牛血清蛋白在NaCl水溶液中渗透压的研究

将NaCl水溶液中带电蛋白质分子间的静电排斥作用用Yukawa位能函数描述,蛋白质分子间的色散作用用Lennard-Jones位能函数描述,代替了经典DLVO理论。基于McMillan-Mayer渗透压统计理论,将Duh和Mier-Y-Teran的Yukawa状态方程与Cotterman等的Lennard-Jones微扰公式相结合,建立了一个新的状态方程,并采用该状态方程研究了含有NaCl的牛血清蛋白(简称BSA)水溶液的渗透压,依据BSA在0.15mol/LNaCl水溶液中的回归参数可预测其在1～5mol/LNaCl水溶液中的渗透压。该状态方程采用了两个回归参数(硬球直径和LJ参数),具有一定的关联和预测效果,并与己有的其它理论模型进行了比较。     

光谱法研究硝基苯与牛血清蛋白的相互作用

本文应用荧光分析法研究了不同酸度、温度和反应时间条件下,硝基苯对牛血清蛋白(BSA)的荧光猝灭作用。实验结果表明在激发波长λex=280nm,发射波长λem=342nm,浓度为0.05 mol·L-1,pH=7.50的TrisHCl缓冲溶液中,猝灭效果最为明显。计算289,304和318 K温度下二者的结合常数分别为:1.25×104、1.00×104和0.833×104L·mol-1。通过Gibbs-Helmholtz方程对其相互作用的热力学参数进行计算(ΔH=-10.7 kJ·moL-1;ΔS=41.4 J·moL-1·K-1),表明二者之间是静电相互作用。实验结果表明,硝基苯对牛血清蛋白荧光猝灭方式为静态猝灭,最后使用紫外吸收光谱法对其作用机理进一步确认。     

光谱法研究联二萘酚与牛血清蛋白的相互作用

在pH=7.40的Tris-HCl缓冲溶液体系中,利用荧光光谱法、圆二色谱法以及UV-vis吸收光谱法研究了联二萘酚(BINOL)及其两种手性异构体与牛血清蛋白的相互作用。结果表明,BINOL对BSA荧光产生猝灭现象,猝灭方式为静态猝灭。随着温度的升高,BINOL与BSA的结合常数逐渐减小,结合过程是自发且放热的,主要作用力是氢键和范德华力。在相同条件下S-BINOL比R-BINOL更易与BSA结合,其外消旋体的结合能力居于两者之间。根据Forster能量转移理论可知BINOL与BSA的结合距离1.78 nm(S-BINOL-BSA)、1.79nm(Rac-BINOL-BSA)、1.91 nm(R-BINOL-BSA),均小于8 nm。通过对同步荧光光谱法和圆二色谱法发现,BINOL的存在明显改变了BSA的构象,α-螺旋的含量分别由49.45%降到36.34%(R-BINOL-BSA)、57.83%降到34.46%(Rac-BINOL-BSA)、50.16%降到37.81%(S-BINOL-BSA)。     

四羧基酞菁钴配合物的合成及其与牛血清蛋白的相互作用

在诸多治疗癌症的方法中,光动力治疗(photodynamin therapy)因其独特的优点而日益受到重视,成为近年来研究的热点之一.动力学治疗所使用的光敏剂称为抗癌光敏剂,是PDT疗法的关键.     

荧光素与牛血清蛋白作用的光谱研究与分析应用

研究了在生理条件下,荧光素与牛血清白蛋白相互作用形成复合物,最大吸收峰的波长480nm,比荧光素红移9nm。该法简便、快速,线性范围宽,干扰少,灵敏度较高,用于牛血蛋白样品测定的结果准确。     

