新型双发色团染料荧光光谱及其寿命的研究

有效的染料激光操作需要较高的荧光量子效率,若丹明是在500~700 nm光谱区中一类最重要的激光染料.然而,染料的基态分子和三线态对辐射能量的吸收将会大大降低激光输出效率,再者,由于若丹明类染料在紫外区的吸收系数较小,为了有效吸收泵浦能量(如用XeCI准分子激光,308 nm),就必须使用高浓度染料溶液,在这种情况下,若丹明类染料较小的Stokes位移就势必造成基态分子更大的重复吸收,即造成更大的谐振腔损耗^[1].     

天线若丹明染料分子内能量与电荷传递的研究

染料三重态在染料激光的应用中起着重要作用，尤其是三重态一Z重态（T－T）吸收常常会造成谐振腔损耗＊．为了减少由基态吸收而造成的话振腔损耗，带有紫外吸收天线分子的三发色团染料已在研究问，2，5·二苯基螨喳（PP0）在紫外区（如308删）有很强的吸收，PPO－rhod．系列染料（见图1）在紫外区的吸收就很强，由PPO到若丹明母体的单线态一单线态（S功能量传递使这类三发色团染料具有较大的荧光量子效率，较小的基态重复吸收耗能卜，司．然而，在610N640nm区域中这些天线若丹明染料的激光输出效率远远小于若丹明Rh630＊，其原因正是…     

绿色荧光蛋白

绿色荧光蛋白是46多年前从多管水母体内发现的,它可以在蓝光或紫外光激发下发射绿光.由于它稳定的结构和光物理性质,又易于在细胞内表达,近些年作为标记物已经被广泛地应用于生命科学领域.本文简要介绍了水母发光蛋白与绿色荧光蛋白的关系、绿色荧光蛋白的结构、发色团的形成、发光机制、变异体以及它的特点和应用.     

激光染料的荧光寿命

激光染料的荧光寿命(或荧光衰变时间)是一项重要的参数,它与自发辐射的跃迁几率有关,从而与染料激光的输出效率有关。香豆素和若丹明两系列染料的激光调谐范围互相衔接,覆盖从近紫外至红区的波长范围,是最广泛使用的两系列激光染料。它们的荧光寿命数据不全,而且不同年代和不同作者所得数值有差异很大者(例如若丹明590的寿命有高至9ns的,虽然.现在公认为4ns左右)。这是因为激光染料的寿命大都很短,一般为数毫微秒,要求十分精确的时间分辨探测技术,而且要避免影响分子寿命测量值的各种因素。我们使用现代测量辐射寿命最精确的时间相关单光子计数技术,测量了一些激光染料的荧光寿命,并探讨了寿命与分子结构的关系。     

荧光素钠荧光寿命的测定

通过测定不同温度下荧光素钠溶液的荧光偏振度和粘度,根据Ｐｅｒｒｉｎ公式测定荧光素钠的荧光寿命。在ＰＨ值为８．５,溶液浓度为１．６＊１０＾－５ｍｏｌ／Ｌ的条件下,测得荧光素钠的荧光寿命为３．４ｎｓ,Ｐ〈０．２,测定方法的准确度较高。     

应用荧光偏振技术研究双官能团分子的分子内能量迁移

分子间或分子内的电子激发态能量转移是重要的初级光化学过程之一。本工作利用荧光偏振技术研究了双-β-萘甲酸多次甲基二醇酯(B_n,n=2,3,4,5,10)在玻璃态异戊烷(77K)和聚甲基丙烯酸甲酯薄膜中的分子内能量迁移,发现能量迁移效率随多次甲基链长度的增加依次降低;测定了β-萘甲酸酯发色团能量迁移的临界距离约为30(?);讨论了分子内和分子间能量迁移对荧光去偏振的影响。B_n的分子结构式为:     

