金属-血清白蛋白的结构研究II. Cu(II)-BSA和Ni(II)-BSA的四 方锥-四方平面 结构

本文用紫外光谱研究Cu(II)-BSA和Ni(II)-BSA配合物的结构随BSA浓度的变化,发现当浓度增大并>2×10^-^4～3×10^-^4mol.dm^-^3时,这两种配合物从五配位的四方锥构型转变成四配位的四方平面构型,首次提供了BSA的Asp羧基氧参与同Cu(II)和Ni(II)配位的证据。计算并讨论了Cu(II),Ni(II)和有关配体轨道的光学电负性。     

金属-血清白蛋白的结构研究 Ⅱ.Cu(Ⅱ)-BSA和Ni(Ⅱ)-BSA的四方锥-四方平面结构

本文用紫外光谱研究Ca(Ⅱ)-BSA和Ni(Ⅱ)-BSA配合物的结构随BSAL浓度的变化,发现当浓度增大并>2×10~(-4)-3×10~(-4)mol·dm~(-3)时,这两种配合物从五配位的四方锥构型转变成四配位的四方平面构型,首次提供了BSA的Asp羧基氧参与同Cu(Ⅱ)和Ni(Ⅱ)配位的证据.计算并讨论了Cu(Ⅱ),Ni(Ⅱ)和有关配体轨道的光学电负性.     

金属—血清白蛋白的结构研究——Ⅵ.等离子点附近HSA和BSA中Cu(Ⅱ)和Ni(Ⅱ)金属中心的结构

本文用紫外光谱研究了等离子点附近HSA或BSA ¹Cu(Ⅱ)或Ni(Ⅱ)金属中心的结构。结果表明:在pH₄.0～5.3时,Cu(Ⅱ)—HSA配合物在低浓度时独具五配位的四方锥构型,高浓度时(>10^-4mol·l^-1)为四配位的四方平面构型,Cu(Ⅱ)—BSA、Ni(Ⅱ)—BSA在上述pH范围内均只存在四方平面构型。Cu(Ⅱ)、Ni(Ⅱ)结合位置与生理pH下的相同,均在白蛋白的N端三肽段上,与Asp^{1相似文献}   

金属-血清白蛋白的结构研究(Ⅸ)──Ni(Ⅱ)-HSA和Ni(Ⅱ)-BSA的新型减色效应

用UV光谱和平衡透析数据证实Ni(Ⅱ)-HSA和Ni(Ⅱ)-BSA的1:1体系内均有2个强偶合的金属中心,它们的LMCT谱带显示一种新型的减色效应,这一效应符合生色基跃迁偶极矩间的偶极-偶极相互作用机理。     

四溴四苯基卟啉及其金属配合物的电子结构和四溴四苯基卟啉Ni(II)的晶体结构

本文合成了7, 8, 17, 18-四溴-5, 10, 15, 20-四苯基-21, 23(H)-卟啉(H~2TPPBr~4)及其金属配合物MTPPBr~4[M=Cu(II), Ni(II), Co(II)和Zn(II)]。测定了它们的可见紫外光谱和循环伏安, 用四轨道模型(Four Orbital Model)计算了MTPPBr~4的相对前线轨道, 并解释了配合物的可见紫外光谱及电化学性质。测定了NiTPPBr~4的晶体结构, 晶体属单斜晶系, 空间群C2/c, a=2.6077(7),b=1.0414(4), c=1.9312(3)nm, β=137.1(7)°, Z=4, 最后偏离因子R=0.067, 晶体结构直接证明了卟啉亲电溴化反应具有区域选择性, 四个溴分布在相对两个吡咯环上。     

四溴四苯基卟啉及其金属配合物的电子结构和四溴四苯基卟啉Ni(II)的晶体结构

本文合成了7, 8, 17, 18-四溴-5, 10, 15, 20-四苯基-21, 23(H)-卟啉(H~2TPPBr~4)及其金属配合物MTPPBr~4[M=Cu(II), Ni(II), Co(II)和Zn(II)]。测定了它们的可见紫外光谱和循环伏安, 用四轨道模型(Four Orbital Model)计算了MTPPBr~4的相对前线轨道, 并解释了配合物的可见紫外光谱及电化学性质。测定了NiTPPBr~4的晶体结构, 晶体属单斜晶系, 空间群C2/c, a=2.6077(7),b=1.0414(4), c=1.9312(3)nm, β=137.1(7)°, Z=4, 最后偏离因子R=0.067, 晶体结构直接证明了卟啉亲电溴化反应具有区域选择性, 四个溴分布在相对两个吡咯环上。     

