金属-血清白蛋白的结构研究II. Cu(II)-BSA和Ni(II)-BSA的四 方锥-四方平面 结构

本文用紫外光谱研究Cu(II)-BSA和Ni(II)-BSA配合物的结构随BSA浓度的变化,发现当浓度增大并>2×10^-^4～3×10^-^4mol.dm^-^3时,这两种配合物从五配位的四方锥构型转变成四配位的四方平面构型,首次提供了BSA的Asp羧基氧参与同Cu(II)和Ni(II)配位的证据。计算并讨论了Cu(II),Ni(II)和有关配体轨道的光学电负性。     

金属-血清白蛋白的结构研究 Ⅱ.Cu(Ⅱ)-BSA和Ni(Ⅱ)-BSA的四方锥-四方平面结构

本文用紫外光谱研究Ca(Ⅱ)-BSA和Ni(Ⅱ)-BSA配合物的结构随BSAL浓度的变化,发现当浓度增大并>2×10~(-4)-3×10~(-4)mol·dm~(-3)时,这两种配合物从五配位的四方锥构型转变成四配位的四方平面构型,首次提供了BSA的Asp羧基氧参与同Cu(Ⅱ)和Ni(Ⅱ)配位的证据.计算并讨论了Cu(Ⅱ),Ni(Ⅱ)和有关配体轨道的光学电负性.     

金属—血清白蛋白的结构研究——Ⅵ.等离子点附近HSA和BSA中Cu(Ⅱ)和Ni(Ⅱ)金属中心的结构

本文用紫外光谱研究了等离子点附近HSA或BSA ¹Cu(Ⅱ)或Ni(Ⅱ)金属中心的结构。结果表明:在pH₄.0～5.3时,Cu(Ⅱ)—HSA配合物在低浓度时独具五配位的四方锥构型,高浓度时(>10^-4mol·l^-1)为四配位的四方平面构型,Cu(Ⅱ)—BSA、Ni(Ⅱ)—BSA在上述pH范围内均只存在四方平面构型。Cu(Ⅱ)、Ni(Ⅱ)结合位置与生理pH下的相同,均在白蛋白的N端三肽段上,与Asp^{1相似文献}   

金属-血清白蛋白的结构研究(Ⅸ)──Ni(Ⅱ)-HSA和Ni(Ⅱ)-BSA的新型减色效应

用UV光谱和平衡透析数据证实Ni(Ⅱ)-HSA和Ni(Ⅱ)-BSA的1:1体系内均有2个强偶合的金属中心,它们的LMCT谱带显示一种新型的减色效应,这一效应符合生色基跃迁偶极矩间的偶极-偶极相互作用机理。     

四溴四苯基卟啉及其金属配合物的电子结构和四溴四苯基卟啉Ni(II)的晶体结构

本文合成了7, 8, 17, 18-四溴-5, 10, 15, 20-四苯基-21, 23(H)-卟啉(H~2TPPBr~4)及其金属配合物MTPPBr~4[M=Cu(II), Ni(II), Co(II)和Zn(II)]。测定了它们的可见紫外光谱和循环伏安, 用四轨道模型(Four Orbital Model)计算了MTPPBr~4的相对前线轨道, 并解释了配合物的可见紫外光谱及电化学性质。测定了NiTPPBr~4的晶体结构, 晶体属单斜晶系, 空间群C2/c, a=2.6077(7),b=1.0414(4), c=1.9312(3)nm, β=137.1(7)°, Z=4, 最后偏离因子R=0.067, 晶体结构直接证明了卟啉亲电溴化反应具有区域选择性, 四个溴分布在相对两个吡咯环上。     

四溴四苯基卟啉及其金属配合物的电子结构和四溴四苯基卟啉Ni(II)的晶体结构

本文合成了7, 8, 17, 18-四溴-5, 10, 15, 20-四苯基-21, 23(H)-卟啉(H~2TPPBr~4)及其金属配合物MTPPBr~4[M=Cu(II), Ni(II), Co(II)和Zn(II)]。测定了它们的可见紫外光谱和循环伏安, 用四轨道模型(Four Orbital Model)计算了MTPPBr~4的相对前线轨道, 并解释了配合物的可见紫外光谱及电化学性质。测定了NiTPPBr~4的晶体结构, 晶体属单斜晶系, 空间群C2/c, a=2.6077(7),b=1.0414(4), c=1.9312(3)nm, β=137.1(7)°, Z=4, 最后偏离因子R=0.067, 晶体结构直接证明了卟啉亲电溴化反应具有区域选择性, 四个溴分布在相对两个吡咯环上。     

