溴百里酚蓝与牛血清白蛋白的相互作用研究

在模拟动物体生理条件和不同温度下,用荧光光谱和紫外-可见吸收光谱法研究了溴百里酚蓝(BTB)与牛血清白蛋白(BSA)结合反应的光谱行为。用Stern-Volmer和Lineweaver-Burk方程分别处理试验数据,发现BSA与BTB发生反应生成了新的复合物,属于静态荧光猝灭。求出了反应时复合物的形成常数KLB(2.792×105L.mol-1)、热力学参数(ΔHθ=(20.24 kJ.mol-1,ΔSθ=37.22J.K-1,ΔGθ=(31.25kJ.mol-1)与结合位点数(1.1578)。根据F rster偶极-偶极非辐射能量转移理论计算出结合位置距离212位色氨酸残基2.60nm,证明二者主要靠静电作用力结合。同时用同步荧光光谱和三维荧光光谱法探讨了BTB对BSA构象的影响,表明BTB使色氨酸残基所处微环境的极性减弱、疏水作用增强,为阐明BTB的染色机理、毒理效应和生物学效应提供重要信息。     

荧光光谱法研究培氟沙星与牛血清白蛋白结合反应特征

在不同温度下,扫描了培氟沙星(PEFL)与牛血清白蛋白(BSA)作用的荧光猝灭光谱、同步荧光光谱、三维荧光光谱和紫外可见吸收光谱,分别用Stern-Volm er方程、L ineweaver-Burk方程和热力学方程等处理实验数据,得到了结合反应的相关参数KLB、ΔHθ、ΔGθ和ΔSθ等的平均值分别为8.419×103L.mol-1、150.7 kJ.mol-1、-22.88 kJ.mol-1和561.9 J.K-1,结合位点数为1.081;证实了在实验浓度和温度范围内,PEFL与BSA可结合形成具有一定结构的复合物,荧光猝灭作用符合静态猝灭作用特征,作用力主要是疏水作用力和静电作用力;为研究PEFL的药理作用和生物学效应,以及PEFL对蛋白质构像的影响等提供了重要信息。     

水飞蓟素与牛血清白蛋白相互作用的荧光光谱研究

采用同步荧光光谱技术研究了pH=7.40的Tris-HCl缓冲体系中水飞蓟素与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用以及水飞蓟素对BSA构象的影响.结果表明,水飞蓟素对BSA的荧光猝灭过程为静态猝灭,结合热力学参数△rH∞=-45.21 kJ·mol-1,△rSm=-61.61 J·K-1·mol-1;据此可以推断,水飞蓟素...     

卡马西平与牛血清白蛋白结合反应的热力学特性研究

用荧光光谱法研究了卡马西平与牛血清白蛋白的结合反应的热力学特性,并发现卡马西平对牛血清白蛋白有较强的荧光猝灭作用。从荧光猝灭光谱数据,由stern-volmer方程、double-reciprocal方程和热力学公式,得到了25℃时结合反应的结合常数为2.047×104mol.L-1,其△Hθ、△Gθ和△Sθ分别为-14.46 kJ.mol-1-、32.88kJ.mol-1和-24.03 J.K-1。     

光谱法和分子模拟研究氨氯地平与牛血清白蛋白的相互作用

采用紫外-可见吸收光谱、荧光光谱及分子模拟技术研究了氨氯地平与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用.结果发现,氨氯地平对BSA有较强的荧光猝灭作用,其荧光猝灭机制属于静态猝灭;其作用机制属荧光共振能量转移(FRET,Fluorescence Resonance Energy Transfer);由Lineweaver-Burk方程计算出不同温度下氨氯地平与BSA的亲和常数KA分别为1.214×104 L·mol-1(296K)和1.662 ×104L·mol-1 (303 K);由Van't Hoff方程计算出△H和△S分别为33.46 kJ·mol-1和191.22 J·mol-1·K-1,二者之间是典型的疏水力相互作用;该过程是一个熵驱动的自发分子间相互作用过程.分子模拟进一步揭示了氨氯地平与BSA的疏水空腔具有较好的相互作用,与光谱实验结果一致.     

荧光光谱法研究橙皮甙与牛血清白蛋白的相互作用

在pH7.40的Tris-HCl 缓冲体系中,采用荧光光谱技术研究了橙皮甙与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用.随着温度升高,橙皮甙与BSA 的猝灭常数逐渐增加.实验表明:橙皮甙对BSA的荧光猝灭为动态猝灭过程.由热力学参数焓变(△H=70.71 kJ/mol)大于零和熵变[△S=316.29J/(mol·K)]大于零,...     

川陈皮素与牛血清白蛋白相互作用的光谱研究

用多种光谱技术研究了生理条件下川陈皮素(NOB)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用及热力学特征.结果表明,NOB与BSA有较强的作用,NOB能使BSA的内源荧光猝灭,并以静态猝灭为主.按照Stern-Volmer方程和双对数方程分别得出不同温度下,以及不同pH值时NOB与BSA的结合常数和结合位点数.运用紫外光谱获得常温下NOB与BSA的结合常数与荧光光谱测定值相近,热力学参数△H、△S分别为55.91 kJ·5moL~(-1)、274.61 J·5moL~(-1)·5K-1,表明其主要作用力为疏水力,NOB与BSA作用为非辐射能量转移机制,其能量转移效率与结合距离分别为0.27和1.76 nm,用参比法得出BSA荧光量子产率为0.074.同步荧光光谱研究发现川陈皮素对牛血清白蛋白构象几乎没有影响.     