金属—血清白蛋白的结构研究——Ⅵ.等离子点附近HSA和BSA中Cu(Ⅱ)和Ni(Ⅱ)金属中心的结构

本文用紫外光谱研究了等离子点附近HSA或BSA (?)Cu(Ⅱ)或Ni(Ⅱ)金属中心的结构。结果表明:在pH4.0～5.3时,Cu(Ⅱ)—HSA配合物在低浓度时独具五配位的四方锥构型,高浓度时(>10~(-4)mol·1~(-1))为四配位的四方平面构型,Cu(Ⅱ)—BSA、Ni(Ⅱ)—BSA在上述pH范围内均只存在四方平面构型。Cu(Ⅱ)、Ni(Ⅱ)结合位置与生理pH下的相同,均在白蛋白的N端三肽段上,与Asp~1的α-NH_2、His~3的咪唑基N及两个去质子肽氮配位,Cu(Ⅱ)在HSA中的第五结合基团为Asp~1的羧基。本文还对上述pH效应进行了讨论。     

金属-血清白蛋白的平衡透析——Ⅱ.Ni(Ⅱ)-血清白蛋白体系的别构效应

详细研究了Ni～(2+)离子结合于人血清白蛋白(human serum albumin,HSA)和牛血清白蛋白(bovine serum albumin,BSA)的平衡透析.Ni(II)-HSA和 Ni(II)-BSA体系都得到可以划分成两组的8个结合位置,这2个体系都存在2个优先的结合位置,结合于这 2个位置的 Ni～(2+)离子可以看作是别构效应的效应子,诱导的别构效应符合Monod等人建议的模型.别构参数表明,R-态结合Ni～(2+)离子的能力约为T-态的100倍,HSA的构象显著紧于BSA的.     

1-羟基-2-(5-NO2-2-吡啶偶氮)-8-氨基-3,6-萘二磺酸光度法测定血清白蛋白的研究

研究了新显色剂1-羟基-2-(5-NO2-2-吡啶偶氮)-8-氨基-3,6-萘二磺酸(简称5-NO2-PAH)与牛血清白蛋白(BSA)的显色反应,建立了5-NO2-PAH光度法测定血清蛋白的新方法.结果表明,在pH 3.0的B-R缓冲液中,牛血清白蛋白与5-NO2-PAH定量络合,导致5-NO2-PAH在530 nm处的吸收降低,且吸光度降低值与BSA量在6～31 μg/mL范围内呈线性关系,摩尔吸光系数为2.2×105 L*mol-1*cm-1,方法检出限为9.8×10-8 mol/L.用摩尔比法测得结合数为130.     

金属—血清白蛋白的结构研究（X）：Ni（II）—HSA和Ni（II）—BS…

用ＵＶ光谱和平衡透析数据证实Ｎｉ（Ⅱ）－ＨＳＡ和Ｎｉ（Ⅱ）－ＢＳＡ的１：１体系内均有２个强偶合的金属中心，它们的ＬＭＣＴ谱带显示一种新型的减色效应，这一效应符合生色基跃迁偶极矩间的偶极－偶极相互作用机理。     

包含平面五配位和平面四配位碳化合物的结构和稳定性

在B3LYP/6-311+G**水平上,研究了包含平面五配位碳(ppC)和平面四配位碳(ptC)的化合物CB5C2H2(C3B2)nC2H2CB5(n=1-5)的结构、能隙、IR光谱、电子光谱、Wiberg键指数以及芳香性.计算结果表明,这五种化合物的能量最低结构均位于势能面的极小值点,HOMO-LUMO能隙在0.5到1.2eV之间,第一电子的激发能在1780到2910nm之间,且与分子尺寸呈现非单调变化趋势.Wiberg键指数和键长表明这五种化合物的能量最低结构均包含平面五配位和平面四配位碳.C3B2单元和右侧CB5单元中三元环中心的核独立化学位移(NICS(0))值均为负值,而左侧CB5单元中的三元环中心的NICS(0)值中两个为正值,另两个为负值,NICS(1)值与NICS(0)值也一致,因此电子的局域离域对结构的稳定是很重要的.     