金属—血清白蛋白的结构研究——Ⅵ.等离子点附近HSA和BSA中Cu(Ⅱ)和Ni(Ⅱ)金属中心的结构

本文用紫外光谱研究了等离子点附近HSA或BSA (?)Cu(Ⅱ)或Ni(Ⅱ)金属中心的结构。结果表明:在pH4.0～5.3时,Cu(Ⅱ)—HSA配合物在低浓度时独具五配位的四方锥构型,高浓度时(>10~(-4)mol·1~(-1))为四配位的四方平面构型,Cu(Ⅱ)—BSA、Ni(Ⅱ)—BSA在上述pH范围内均只存在四方平面构型。Cu(Ⅱ)、Ni(Ⅱ)结合位置与生理pH下的相同,均在白蛋白的N端三肽段上,与Asp~1的α-NH_2、His~3的咪唑基N及两个去质子肽氮配位,Cu(Ⅱ)在HSA中的第五结合基团为Asp~1的羧基。本文还对上述pH效应进行了讨论。     

金属-血清白蛋白的平衡透析——Ⅱ.Ni(Ⅱ)-血清白蛋白体系的别构效应

详细研究了Ni～(2+)离子结合于人血清白蛋白(human serum albumin,HSA)和牛血清白蛋白(bovine serum albumin,BSA)的平衡透析.Ni(II)-HSA和 Ni(II)-BSA体系都得到可以划分成两组的8个结合位置,这2个体系都存在2个优先的结合位置,结合于这 2个位置的 Ni～(2+)离子可以看作是别构效应的效应子,诱导的别构效应符合Monod等人建议的模型.别构参数表明,R-态结合Ni～(2+)离子的能力约为T-态的100倍,HSA的构象显著紧于BSA的.     

1-羟基-2-(5-NO2-2-吡啶偶氮)-8-氨基-3,6-萘二磺酸光度法测定血清白蛋白的研究

研究了新显色剂1-羟基-2-(5-NO2-2-吡啶偶氮)-8-氨基-3,6-萘二磺酸(简称5-NO2-PAH)与牛血清白蛋白(BSA)的显色反应,建立了5-NO2-PAH光度法测定血清蛋白的新方法.结果表明,在pH 3.0的B-R缓冲液中,牛血清白蛋白与5-NO2-PAH定量络合,导致5-NO2-PAH在530 nm处的吸收降低,且吸光度降低值与BSA量在6～31 μg/mL范围内呈线性关系,摩尔吸光系数为2.2×105 L*mol-1*cm-1,方法检出限为9.8×10-8 mol/L.用摩尔比法测得结合数为130.     

金属—血清白蛋白的结构研究（X）：Ni（II）—HSA和Ni（II）—BS…

用ＵＶ光谱和平衡透析数据证实Ｎｉ（Ⅱ）－ＨＳＡ和Ｎｉ（Ⅱ）－ＢＳＡ的１：１体系内均有２个强偶合的金属中心，它们的ＬＭＣＴ谱带显示一种新型的减色效应，这一效应符合生色基跃迁偶极矩间的偶极－偶极相互作用机理。     

蒽醌及黄酮类化合物与牛血清白蛋白结合的反应的光谱研究

用停留技术研究了大黄素与牛血清白蛋白(BSA)结合反应的动力学.发现在25℃,pH10.0时结合在场100ms即可达到平衡.大黄素等7种蒽醌及黄酮类化合物与BSA 结合后,可见区最大吸收波长红移.吸收强度增加. 荧光光谱研究表明. 这些化合物对BSA荧光有很强的猝灭作用.根据猝灭结果, 求出了它们与BSA 的结合常数, 并基于Forster非辐射能量转移机理,计算了它们的第一结合部位与BSA中212- 色氨酸残基的距离.提出了蒽醌及黄酮类化合物与BSA形成复合物的结构模型.     

阿霉素与血清白蛋白的作用及共存离子对反应影响的研究

本文用荧光光度法, 分光光度法研究了抗癌药物阿霉素(Adriamycin)与微量金属离子、牛血清白蛋白(BSA)、人血清白蛋白(HSA)的相互作用, 求得药物与白蛋白的形成常数、与金属离子的结合比和形成常数, 讨论了某些金属离子对药物与白蛋白形成常数的影响。     

联吡啶桥联乙酰丙酮铜配合物的晶体结构和波谱研究

研究了联吡啶桥联乙酰丙酮铜配合物[μ-4,4-bipy-Cu(acac)~2]的晶体结构和电子结构,晶体属单斜晶系,空间群P2~1/n,晶胞参数:a=11.288(5), b=14.507(6),c=11.978(3)A;β=94.17`,Z=4.非权重偏离因子R=0.054.结构测定表明:在晶体中Cu(acac)~2与4,4-bipy是以1:1形成一维无限的链状结构.利用UV,IR,ESR等波谱,比较了[μ-4,4-bipy-Cu(acac)~2]和Cu(acac)~2成键情况的差异,近似地计算了分子轨道系数α1,α1'和ε~x.分析了1H NMR谱中接触位移,准接触位移和各向异性效应的存在和相对大小。     

邻羟基苄基氨乙酸及其配合物的研究 VI: Cu(II)、Co(II)、Ni(II)配合物的合成、性质和结构

合成了邻羟基苄基氨乙酸与Cu(II)的双核配合物, 并得以了单晶; 同时合成了Cu(II)、Co(II)、Ni(II)与该配体的质子化配合物, 测定了它们的组成、溶解度和摩尔电导, 研究了它们的磁性、热谱、红外光谱及电子光谱. 用四圆衍射仪测定了单晶的结构. 讨论了这些配合物的配位情况以及结构与性能的关系.     

