金属-血清蛋白的结构研究 3: Ni^2^+离子诱导的HSA和BSA的缓慢构象变化

用紫外光谱观察到Ni^2^+离子与人或牛血清白蛋白相互作用有显著的滞后效应, 表明Ni^2^+离子的结合可以诱导人或牛血清白蛋白发生从对Ni^2^+离子有较弱亲和力至较强亲和力构象态的缓慢变化(T-R转化); 这一构象变化为试样的旋光能力随时间变化进一步证实;测得并讨论了这一构象变化的速度常数和活化参数; 推测这一构象变化可能主要发生在蛋白质的IA亚区, 并且很可能是一种促使IA亚区变得更加开放的"绞链式运动"。     

人锰超氧化物歧化酶的紫外可见吸收光谱研究

研究了重组人锰超氧化物歧化酶(MnSOD)的紫外可见吸收光谱。经光学电负性和摩尔吸收系数分析,重新归属了酶中 Mn(Ⅲ)的可见光谱,首次报道了酶中Mn(Ⅱ)的电荷转移光谱。研究表明,MnSOD中显示的电荷转移谱带全部是由His咪唑基π轨道向金属轨道的LMCT跃迁。     

中国化学会第四届无机化学讨论会在北戴河举行

中国化学会第四届无机化学讨论会由中国化学会和国家自然科学基金委员会发起、南开大学化学系和天津市化学会主办,于1992年9月10日至13日在北戴河举行。今年正值中国化学会成立60周年,配位化     

激光散射及其在蛋白质溶液研究中的应用

简单介绍了激光散射这一现代技术的基本原理，综述了它在研究蛋白质的分子量、分子尺寸、形状及构象变化、分子的缔合和聚集等方面的应用。     

水溶性卟啉自由碱的非均相金属插入反应

水溶性卟啉自由碱的非均相金属插入反应刘志贤，周永洽，段长胜，申泮文（河北师范大学化学系，石家庄０５００１６）（南开大学，天津３０００７１）陈钢进（浙江师范大学，金华３２１００４）卟啉自由碱与金属供体反应生成金属卟啉的反应称为金属插入反应。元素周期表中...     

浑水的流变性质

1.本文设计一种适用于沉淀悬浮体的循环式毛细管粘度计;提出“出流校正项”.2.证明浑水的流型曲线从2—3%(重量)开始就过渡为S型.3.结构稳定性系数χ是常数;它和含沙浓度γ的关系如下A组χ=0.110γ^1.63 B组χ=0.071γ^1.63γ的单位为公斤·米^-3.4.无量纲准数Ψ=τ²/χ定量描述浑水的结构状态;当Ψ≥4.12,所研究的体系都达到结构的极限破坏状态.5.相对极限粘度与浓度的关系符合Orr等的经验公式.     

金属-血清白蛋白的结构研究(Ⅸ)──Ni(Ⅱ)-HSA和Ni(Ⅱ)-BSA的新型减色效应

用UV光谱和平衡透析数据证实Ni(Ⅱ)-HSA和Ni(Ⅱ)-BSA的1:1体系内均有2个强偶合的金属中心,它们的LMCT谱带显示一种新型的减色效应,这一效应符合生色基跃迁偶极矩间的偶极-偶极相互作用机理。     

甲基膦酸二(1-甲基庚基)酯萃取金(Ⅲ)的紫外光谱研究

中性含磷萃取剂萃取贵金属已有报道.Tocher等研究了磷酸三丁酯(TBP)和三辛基氧膦(TOPO)对HAuCl_4和HAuBr_4的萃取,用分配比法测定了萃合物的组成为H_3O~+·3R·yH_2O…AuX_4~-.陈景等研究了TBP和烷基氧膦(TAPO)对铂族金属萃取,发现TBP萃取HIrCl_6时,IrCl_6~(2-)萃取前后的中心离子光谱没有发生变化;萃取H_2PtCl_6时,纯TBP及萃合物红外光谱中P=O的振动频率几乎无改变.由此推断,萃取剂未与被萃离子发生配位作用,而是形成了离子缔合物2(H~+·nTBP·yH_2O)…MCl_6~(2-).可见,这类萃取剂在萃取贵金属时,首     

金属-血清白蛋白的结构研究II. Cu(II)-BSA和Ni(II)-BSA的四 方锥-四方平面 结构

本文用紫外光谱研究Cu(II)-BSA和Ni(II)-BSA配合物的结构随BSA浓度的变化,发现当浓度增大并>2×10^-^4～3×10^-^4mol.dm^-^3时,这两种配合物从五配位的四方锥构型转变成四配位的四方平面构型,首次提供了BSA的Asp羧基氧参与同Cu(II)和Ni(II)配位的证据。计算并讨论了Cu(II),Ni(II)和有关配体轨道的光学电负性。     

Fe(0)(CO)3(Ph2Ppy)2Mn+Cln中金属-金属成键的光谱研究

本文研究了七个以反式二（二苯基膦吡啶）－三羰基铁为三齿配体的过渡金属双核配合物，将Ｊｏｒｇｅｎｓｅｎ建议的处理电荷转移光谱的方法推广处理ＭＭＣＴ跃迁，通过光学电负性的计算取得金属－金属成键的证据。由Ｒａｍａｎ光谱羰基伸缩振动频率的蓝移进一步支持这类化合物中存在金属－金属成键相互作用的推断。