3-[二(羧甲基)氨甲基]-1, 2-二羟基蒽醌与蛋白质作用的研究

在pH4.1的缓冲溶液中,研究3-[二(羧甲基)氨甲基]-1,2-二羟基蒽醌(AFB)与牛血清蛋白(BSA)结合反应,相互生成的紫色的配合物。采用UV光谱法,测得此配合物的最大吸收峰值为510nm,与试剂本身相比较红移90nm。表观摩尔吸光系数ε=1.2474×10^4mol^-^1.cm^-^1.L,最大结合数n=7,表观结合常数K~c=3.85×10^6。研究发现,AFB与BSA之间主要是以分子之间的静电引力结合,认为该反应符合Scatchard模型。离子强度对结合反应有显著的影响。     

金属-血清白蛋白的结构研究(Ⅴ)——钴离子与HSA和BSA的相互作用

血清白蛋白是血清中含量最丰富的蛋白质,是多种金属离子的输运蛋白。钴(Ⅱ)离子在金属蛋白研究中经常被用作光谱探针。但Co(Ⅱ)与血清白蛋白的相互作用却很少被研究。     

人血清白蛋白-硝基磺酚C-TX-100体系的吸收光谱及临床分析应用

在Triton X-100存在下,红色染料硝基磺酚C与无色血清白蛋白在pH 2.5～3.5的酸性介质中生成可溶性蓝色缔合物,其最大吸收波长为683 nm,比试剂本身红移128 nm,摩尔吸光系数为2.7×105 L·mol-1·cm-1,线性范围为0～140 mg/L.探讨了反应的最佳条件及初步反应机理.方法可用于临床中尿液总蛋白和脑脊液白蛋白的定量测定.     

血清白蛋白与偶氮胂Ⅲ结合反应的分光光度研究

蛋白质是生命的体现者,蛋白质含量的测定在生化、药物、食品及临床分析中有着重要作用。某些生命物质如多肽、酶、蛋白质、激素等的分离提纯更是离不开蛋白质的定量。在蛋白质临床分析中染料结合法有广泛应用。     

包含平面四配位和五配位碳原子的特殊硼碳化合物

采用密度泛函理论(DFT), 在B3LYP/6-311+G**水平上, 研究了三类包含平面四配位碳原子(ptC)和平面五配位碳原子(ppC)的硼碳化合物. 这三类新型化合物是由C3B2H4(包含ptC)、CB4H2(包含ptC)和CB5H2(包含ppC)三种稳定结构和—CHCH—单元连接起来而得到的. 在理论上探讨了这些新型的硼碳化合物的成键特征, 光谱性质以及芳香性. 研究结果表明: 包含ptC和ppC原子的能量最低的结构, 在不受对称面限制的条件下, 具有C2v对称性的顺式立体构型比具有反式平面构型的化合物稳定. 计算的核独立化学位移(NICS)显示, 这些新型化合物的三元环中心有强的芳香性. 计算最稳定硼碳化合物的ptC和ppC原子的Wiberg键指数(WBIs)表明ptC和ppC的成键遵循八隅规则.     

对乙酰基偶氮羧-铈(Ⅲ)-人血清白蛋白体系的吸收光谱性质及其分析应用

在pH 2.0~3.0的B-R缓冲介质中,对乙酰基偶氮羧(p-ACA)与铈(Ⅲ)生成蓝色配合物,其吸收峰在727nm处,而显色剂本身吸收峰在577nm处,对比度达150mm。在此显色体系中加入人血清白蛋白(HSA)时,发生消光反应,呈现在波长727nm处吸光度的减弱。试验表明:HSA的质量浓度在10~120mg·L-1范围内与相应的吸光度减弱程度(ΔA)之间呈线性关系。显色体系对HSA的表观摩尔吸光率为5.14×105L·mol-1·cm-1。加入TX-100使该体系的灵敏度提高45%。应用上述方法测定了3份人血清样品中HSA的含量,测定值与考马斯亮蓝法的测定结果一致。     

阿霉素与血清白蛋白的作用及共存离子对反应影响的研究

本文用荧光光度法, 分光光度法研究了抗癌药物阿霉素(Adriamycin)与微量金属离子、牛血清白蛋白(BSA)、人血清白蛋白(HSA)的相互作用, 求得药物与白蛋白的形成常数、与金属离子的结合比和形成常数, 讨论了某些金属离子对药物与白蛋白形成常数的影响。     

新型(十)-樟脑酮亚胺的Pd(II)、Co(II)配合物的晶体结构研究

(+)-樟脑与6-甲基-2-氨甲基吡啶缩合得到一种新的手性双齿配体-1,7,7-三甲基-双环[2.2.1]-2-(6'-甲基-2'-氨甲基)吡啶亚胺(1), 与二价钯生成配合物2, 晶体属P21空间群, 晶胞参数为a=10.641(2), b=10.706(2), c=11.011(2)埃; β=115.63(1)°;V=1131.15(40)埃^3; Z=2, 二价钴与1生成配合物3, 晶体属PI空间群, 晶胞参数为a=7.429(2), b=7.971(3), c=16.304(5)埃; a=80.19(3), β=77.10(2), γ=83.21(2)°; V=924.25(56)埃^3; Z=2。根据晶体数据讨论了分子的结构特征, 并对配合物的红外、紫外和核磁共振谱的变化作了解释。