镍(II)、钯(II)、铂(II)-环戊基苯基膦配合物的合成及表征

合成了十五种配合物MX~2[(C~5H~9)~nPPh~3-n]~2系列, 其中M=Ni, X=Cl, Br,I; M=Pd, Pt, X=Cl; 且C~5H~9代表环戊基, n=1, 2, 3。通过元素分析、远红外光谱及紫外光谱确定了这些配合物的化学组成和空间构型。讨论了不同配体对配合物结构的影响。     

铕(或其他稀土)-二价金属离子-二甲酚橙配合物吸光度的加和性

本文继Eu-Xo, Zn-Xo配合物加和性研究进而证实铕(或其他稀土), 二甲酚橙(Xo或H6L)和M^2^+-Xo(M^2^+=Mn, Co, Ni, Cu, Zn, Cd, Pb)混合液的吸光度加和性误差<±2%, 只有Cu-Xo的误差略大(<±2.5%), 用市售Xo, 误差也在此范围内。本文从配合物的键合和结构, 探讨产生加和性的依据。     

Equilibrium dialysis of metal-serum albumin (II) Allosteric effect in Ni(II)-serum albumin systems

Detailed studies were carried out on equilibrium dialysis of the binding of Ni²⁺ ion to human serum albumin (HSA) and bovine serum albumin (BSA). The successive stability constants were obtained by the leastsquares fitting. The eight binding sites found for both Ni(II)-HSA and Ni(II)-BSA systems can be divided into two different sets; and for both systems, there exist two identical prior binding sites where the bound Ni²⁺ ions can be considered as allosteric effectors, which induce the allosteric effect in accordance with the model proposed by Monodet al. As indicated by allosteric parameters, the ability of R-state to bind Ni²⁺ ionions is ca. 100 times as much as that of T-state, and the conformation of HSA is markedly tenser than that of BSA. Project supported by the National Natural Science Foundation of China.     

新型(十)-樟脑酮亚胺的Pd(II)、Co(II)配合物的晶体结构研究

(+)-樟脑与6-甲基-2-氨甲基吡啶缩合得到一种新的手性双齿配体-1,7,7-三甲基-双环[2.2.1]-2-(6'-甲基-2'-氨甲基)吡啶亚胺(1), 与二价钯生成配合物2, 晶体属P21空间群, 晶胞参数为a=10.641(2), b=10.706(2), c=11.011(2)埃; β=115.63(1)°;V=1131.15(40)埃^3; Z=2, 二价钴与1生成配合物3, 晶体属PI空间群, 晶胞参数为a=7.429(2), b=7.971(3), c=16.304(5)埃; a=80.19(3), β=77.10(2), γ=83.21(2)°; V=924.25(56)埃^3; Z=2。根据晶体数据讨论了分子的结构特征, 并对配合物的红外、紫外和核磁共振谱的变化作了解释。     

N,N'-二(3-氨丙基)草酰胺合铜的双核Cu(II)-Zn(II)配合物的合成和结构

合成和表征了三个异核配合物: [Cu(oxpn)Zn(bpy)2](ClO4)2·1/2H2O(1),[Cu(oxpn)Zn-(phen)2](ClO4)2·2H2O(2), [Cu(oxpn)Zn(NO2-phen)2](ClO4)2·2H2O(3)[bpy=2,2'-联吡啶、phen=1,10-菲咯啉、NO2-phen=5-硝基-1,10-菲咯啉、oxpn=N,N'-二(3-氨丙基)草酰胺阴离子], 2的晶体属单斜晶系, P2/n空间群, 晶胞参数: a=1.5061(3), b=1.2924(3), c=2.2802(3)nm, β=108.42(2)°, V=4.1869nm^3,Z=4, Dm=1.409g/cm^3, μ=12.812cm^-^1, F(000)=1812, 最终的偏离因子R=0.093,Rw=0.099。结构分析证实, 配合物具有扩充的草酰胺桥联结构, Cu(II)及Zn(II)的配位环境分别为平面四边形和畸变的八面体构型, 阳离子的对称性近似为C2v。此外, 本文还指派了配合物的电子光谱, 并对EPR、有效磁矩等数据进行了讨论。