时间分辨荧光技术与荧光寿命测量

介绍了时间分辨荧光技术与荧光寿命的测量方法、意义及应用。     

基于荧光寿命机理的光纤温度传感器研究

为了实现恶劣环境下温度的测量,设计了一种基于荧光寿命机理的光纤温度传感系统.温度传感系统选用415 nm LED作为光源,以稀土荧光材料Y2O2S:Eu作为温度敏感材料,通过探测放大器和信号采集模块测量了敏感材料的荧光寿命,并由荧光寿命与温度的单调关系最终实现了温度的测量.采用油浴加热的方法进行温度实验,实验结果表明,温度传感系统在25~80℃实现了温度的测量,分辨率为0.5℃.     

基于激发态能量转移机理比率型荧光探针的研究进展

激发态能量转移(Excitation Energy Transfer,EET)作为一类重要的光物理现象,被广泛用于比率型荧光探针和分子灯标的设计以及DNA检测等多个领域.影响EET效率的两个重要因素是供受体间的空间距离和光谱交盖,通过调节供受体间的空间距离或光谱重叠程度来调控能量转移过程,实现对目标客体的双波长比率检测.综述了基于不同供受体荧光团的EET体系、供受体间的连接方式对能量转移效率的影响,以及通过调控供受体间光谱重叠程度或空间距离,获得识别不同客体的比率型荧光探针,并对EET机理的比率型荧光探针的设计以及未来在生物成像和医学检测等领域的应用进行了展望.     

几个荧光蛋白发色团双光子吸收性质的理论研究

实验测得的荧光蛋白的单、双光子吸收光谱在低频和高频区域都表现出明显不同的特征。为了揭示这些不同点的起源和研究荧光蛋白的构–效关系,我们详细研究了三种荧光蛋白发色团(一种增强型蓝绿色荧光蛋白的中性发色团和两种红色荧光蛋白的阴离子发色团)的单、双光子吸收特性,分别计算了纯的和振动分辨的电子谱。计算结果表明：光谱线形与计算采用的交换相关密度泛函及谱截面计算所采用的近似关系密切;如果在计算光谱截面时,我们利用长程修正的交换相关泛函CAM-B3LYP来计算几何和电子结构参数,然后把Franck-Condon (FC)效应和包含Herzberg-Teller (HT)效果的电-声耦合效应都考虑进去,理论计算的光谱与实验测定的光谱可以很好地符合;对于两种离子态的发色团,HT电-声耦合效应使得对应于基态到第一激发态跃迁的双光子吸收最强峰相对于单光子吸收的最强峰发生了蓝移,但HT电-声耦合效应对高频的双光子吸收谱没有太大的影响;分子内电荷转移是导致高频区的双光子吸收明显强于单光子吸收的主要原因。     

新型以若丹明染料为母体的三发色团化合物的荧光性能

若丹明染料作为一种重要的激光染料,它们具有较高的荧光量子效率。这类染料在紫外区的吸收是相当小的,于是,当它们被使用在横向泵浦激光装置上时,就需要相当高的染料浓度,这样才能有效地吸收紫外泵浦光(如XeCI激光器,308 nm)。问题是,这类染料的发射光谱与其吸收光谱的低能量部分有重叠,亦即它门的Stokes位移较小,并且由于染料的荧光量子效率通常小于100,以致使一部分染料的激发辐射被基态染料分子再吸收,从而导致激发辐射的损失。与此同时,为了有效吸收泵浦光能量,染料的浓度通常很高,这样,激发辐射损失就会相当大。     

以吖啶染料荧光猝灭为基础的卤素阴离子检测研究

合成了两种吖啶及吖啶橙盐类小分子化合物和带有吖啶盐的三元共聚物.研究了它们在溶液中的荧光被卤素离子猝灭的问题.发现它们能强烈地被碘离子所猝灭而不易被氯离子猝灭,表明这类化合物有可能用于在有氯离子存在条件下对碘、溴离子的检测.对荧光猝灭机理进行的研究发现,卤素离子的猝灭能力并不和它们对发光化合物的系间窜越和三重态的生成等有关,而是和阴离子对极化分子的作用减弱了分子内的电荷转移能力相关.     