3,8-二甲基-4'-甲氧基黄酮的合成及其与BSA的相互作用

合成了一种新化合物3,8-二甲基-4'-甲氧基黄酮(DMMOF),通过1H NMR、13C NMR、IR对其进行了表征.在模拟生理条件下,采用原子力显微镜(AFM)、荧光光谱及紫外光谱法研究了DMMOF与牛血清蛋白(BSA)的相互作用.结果表明:DMMOF与BSA粒径大小分别为2.747、2.284 nm,二者混合后为17.705nm; DMMOF对BSA有荧光猝灭作用,通过紫外吸收光谱及Stern-Volmer方程判断其猝灭过程主要为静态猝灭;根据双对数方程计算出不同温度下DMMOF与BSA的结合常数及其相应的结合位点数;由热力学参数方程计算出△H、△S和△G的值分别为-116.86kJ·mol-1、-279.55 J·mol-1·K-1、-32.14 kJ·mol-1,推断两者之间的作用力类型主要为范德华力和氢键;根据F(o)rster非辐射能量转移理论计算出DMMOF与BSA的结合距离为1.22 nm(306 K).同时运用同步荧光光谱研究了DMMOF对BSA构象的影响,结果表明DMMOF的加入并未引起BSA构象的改变,结合紫外吸收光谱推测DMMOF的A环与BSA的134位色氨酸残基及酪氨酸残基发生结合.     

荧光法研究盐酸多赛平与牛血清白蛋白的相互作用

应用荧光共振能量转移(FRET)技术研究了生理条件下,盐酸多赛平(DH)和牛血清白蛋白(BSA)的相互作用.结果表明DH经非辐射能量转移猝灭BSA的荧光.分析荧光猝灭光谱数据,由Stern-Volmer方程、double-reciprocal方程和热力学公式,求得20℃时该反应的标准焓变、标准熵变、标准吉布斯自由能变分别为-15.16kJ.mol-1,37.20J.mol-1.K-1,-26.06kJ.mol-1.结合反应的结合常数为4.42×104,DH在BSA分子上色氨酸残基所在区域的结合位点数为1.75,其作用距离为3.70nm.并从同步荧光光谱考察了DH对BSA构象的影响.     

杂多酸盐K7[PTi2W10O40]·6H2O与人血清白蛋白(HSA)的作用研究

在模拟动物体生理条件下,用荧光和紫外光谱研究了在不同温度下杂多酸盐K7[PTi2W10O40]·6H2O(PM-19)与人血清白蛋白(HSA)结合反应的光谱行为.试验发现,PM-19对HSA有较强的荧光猝灭作用.用Stern-Volmer和Lineweaver-Burk方程分别处理试验数据,发现HSA与PM-19发生反应生成了新的复合物,属于静态荧光猝灭.由Lineweaver-Burk方程求出了不同温度下反应时复合物的形成常数KA(298 K:2.26×105 L/mol;303 K:1.67×105 L/mol;310K:1.01×105 L/mol)及对应温度下结合反应的热力学参数(△H=-51.12kJ/mol;△S=-88.19/-87.85/-88.26 J/K;△G=-24.84/-24.50/-23.78kJ/mol),证明二者之间的主要作用力氢键和范德华力.根据F(o)rster非辐射能量转移机制计算出了两者之间作用距离(4.21 nm).同时用同步荧光光谱法探讨了PM-19对HSA构象的影响.     

硝酸咪康唑与牛血清白蛋白作用的热力学特征研究

在模拟动物体生理条件和不同温度下,用荧光猝灭光谱、同步荧光光谱、三维荧光光谱和紫外可见吸收光谱等,研究了不同温度下硝酸咪康唑(Miconazole Nitrate,MIN)与牛血清白蛋白(BSA)相互作用的光谱行为。用Stern-Volmer方程、Lineweav-er-Burk双倒数方程和热力学方程等处理实验数据,得到在16～37℃温度范围内的作用常数KLB及热力学参数;发现MIN与BSA可结合形成具有一定结构的复合物,其荧光猝灭作用更符合静态猝灭作用特征,作用力可能主要是静电力;同时探讨了MIN对BSA构象的影响。为研究MIN的治病机制和生物学效应等提供了重要信息。     

吡罗昔康与蛋白质作用特征的热力学研究

用荧光光谱法和吸收光谱法研究了吡罗昔康与牛血清白蛋白结合反应,显示吡罗昔康能强烈猝灭对牛血清白蛋白的荧光强度,根据荧光猝灭数据,并由Stern-Volmer和Lineweaver-Burk方程分析并处理实验数据,得到反应的结合常数、热力学参数等。     

