有机过渡金属五卤苯基化合物的研究XI.(Ph2PR)2Co(C6Cl5)2在苯溶液中的构型转化平衡

测定了化合物(Ph2PR)3Co(C5Cl5)2(R=Et,n-Pr)在苯溶液中型转化的热力学和动力学参数,讨论了这种涉及附加配位的新型转化平衡.初始和平衡的八面体构型有不同的附加配位,苯基邻位氢配位比R基端位氢配位更为稳定.四面体构型的稳定性较低,构型转化主要受R基的推动.     

Cu(II), Fe(III)与人血清白蛋白相互作用的荧光光谱研究

通过研究Cu(II),Fe(III)对人血清白蛋白(HSA)内源荧光的猝灭,探讨了Cu(II),Fe(III)与人血清白蛋白的结合机理。基于Forster非辐射能量转移机理。获得了人血清白蛋白第一类Cu(II)结合部位与214位色氨酸残基间的距离为1.8nm,并讨论了Cu(II),Fe(III)与HSA结合的差异。     

Cd(II)与HSA或BSA的结合平衡研究

用平衡透析法详细研究了生理pH(7.43)条件下Cd(II)与HSA或BSA的结合平衡。通过非线性最小二乘法拟合Bjerrum方程,首次报道了Cd(II)-HSA和Cd(II)-BSA体系的逐级稳定常数值,其K~1-K~3的数量级均为10^4;Hill系数和自由能偶合定量分析表明Cd(II)与HSA或BSA的结合均产生在类似体系中少见的强的正协同效应,且Cd(II)与HSA结合产生的正协同效应大于BSA;Scatchard图分析表明,Cd(II)在HSA和BSA中均有3个强结合部位。通过Cd(II)与Cu(II),Zn(II)或Ca(II)等竞争结合HSA或BSA的结果,进一步讨论了Cd(II)在HSA或BSA中强结合部位的可能位置和(或)配体。     

Binding equilibrium study between Mn( Ⅱ ) and HSA or BSA

The binding of Mn( Ⅱ ) to human serum albumin (HSA) or bovine serum albumin (BSA) has been studied by equilibrium dialysis at physiological pH (7. 43). The Scatchard analysis indicates that there are 1.8 and 1.9 strong binding sites of Mn( Ⅱ ) in HSA and BSA, respectively. The successive stability constants which are reported for the first time are obtained by non-linear least-squares methods fitting Bjerrum formula. For both Mn( Ⅱ )-HSA and Mn( Ⅱ )-BSA systems, the order of magnitude of K1 was found to be 104. The analyses of Hill plots and free energy coupling show that the positive cooperative effect was found in both Mn( Ⅱ )-HSA and Mn( Ⅱ )-BSA systems . The results of Mn ( Ⅱ ) competing with Cu ( Ⅱ ) 、 Zn(Ⅱ)、Cd( Ⅱ) or Ca( Ⅱ ) to bind to HSA or BSA further support the conjecture that there are two strong binding sites of Mn( Ⅱ) in both HSA and BSA. One is most probably located at the tripeptide segment of N- terminal sequence of HSA and BSA molecules involving four groups composed of n     

紫杉醇及其修饰物的光谱研究

紫杉醇 (paclitaxel,商品名 Taxol)是二萜类化合物 [1] ,对多种肿瘤细胞模型有特殊疗效 .由于它在水中极难溶 (<0 .0 0 4 mg/m L ) ,影响了临床应用 ,有大量关于合成紫杉醇衍生物的研究 ,试图找到增大紫杉醇水溶性的途径 .我们曾用血清白蛋白修饰紫杉醇 ,使其水溶性有一定程度提高 [2 ] .本文对紫杉醇及其修饰产物进行紫外和荧光光谱研究 ,希望找到一种测定紫杉醇修饰的方法 ,并对修饰物的结构进行了讨论 .1　材料和方法1 .1　试剂和仪器　牛血清白蛋白 (Bovine serum albumin,BSA)为电泳纯 ,购自中国医学科学院血液研究所 .紫杉醇购自天…     

金属—血清白蛋白的结构研究（Ⅷ）：HSA和BSA中锌离子中心的…

荧光ＥＸＡＦＳ数据证实，在ＨＳＡ和ＢＳＡ中，锌离子与第一配位层原子的核间距分别为０．２０１ｊｍ和０．２０３ｎｍ，配位数近似为４，很可能为４个氮原子配位，胱氨酸硫原子参与配位的可能性基本排除。     

紫外光谱在金属-蛋白的金属中心结构研究中应用的若干实例

介绍了用紫外光谱研究配合物金属中心结构的原理。并通过若干应用实例，证明这种光谱是研究金属－蛋白的金属中心结构的有效方法。     

配位微环境对Hg(Ⅱ)-血清白蛋白结构的影响

详细研究了等点附近Ｈｇ－ＨＳＡ或ＢＳＡ体系的紫外光谱。与生理ｐＨ时的谱图相比较，Ｈｇ－ＢＳＡ的２５０ｎｍ附近谱带消失或变弱，而２９０ｎｍ谱带及Ｈｇ－ＨＳＡ的光谱基本不变。这一差异进一步支持了Ｈｇ离子在ＨＳＡ或ＢＳＡ中最可能的结合位置在７对相邻的二硫桥处，金属中心有四面体型ＭＳ４结构的推断。     

Me_4Bzo_2[14]六烯(2-)N_4金属配合物的结构和反应性研究——Ⅱ.ML和MLX_x型配合物的电子吸收光谱研究

本文研究了ML及MLX_x型配合物电子吸收光谱的电荷转移谱带,求得了所用N_4大环配体的光学电负性值,证实金属的形式D_q值与成键有关.对阐明有关化合物的结构提供了新的证据.