排序方式: 共有32条查询结果,搜索用时 343 毫秒
21.
但从实际计算的角度看,(2)不如(3),因为在每一步计算中,(2)需计算两个新值(f(x_n))和f(y_(n 1))并利用一个旧信息f(x_(n-1));而(3)仅需计算一个新值f(x_n)并利用一个旧信息f(x_(n-1))。这样,若命计算f(x)所花的代价为1,并以E_i(i=2,3)表示公式(i) 相似文献
22.
23.
构造高阶收敛公式的某些方法 总被引:1,自引:0,他引:1
在方程 f(x)=0 (1)的数值解法中,各类迭代函数(以后简记为I.F.),尤其是多点I.F,是常被采用的一种方法.但至今尚未深入研究其构造理论.已有的各种构造方法,均不够理想.对于单点I.F.,存在着计算高阶导数值的困难,而有记忆的单、多点1.F.,利用旧信息又只能增加小 相似文献
24.
25.
Ni(Ⅱ)与HSA或BSA的结合平衡研究 总被引:12,自引:1,他引:11
用平衡透析法研究了生理pH(7.43)及pH(5.0)条件下Ni(Ⅱ)与HSA或BSA的结合平衡。Scatchard图分析表明 ,生理pH条件下 ,Ni(Ⅱ)在HSA或BSA中均有2个强结合部位 ,而在pH(5.0)条件下 ,只有1个强结合部位。Hill图分析表明Ni(Ⅱ)与HSA或BSA的结合均产生较强的正协同效应。通过不同pH对Ni(Ⅱ)与HSA或BSA结合的影响及Ni(Ⅱ)与Cu(Ⅱ)和Ca(Ⅱ)的竞争结合的结果 ,推测了两个强结合部位可能的结合位点和配位原子。竞争结果还表明Cu(Ⅱ)对Ni(Ⅱ)的结合有明显拮抗作用。Ca(Ⅱ)对Ni(Ⅱ)的结合影响很小。 相似文献
26.
Mn(Ⅱ)与HSA或BSz的结合平衡研究 总被引:1,自引:0,他引:1
作者[1]曾在紫外区观察LMCT谱带,研究了1∶1Mn(Ⅱ)-HSA和Mn(Ⅱ)-BSA在生理pH(7.43)下金属中心的结构,认为Mn(Ⅱ)在人血清白蛋白(Human Serum Albumin,简称HSA)和牛血清白蛋白(Bovine Serum Albumin,简称BSA)中的优先结合部位最可能位于HSA或BSA的N-端三肽段上,涉及4个含氮基团,第5个配位原子是ASP1上的羧基氧.用平衡透析法进一步研究了生理pH条件下Mn(Ⅱ)在HSA和BSA中的结合部位的类型、数目及结合能力,并探讨了优先结合部位的可能位置和(或)配体....... 相似文献
27.
采用分子排阻色谱和激发/多波段发射荧光检测器,结合三维荧光光谱和平行因子分析,研究了新、老填埋垃圾渗滤液中溶解性有机质( DOM)的组成。实验结果表明,两种渗滤液来源的DOM均含有类蛋白和类腐殖质物质。在新填埋垃圾渗滤液中,类蛋白物质有4种存在形态,包括大分子蛋白质形态、高/低分子量腐殖质结合态和多肽/氨基酸形态;在老填埋垃圾渗滤液DOM中,类蛋白物质只有两种形态,分别为大分子蛋白质形态和腐殖质结合态。相比于分子排阻色谱,三维荧光光谱结合平行因子分析能够分辨出腐殖质和非腐殖质结合态的类蛋白物质,但不能有效区分蛋白质和以多肽/氨基酸形态存在的类蛋白物质。结果表明,三维荧光光谱结合平行因子分析和分子排阻色谱,可以表征DOM中不同形态分布的类蛋白和类腐殖质物质。 相似文献
28.
作者[1] 曾在紫外区观察 LMCT谱带 ,研究了 1∶ 1Mn( ) - HSA和 Mn( ) - BSA在生理 p H(7.43)下金属中心的结构 ,认为 Mn( )在人血清白蛋白 (Human Serum Albumin,简称 HSA)和牛血清白蛋白 (Bovine Serum Albumin,简称 BSA)中的优先结合部位最可能位于 HSA或 BSA的N-端三肽段上 ,涉及 4个含氮基团 ,第 5个配位原子是 ASP1上的羧基氧。用平衡透析法进一步研究了生理 p H条件下 Mn( )在 HSA和 BSA中的结合部位的类型、数目及结合能力 ,并探讨了优先结合部位的可能位置和 (或 )配体。实验同文献 [2 ]。1 Mn( )在 HSA或 B… 相似文献
29.
简单介绍了鲍林在血红蛋白的分子结构、镰刀型细胞血红蛋白、分子进化生物学方面的贡献,讨论了鲍林的分子学成就对后续研究的影响。 相似文献
30.
本文应用ICP-AES法同时测定西洋参鲜细胞中14种微量元素。用硝酸-高氯酸混合消解样品。选用了仪器最佳折衷条件,并采用了干扰等效浓度消除光谱干扰。本法的准确度及精密度均达到满意结果,方法简便,快速。 相似文献