Ni(Ⅱ)与HSA或BSA的结合平衡研究

用平衡透析法研究了生理pH(7.43)及pH(5.0)条件下Ni(Ⅱ)与HSA或BSA的结合平衡。Scatchard图分析表明 ,生理pH条件下 ,Ni(Ⅱ)在HSA或BSA中均有2个强结合部位 ,而在pH(5.0)条件下 ,只有1个强结合部位。Hill图分析表明Ni(Ⅱ)与HSA或BSA的结合均产生较强的正协同效应。通过不同pH对Ni(Ⅱ)与HSA或BSA结合的影响及Ni(Ⅱ)与Cu(Ⅱ)和Ca(Ⅱ)的竞争结合的结果 ,推测了两个强结合部位可能的结合位点和配位原子。竞争结果还表明Cu(Ⅱ)对Ni(Ⅱ)的结合有明显拮抗作用。Ca(Ⅱ)对Ni(Ⅱ)的结合影响很小。     

金属-血清白蛋白的结构研究(Ⅴ)——钴离子与HSA和BSA的相互作用

血清白蛋白是血清中含量最丰富的蛋白质,是多种金属离子的输运蛋白。钴(Ⅱ)离子在金属蛋白研究中经常被用作光谱探针。但Co(Ⅱ)与血清白蛋白的相互作用却很少被研究。     

1,2-双烷基(芳基)硫代乙烷对金的萃取性质和配合物的研究

本文研究了1,2-双烷基(芳基)硫代乙烷(L)——1,2-双(正辛基硫代)乙烷(BOTE)、1,2-双(正戊基硫代)乙烷(BATE)、1,2-双(苯基硫代)乙烷(BPTE)对金的萃取及其配合物的性质.双烷基硫代乙烷对金具有很强的萃取能力,可定量地萃取金.在溶液中,当[L]≥[Au~(3 )]时,Au与L形成1∶1Au-L配合物,而在[L]<[Au~(3 )]时,则为2∶1Au-L配合物.固态时,Au(Ⅲ)、Au(Ⅰ)与L只形成2∶1配合物(AuCl_3)_2L和AaCl)_2L.讨论了BOTE和BATE与Au(Ⅲ)、Au(Ⅰ)配合物的IR和~1H NMR谱.IR谱证实了关于Au(Ⅰ)配合物为线型结构的推断,并借助金原子的交换机理,解释了配合物与配位体的~1H NMR谱外观相似的原因.详细分析了Au(Ⅲ)配合物低频区的IR数据,提出了配合物有离子型结构的新证据.     

Fe（0）（CO）3（Ph2Ppy）2Mn＋Cln中金属－金属成键的光谱研究

本文研究了七个以反式二（二苯基膦吡啶）－三羰基铁为三齿配体的过渡金属双核配合物，将Ｊｏｒｇｅｎｓｅｎ建议的处理电荷转移光谱的方法推广处理ＭＭＣＴ跃迁，通过光学电负性的计算取得金属－金属成键的证据。由Ｒａｍａｎ光谱羰基伸缩振动频率的蓝移进一步支持这类化合物中存在金属－金属成键相互作用的推断     

金属—血清白蛋白的结构研究——Ⅵ.等离子点附近HSA和BSA中Cu(Ⅱ)和Ni(Ⅱ)金属中心的结构

本文用紫外光谱研究了等离子点附近HSA或BSA (?)Cu(Ⅱ)或Ni(Ⅱ)金属中心的结构。结果表明:在pH4.0～5.3时,Cu(Ⅱ)—HSA配合物在低浓度时独具五配位的四方锥构型,高浓度时(>10~(-4)mol·1~(-1))为四配位的四方平面构型,Cu(Ⅱ)—BSA、Ni(Ⅱ)—BSA在上述pH范围内均只存在四方平面构型。Cu(Ⅱ)、Ni(Ⅱ)结合位置与生理pH下的相同,均在白蛋白的N端三肽段上,与Asp~1的α-NH_2、His~3的咪唑基N及两个去质子肽氮配位,Cu(Ⅱ)在HSA中的第五结合基团为Asp~1的羧基。本文还对上述pH效应进行了讨论。     

血清白蛋白的构象研究：Ⅲ,乙醇,丙酮诱导HSA构象变化

本文用紫外二阶导数光谱辅助以紫外光谱研究了ＨＳＡ，中芳香族氨基酸残基微环境的变化。乙醇诱导的变化可以用溶剂效庆来解释，丙酮的效应较为复杂，可能还与它的π的电子有关。     

等离子点时钴－HSA金属中心的结构

用紫外光谱研究了等离子点时１：１Ｃｏ（Ⅱ）－ＨＳＡ配合物金属中心的结构，结果表明：该配合物的中心钴在低浓度时以Ｃｏ（Ⅱ）和Ｃｏ（Ⅲ）两种氧化态共存，高浓度时（＞３．０×１０－４ｍｏｌ·Ｌ－１）仅以Ｃｏ（Ⅲ）氧化态存在；且金属中心随着浓度增大发生＂八面体→四方锥→四方平面＂的构型变化。与生理ｐＨ时金属中心的结构存在显著差别，可用ｐＨ效应加以解释。