3形式存在,而SiO_2已由无定型结构转变成u-方石英;W、Mn、Si之间没有形成新的化合物。     

凝血酶抑制剂的结构与活性的关系

应用了一种新的预测酶－配体复合物亲和性的方法来研究凝血酶抑制的结构－活性关系。凝血酶－抑制剂复合物的三维结构模板化合物的晶体结构进行搭建，然后使用程序ＳＣＯＲＥ计算复合物的亲和性。共分析了３个系列３４个抑制剂分子。计算所得的复合物的解离常数与实验值吻合得很好，大大优于用分子力学所给出的结果。通过比较其中两个抑制分子的结构和活性，说明了此方法能够定量给出配体分子中每个原子对结合过程的贡献大小，给出十     

顺二羰基铑（Ⅰ）共聚物催化剂的合成,结构与催化甲醇羰基化反应性能的研究

我们曾报道一系列含有两种不同配位基团的高分子共聚物与四羰基二氯二铑形成的顺二羰基铑(Ⅰ)配合物。这些配合物在催化甲醇羰基化反应中显示出高催化活性和高稳定性。本文采用4-乙烯吡啶(Y)和丙烯酸甲酯(B)共聚物为配体,对其与四羰基二氯二铑形成的配合物(YBRh)进行了表征。对该系列配合物催化甲醇羰基化生成乙酸的性能进行了评价。     

非肽类凝血酶抑制剂的比较分子力场分析

在血栓症和止血疗法中凝血酶起重要的生物调节作用，凝血酶抑制剂由于基溶 血栓作用成为药物设计的热点，对非肽类芳基磺酸酯系列凝血酶抑制剂进行了三维 定量构效关系研究。用Autodock方法和比较分子力场分析相结合构建了该类分子的 定量构效关系模型，得到三维等值线图。模型的传统相关系数r~2=0.956，交叉验 证系数q~2=0.681, F_(4,16) = 85.985，标准偏差S = 0.158。该模型为凝血酶抑 制剂的进一步结构改造提供了有益的启示。     

分析蛋白质-蛋白质相互作用界面的新方法

疏水性和氢键是蛋白质-蛋白质相互作用中的主要因素.提出一种新的计算方法，从蛋白受体的结合部位推导出蛋白配体相应部位应该具有的疏水性质和氢键性质.应用这种方法可以很容易地找出影响相互作用的关键残基，并且将界面的这两种特征用图形软件显示出来.在应用到实际蛋白-蛋白相互作用中时，发现它的用途并不限于此.它可以作为研究蛋白相互作用的一个基本工具.     

Cp2ZrCl2—i—BuMgBr试剂体系的研究——烯烃和炔烃的还原二聚反应和二烯烃的

二氯二茂锆同异丁基格氏试剂以1：2摩尔比反应，于室温下生成有机锆中间体，后者同烯烃、炔烃或二烯反应。最后生成不原的二聚物或分子内环化产物。     

蛋白质二级结构预测的综合分析

本文提出了一个蛋白质二级结构预测结果的综合分析方法, 它综合了常用的几种二级结构预测法(Chou-Fasman方法、Garnier方法, Cohen方法、疏水性分析法), 取各方法之长, 对由每种方法得到的有差别的结果进行综合分析, 经过这样处理, 可使蛋白质二级结构预测精度提高7%左右。     

蒙特卡洛模拟退火与距离限制相结合的方法——在多肽溶液构象分析中的应用

Distance geometry and molecular dynamics are currently employed in determining molecular structures with interatomic distances from NMR NOESY experiment. Because of the flexibility of peptide, distances obtained from NMR are usually not sufficient to confine its structure. Both distance geometry and molecular dynamics will bias in the conformational space at this circumstance. Constraint Monte Carlo simulated annealing was established to solve this problem. Distance constraints were included into the ECEPP/2 force field by introducing a harmonic energy term. Conformational analysis of a pentapeptide with eight interatomic distances from NMR was carried out as a test. By comparison of the 100 conformers obtained from constraint simulated annealing and the 100 conformers from distance geometry calculation, it was found that constraint simulated annealing can cover the outcomes of distance geometry and at the same time give more con-formers fitting to the experimental data. The result shows that constraint Monte-Carlo simulated annealing is more valid in constructing peptide structures from NMR distances than currently employed methods when no sufficient distances from NMR are available.