Fc-Arg(NO2)-Gly-Asp(OMe)-OMe的合成及其与牛血清白蛋白的相互作用

以二茂铁,Gly,Asp和BOC-Arg(NO2)-OH为原料,采用液相合成法,以HBTU及HOBt为缩合剂合成了二茂铁-肽化合物Fc-Arg(NO2)-Gly-Asp(OMe)-OMe（5）,其收率为38.7%,并对化合物5进行了表征。采用电化学、紫外-可见吸收光谱及荧光光谱等研究了近生理条件下其与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用,讨论了其对BSA构象的影响。实验结果表明化合物5与BSA间相互作用为静态猝灭过程,反应结合位点数为0.856,结合常数为1.75×103 L•mol-1,并依据能量转移理论确定了其与BSA相互作用的最近距离为2.14 nm。     

Studies on Thermodynamics Features of the Interaction between Imidacloprid and Bovine Serum Albumin

At different temperatures, the interactions between imidacloprid （IMI） and bovine serum albumin （BSA） were investigated with a fluorescence quenching spectrum, a synchronous fluorescence spectrum, a three-dimensional fluorescence spectrum and an ultraviolet-visible spectrum. The average values of bonding constants （KLB： 3.424 × 10^4 L,mol^-1）, thermodynamic parameters （△H： 5.188 kJ,mol^-1, △G^（○—）：-26.36 kJ,mol^-1, △S： 103.9 J,K^-1,mol^-1） and the numbers of bonding sites （n： 1.156） could be obtained through Stern-Volmer, Lineweaver-Burk and ther- modynamic equations. It was shown that the fluorescence of BSA could be quenched for its reactions with IMI to form a certain kind of new compound. The quenching belonged to a static fluorescence quenching, with a non-radiation energy transfer happening within a single molecule. The thermodynamic parameters agree with △H〉 0, △S〉0 and△G^（○-）〈0, suggesting that the binding power between IMI and BSA should be mainly a hydrophobic interaction.     

Study on the interaction between methyl violet and bovine serum albumin by spectral analyses

In this article the interaction between methyl violet (MV) and bovine serum albumin (BSA) was studied with spectroscopy. The results indicated that the fluorescence intensity of BSA was quenched strongly by MV through a static quenching procedure. The association constants, the number of binding sites and basic thermodynamic parameters were obtained based on fluorescence quenching data. The effect of MV on the conformation of BSA had been investigated with synchronous fluorescence spectroscopy and circular dichroism (CD) spectrum.     

荧光光谱法研究美托拉宗与牛血清白蛋白的相互作用

采用荧光光谱技术研究了在pH7.40的Tris-HCl缓冲介质中美托拉宗与BSA相互作用。实验发现,美托拉宗对BSA有较强的荧光猝灭作用,根据292K和311K时美托拉宗对BSA的荧光猝灭作用,利用Stern-Volmer方程及双倒数方程处理实验数据,表明美托拉宗对BSA的荧光猝灭作用属于动态猝灭过程,根据F rster非辐射能量转移理论计算出了美托拉宗与BSA间的结合距离r=2.77 nm,结合过程的热力学数据表明,二者主要靠疏水作用力结合;进一步采用同步荧光光谱探讨了美托拉宗对BSA构象的影响。     

同步荧光光谱法研究丹参素-牛血清白蛋白体系的光增强效应

采用紫外光谱法和同步荧光光谱法研究了丹参素与牛血清白蛋白的结合特性.体系的紫外光谱显示,丹参素与牛血清白蛋白(BSA)之间发生了相互作用并生成新的复合物,同步荧光光谱则表明,丹参素对BSA存在荧光增强效应.随着丹参素浓度的增加,Δλ=15 nm时体系荧光强度明显增强,最大发射波长为285 nm,且不随浓度增加而发生变化...     

锌(Ⅱ)存在下灯盏花素与BSA相互作用的光谱分析

运用荧光光谱、吸收光谱研究了灯盏花素(Breviscapinun,BR)与牛血清白蛋白(Bovine Serum Albumin,BSA)的相互作用.BR对BSA的荧光光谱具有猝灭作用,其猝灭机制为静态-动态联合猝灭,BSA发射峰蓝移.Zn2+的存在使得BSA发射峰蓝移程度降低,猝灭常数、结合常数、结合位点数减小.在较大浓度Zn2+存在下,BR与BSA作用的相关系数增大,猝灭机制变为静态猝灭.从Zn2+与BR的竞争作用,热力学参数的变化、配位化合物的形成3个方面分析了影响BR与BSA作用的因素.     

一种新型二硒卟啉的合成及其与牛血清白蛋白的相互作用

以5-(4-羟基苯基)-10,15,20-三苯基卟啉和硒粉为原料,合成了新型二硒双卟啉,用紫外可见光谱（UV-Vis）,红外光谱（IR）,核磁共振氢谱（1H NMR）,高分辩质谱（HR-MS）对目标产物的结构进行了确认。同时,考察了新化合物与牛血清白蛋白(BSA)相互作用的荧光光谱,由实验数据求得该二硒双卟啉与BSA的结合常数Ksv＝3.35×104 L/mol。分析荧光结果表明二硒双卟啉与BSA之间发生了较强的静态猝灭。