山奈素与牛血清蛋白相互作用：Tachiya 模型与Stern-Volmer方程的对比研究

在模拟人体生理条件下,利用荧光光谱、紫外吸收光谱研究了不同温度(298、304、310 K)时,山奈素(KF)与BSA之间的相互作用。分别使用Tachiya模型与Stern-Volmer方程探讨了KF-BSA之间的结合常数、结合位点数及结合距离。结果表明,使用Tachiya模型时,体系结合常数与结合距离均随温度的升高而增大,这种趋势与Stern-Volmer方程得到的结果变化趋势一致。由Stern-Volmer方程获得的结合位点数几乎不随着温度变化而变化,但由Tachiya模型得到的实际结合位点数则随温度的改变而变化很大。Tachiya模型得到的结果更符合小分子与生物大分子相互作用的实际情况。热力学数据表明KF与BSA之间主要依靠疏水作用力结合。并利用同步荧光光谱法研究了KF对BSA构象的影响。     

光谱法与分子模拟技术研究丽春红2R与牛血清蛋白的相互作用

采用荧光光谱、同步荧光光谱、紫外-可见吸收光谱及分子模拟技术研究了模拟生理条件下丽春红2R(P2R)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用。实验结果表明,P2R-BSA体系的荧光猝灭机制为内源荧光猝灭,猝灭原因为静态猝灭和非辐射能量转移;计算了不同温度下体系的结合常数Ka及结合位点数n;根据热力学参数推断出作用力类型;求出室温下荧光给体-受体间的结合距离;同步荧光法证实丽春红2R对BSA构象未产生影响;分子模拟研究结果表明二者间的主要作用力为氢键和疏水作用力。     

氨基硫脲芳基铱抗癌物与牛血清蛋白相互作用机制

在生理条件下,利用紫外-可见光谱和荧光光谱分别研究氨基硫脲芳基铱抗癌物与牛血清蛋白的相互作用。确定作用机制,讨论结合力类型,并研究共存离子对结合常数的影响。实验结果表明,间甲氧基苯甲醛4-苯基-3-氨基硫脲芳基铱(TSC-Ir-6)配合物对牛血清白蛋白(BSA)的内源性荧光有猝灭作用,其猝灭类型为静态猝灭;通过计算二者相互作用时的热力学参数,其结果表明TSC-Ir-6与BSA的结合是一个自发过程(ΔG<0),且体系ΔH<0,ΔS<0,其相互作用力类型为氢键和范德华力,结合位点约为1。共存离子的存在使TSC-Ir-6与BSA之间的结合常数明显增大,结合力更强,提高了其在血浆中的滞留时间,可能得到更好的治疗效果。     

单宁微球对牛血清蛋白的吸附

采用反相悬浮聚合法制备单宁微球,利用扫描电子显微镜对微球的表面形貌进行观察.同时以单宁微球为吸附剂,探讨pH值、单宁微球质量、牛血清蛋白起始浓度、吸附时间等条件对单宁微球吸附牛血清蛋白性能的影响,得出单宁微球吸附牛血清蛋白的最佳条件.并用两种动力学模型进行拟合.结果表明,单宁微球对牛血清蛋白的吸附速率先快后慢,最后吸附...     

光谱法研究噻菁染料与血清蛋白的相互作用

本文通过吸收和荧光光谱法研究了一种噻菁染料与人血清蛋白及牛血清蛋白的相互作用。吸收光谱数据表明,与血清蛋白结合后,噻菁染料单体的吸收峰发生红移,同时强度也有很大变化;还通过吸收光谱计算确定了噻菁染料与血清蛋白的结合位点数（ n ）。与人血清蛋白或牛血清蛋白结合后,噻菁染料的荧光量子产率增加。分析噻菁染料的荧光强度随溶液中血清蛋白浓度的变化得到了二者反应的表观结合常数（ K _a）和自由能变化（ ΔG ）。根据表观结合常数（ K _a）可以判断,人血清蛋白比牛血清蛋白与噻菁染料的结合更强。     

The influence of radio-frequency radiation on thermal stability of bovine serum albumin in aqueous solution

Protein unfolding events were studied by differential scanning calorimetry (DSC) for bovine serum albumin (BSA) aqueous solutions exposed to radio-frequency radiation. No immediate effect of this radiation on thermal unfolding of BSA was observed. The differences between irradiated and control samples have appeared during the storage of BSA solution. The irradiated samples changed faster than non-irradiated. Our results indicated that the age-related changes were stronger for 3.5 and 5 MHz than for 247 MHz frequency and dependent on energy power of radiation. Deconvolution of DSC traces allowed to study the effect of radio-frequency radiation on each component transition. This revised version was published online in July 2006 with corrections to the Cover Date.     