胭脂红酸的荧光发射寿命及荧光猝灭

以蒸馏水中的糖原悬浮液为参照物，测定了胭脂红酸的荧光发射寿命，τ＝０．０９３±０．０１０ｎｓ．研究了ＯＨ－和Ｉ－对胭脂红酸荧光的猝灭，后者遵守Ｓｔｅｒｎ－Ｖｏｌｍｅｒ方程，其猝灭常数ＫＱ＝１．２７±０．０９Ｌ·ｍｏｌ￣（－１），前者则不是遵守此方程的简单荧光猝灭，这可能是由于胭脂红酸中酚基的存在降低了最低激发态能量的原因。     

卤化银乳剂颗粒上不对称菁染料J-聚体荧光的研究

光谱增感机理的研究是感光科学中的一个重要课题Gilman^[1]和Kuhn等^[2]曾经提出光谱增感的电子转移和能量传递理论。随着现代谱学手段的出现,为人们了解光谱增感的初始过程提供了条件。近年来,电子转移的机理已被广泛接受,并用来解释与光谱增感有关的各种现象。但在ns~ps范围内的光谱增感动力学方面的研究还不多见。Dahne认为光谱增感不仅决定于染料与卤化银的能级关系,而且是由动力学控制的^[3],激发态染料向卤化银导带注人电子的电子转移过程与辐射及其他无辐射去活过程是竞争的^[4]我们通过对两种不对称的苯并咪哇唾碳著染料在AgBrI乳剂颗粒上吸附形成的J一聚体的荧光性质的研究,以求深人了解光谱增感的电子转移机理及其动力学过程,无疑是有重要意义的。     

两种不同光谱类型的R-藻红蛋白的荧光性质研究

红藻中的R-藻红蛋白(R-PE)依照其吸收光谱可分为两种不同的光谱类型,即“双峰型”和“三峰型”。本文通过对不同pH条件下的R-PE的荧光光谱及荧光寿命的研究,发现“三峰型”R-PE的pH稳定范围较“双峰型”R-PE大。在R-PE浓度对荧光光谱的影响实验中,随着蛋白浓度的增加,荧光峰位置逐渐红移。荧光寿命逐渐增大,荧光强度先行增加而后减弱。用碘离子对其荧光进行猝灭,随着碘离子浓度的增大,荧光强度逐渐降低,荧光寿命逐渐缩短,并服从Stem-Volmer规则。     

罗丹明类染料在分析化学中的应用进展

综述了90年代以来,罗丹明类染料在吸光光度分析,荧光分析,动力学分析等方面的应用,利用罗丹明染料进行测定的物质达50多种,且灵敏度很高。     

FLUORESCENCE LIFETIME STUDY OF THE DENATURATION OF RIBONUCLEASE-A

Abstract. Fluorescence quantum yield and lifetime measurements of the tyrosine residues in ribonuclease-A (RNase) were used to study the conformational changes involved in the denaturation of the enzyme. Measurements were done on RNase and on selectively acetylated RNase in the native, the partly denatured (reductive cleavage of S-S bridges or treatment with 8 M urea) and in the fully denatured state. The data were interpreted to mean that the opening of the S-S bridges causes large parts of the enzyme chain to unfold while leaving a hydrophobic region; including one of the tyrosine residues, intact. The biological activity of RNase is destroyed by this unfolding. Urea apparently does penetrate the protein coil but does not greatly affect the RNase structure since some of its biological activity is still retained. The opening of the S-S bridges in the presence of urea destroys the native conformation (and biological activity) completely leaving the protein in the form of an uncoiled polypeptide chain. It is suggested which parts of the protein structure might be affected by partial denaturation.