一种无氰化物测定血红蛋白的分光光度法

在pH 2.3～5.2的酸度条件下,红色的氯磺酚S能与血红蛋白作用,生成蓝色离子缔合物,其最大吸收波长为637 nm,摩尔吸收系数(为2.8×105L·mol-1·cm-1;最小吸收波长为560 nm,摩尔吸收系数(为3.5×105 L·mol-1·cm-1,线性范围均为0～100 mg/L.优化了反应条件,测定了主要分析参数并探讨了初步反应机理.该法克服了使用KCN剧毒和高白细胞、高球蛋白血症干扰的弱点.用于临床人血液中血红蛋白含量的测定,结果满意.     

以偶氮胂K光度法测定蛋白质

研究了偶氮胂Ｋ（Ａｒｓｅｎａｚｏ Ｋ）与蛋白质的反应及利用此反应测定蛋白质的最佳条件。偶氮胂Ｋ与蛋白质生成的复合物的最大吸收波长为６１１ｎｍ,比偶氮胂Ｋ红移７１ｎｍ?对照性子。在室温下,于pＨ２．８～３．９的缓冲溶液中,反应迅速完成。表面活性剂ＴｒｉｔｏｎＸ－１００和溴化十六烷基吡啶（ＣＰＢ）均可提高反应的灵敏度复合物稳定,干扰甩。绘制了牛血清白蛋白（ＢＳＡ）、γ－球蛋白（γ－Ｇ）、人血清白蛋白（     

偶氮胂羧-Ce(Ⅲ)-HSA-OP的结合反应及其光度分析应用

偶氮胂羧在pH 3.85的HAc-NaAc缓冲介质中与Ce3+反应生成稳定的蓝紫色配合物,该配合物与生物大分子蛋白质反应形成蓝色复合物,λmax=702nm,比试剂本身的λmax=543 nm红移159 nm,ε=3.74×105L·mol-1·cm-1(HSA),蛋白质在0～90μg/mL范围内遵循比尔定律,加入表面...     

以变色酸2R光度法测定蛋白质

在pH2.7的BR缓冲介质中,变色酸2R与蛋白质能形成复合物,最大吸收峰的波长为567nm,比试剂本身红移约65nm。实验制定的几种蛋白质的标准工作曲线,线性范围很宽,灵敏度高。用于实际人血清样品测定,准确性确度高,无干扰。本方法试剂及反应体系稳定、测定手续简便、重现性好。     

人血清白蛋白-硝基磺酚C-TX-100体系的吸收光谱及临床分析应用

在Triton X-100存在下,红色染料硝基磺酚C与无色血清白蛋白在pH 2.5～3.5的酸性介质中生成可溶性蓝色缔合物,其最大吸收波长为683 nm,比试剂本身红移128 nm,摩尔吸光系数为2.7×105 L·mol-1·cm-1,线性范围为0～140 mg/L.探讨了反应的最佳条件及初步反应机理.方法可用于临床中尿液总蛋白和脑脊液白蛋白的定量测定.     

血迹的光度法测定及其在物证分析中应用

在pH 2.4的C-L缓冲介质中人血清蛋白与氯磺酚S反应生成蓝色复合络合物,其吸收峰位于635 nm波长处,摩尔吸光率(ε635)为2.49×106L·mol-1·cm7-1,算得标准工作曲线的线性回归方程为A=3.66×10-1C-0.026,相关系数为1.000,人血清蛋白质量浓度在160 mg·L-1以内呈线性关系.方法的最低检测浓度为0.25 g·L-1,基于以上结果,提出应用上述方法于物证分析中测定血迹中人血清蛋白的含量.     

变色酸2C分光光度法测定血清蛋白质研究

变色酸2C在pH3.82的Britton-Robinson(B-R)缓冲介质中,能与血清蛋白质形成有色复合物,λmax为560nm,比试剂本身红移约51nm,表观摩尔吸光系数为3.05×105L.mol-1.cm-1,测定蛋白质的线性范围为20~80mg.L-1。应用于人血清样品总蛋白的测定,结果与经典的考马斯亮蓝法一致,而且线性范围宽,操作与重现性都优于考马斯亮蓝法。     

氯磺酚S与蛋白质作用的分光光度研究

在ＰＨ２．４的Ｃｌａｒｋ－Ｌｕｂｓ缓冲介质中,氯磺酚Ｓ与蛋白质能形成复合物,最大吸收峰的波长为６３２ｎｍ,比试剂本身红移约８０ｎｍ,实验制定的几种蛋白质的工作曲线一范围较宽,灵敏度较高,用于人血清样品测定的准确度高、干扰少。本方法中试剂及反应体系稳定。分析手续简便经济。     

血清蛋白质与氯磺酚K反应及其分析应用的研究

发现有机小分子氯磺酚K与生物活性物质蛋白质能发生染色反应 ,在pH4.30的缓冲溶液中 ,红色的氯磺酚K与无色的牛血清白蛋白形成蓝紫色复合物 ,其最大吸收波长为624nm ,较试剂本身红移约74nm ,表观摩尔吸光系数达2.49×105L·mol -1·cm -1,线性范围为0～240μg/mL。实验制定的几种蛋白质的工作曲线 ,其灵敏度和线性范围与牛血清白蛋白基本一致 ,用于临床中人血清蛋白质的测定 ,结果令人满意。