孔雀石绿与牛血清白蛋白作用的光谱研究

应用荧光及紫外光谱法研究了孔雀石绿(MG)与牛血清白蛋白(BSA)相互作用的光谱特性。测定了16℃、26℃、36℃三个温度下的结合常数KA(7.066×103、4.638×103、1.338×103)和结合位点数n(1.2、1.1、1.0)。结果表明:MG对BSA内源荧光的猝灭机理主要为静态猝灭;MG主要以范德华力与BSA相互作用;同步荧光技术研究了MG对BSA构象的影响,表明BSA的荧光主要源于色氨酸残基,MG对BSA的构象有影响;利用F ster偶极-偶极非辐射能量转移理论,计算了三个温度下MG与BSA的作用距离(r16℃=3.30,r26℃=3.314,r36℃=3.58nm),表明MG对BSA的荧光猝灭中存在能量转移。     

Hydrophobic interactions of phenoxazine modulators with bovine serum albumin

The interaction of 10-(3′-N-morpholinopropyl)phenoxazine [MPP], 10-(4′-N-morpholinobutyl)phenoxazine [MBP], 10-(3′-N-morpholinopropyl)-2-chlorophenoxazine [MPCP], 10-(3′-N-piperidinopropyl)-2-chlorophenoxazine [PPCP] or 10-(3′-N-morpholinopropyl)-2-trifluoromethylphenoxazine [MPTP] with bovine serum albumin (BSA) has been studied by gel filtration and equilibrium dialysis methods. The binding of these modulators, based on dialysis experiments, has been characterized using the following parameters: percentage of bound drug (Β), the association constant (K ₁), the apparent binding constant (k) and the free energy change (δF‡). The binding of phenoxazine derivatives to serum transporter protein, BSA, is correlated with their octanol-water partition coefficient, log₁₀ P. In addition, effect of the displacing activities of hydroxyzine and acetylsalicylic acid on the binding of phenoxazine derivatives to albumin has been studied. Results of the displacement experiments show that phenoxazine benzene rings and tertiary amines attached to the side chain of the phenoxazine moiety are bound to a hydrophobic area on the albumin molecule.     

甲苯胺蓝与牛血清白蛋白作用的光谱特性研究

应用荧光光谱法研究了甲苯胺蓝(TB)与牛血清白蛋白(BSA)相互作用的光谱特性.测定了TB与BSA在20℃,30℃和40℃3个温度下的结合常数KA分别为8.94×103,1.75×104,1.74×104L/mol,结合位点数n分别为0.66,0.71和0.93.实验表明:TB与BSA的荧光猝灭主要为静态猝灭;利用Gibbs-Helmholtz方程计算得到热力学参数ΔH为49.416kJ,ΔS为244.876J.mol-1.K-1,探讨了它们的相互作用机理,结果表明TB主要以氢键作用力与BSA相互作用;应用同步荧光技术研究了TB对BSA构象的影响.     

锌离子对缓冲液中槲皮素和牛血清白蛋白相互作用的影响

采用荧光光谱法和紫外光谱法研究了Zn2+离子对槲皮素(Qct)和牛血清白蛋白(BSA)在pH=7.4的Tris-HCl缓冲溶液中相互作用的影响;根据荧光猝灭双倒数图计算了Qct和BSA之间的结合常数和结合位点数.结果表明,Qct和Zn2+离子都可以使BSA的荧光强度发生猝灭;Qct和BSA之间的结合常数为3.17×107L.mol-1.s-1,结合位点数为1.32.定量计算表明,加入Zn2+离子后,Qct与BSA间的结合常数显著降低、结合位点数减小,表明Zn2+离子参与了Qct与BSA的结合过程.     

5种荧光染料探针与牛血清白蛋白相互作用研究

采用荧光光谱法研究了水溶液中四溴荧光素、四氯四溴荧光素、二碘荧光素、乙基罗丹明B、健那绿B等5种荧光染料探针与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用.实验表明,这5种染料探针同牛血清白蛋白结合时,疏水作用力起决定性作用,静电力起次要作用,相比之下牛血清白蛋白(BSA)结合阴离子的能力最强,其次为中性分子,最后为阳离子.通过疏水作用力,5种染料均是以非极性苯基进入BSA疏水性腔体中同色氨酸残基发生作用,弱氢键的形成加强了这种作用力,且使得光谱间能量转移效率明显提高.5种染料探针的极性部位由于极性和空间效应的原因难以进入腔体内部,致使反应均按接近1∶1的方式进行.     

Comparative DSC study of human and bovine serum albumin

The thermal denaturation process of bovine and human both fatty acid containing and fatty acid free albumins in aqueous solution was studied by use of differential scanning calorimetry. Human serum albumins were found to be more stable than their bovine counterparts. Fatty acid free albumins were characterized as generally less stable, more susceptible to aggregation, their unfolding endothermic transition was less cooperative and with the smaller degree of reversibility. Deconvolution analysis with using a non-two-state model with two component transitions showed essential differences in the thermodynamic parameters between all studied albumins, particularly regarding the high-temperature component transition.     

贝加因与牛血清白蛋白相互作用的分子光谱法研究

利用荧光光谱和吸收光谱研究了贝加因与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用,由Van't Hoff方程计算了反应的热力学参数,并根据Stern-Volmer方程计算了不同温度下的结合位点和结合常数.结果表明,贝加因可静态猝灭BSA的内源荧光;二者相互作用的焓变和熵变均大于零,说明疏水作用力是二者之间的主要作用力.与此同时,贝...     

Temperature‐induced conformational transition of bovine serum albumin in neutral aqueous solution by reversed‐phase liquid chromatography

The temperature‐induced conformational transition of bovine serum albumin (BSA) in neutral aqueous solution was studied using intrinsic fluorescence emission spectrum, reversed‐phase liquid chromatography and sodium dodecyl sulfate–polyacrylamide gel electrophoresis, and the conformation transition thermodynamic parameters were determined in the temperature range 12–50 °C. The results showed that, in the temperature range 12–20 °C, BSA only existed in a single conformation state A, while in the temperature range 22–50 °C, it existed in two different conformation states: A and B. The percentage of conformation state A decreased while that of conformation state B increased with the increase in temperatures, and when temperature approached 50 °C conformation state B accounted for approximately 25% of all conformation states of BSA. In the conformational transition of BSA from conformation state A to conformation state B, the positive enthalpy change, entropy change and free energy changes demonstrated that the conformational transition was endothermic, nonspontaneous and mainly entropy‐driven. © 2013 The Authors. Biomedical Chromatography published by John Wiley & Sons, Ltd.     

大豆苷元与牛血清白蛋白的相互作用研究

采用荧光和紫外-可见吸收光谱,研究了大豆苷元与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用.结果表明大豆苷元对BSA有较强的荧光猝灭作用;根据Stern-Volmer方程得到大豆苷元与BSA之间的结合常数KA为0.385×105 (30℃)、0.405×105(40℃)和0.431×105(50℃).根据F(o)rster非辐射能量转移理论,求出了大豆苷元与BSA之间的结合距离为2.34 nm(30℃)、2.48 nm(40℃)和2.71 nm(50℃).热力学数据表明大豆苷元与BSA之间的作用力主要为疏水作用力,同时用同步荧光光谱探讨了大豆苷元对BSA构象的影响.