头孢噻肟钠与牛血清白蛋白的相互作用

采用荧光光谱、同步荧光光谱、紫外光谱研究了水溶液中头孢噻肟钠(CTX)与牛血清白蛋白(BSA)之间的相互作用.结果表明:CTX能显著猝灭BSA的内源荧光并以静态猝灭为主;两者以摩尔比1∶1结合,结合常数分别为1.20×104(298K)、7.63×103(308K)和6.69×103(313K)L·mol-1;根据热力学参数判断CTX与BSA之间的作用力主要为氢键和范德华力;依据Foester非辐射能量转移理论计算出CTX与BSA之间的结合距离r为3.26nm,同步荧光光谱研究表明CTX能够使BSA构象发生变化.     

头孢他啶与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用

采用荧光、紫外及红外光谱法研究了头孢他啶与牛血清白蛋白(BSA)的结合反应.头孢他啶对BSA的色氨酸残基和酪氨酸残基均具有猝灭作用,其猝灭机理为静态猝灭,两者之间形成新的复合物是导致BSA荧光猝灭的主要原因.获取了复合物的结合常数(298K:1.27×10~4L·mol~(-1);310K:1.33×10~41·mol~(-1)).BSA Ⅱ A结构域的site I位点是其唯一可能结合位点.同步荧光光谱表明头孢他啶造成BSA的酪氨酸残基的极性增强.红外光谱表明头孢他啶引起了BSA二级结构的改变,使其α-螺旋含量降低.     

荧光光谱法研究5-氟脲嘧啶与牛血清白蛋白的相互作用

采用荧光光谱法研究了抗癌药5-氟脲嘧啶(5-Fu)与牛血清白蛋白(BSA)之间的相互作用。5-Fu对BSA的荧光有较强的猝灭作用,其猝灭方式为静态猝灭。25℃和37℃时,5-Fu与BSA之间的结合常数KA分别为7.2×104、4.9×104L.mol-1,结合位点数分别为1.18和1.17。计算得到不同温度下反应的热力学参数,表明二者之间的结合主要以静电力为主。     

头孢噻肟钠和氯霉素与牛血清白蛋白相互作用的荧光光谱分析

在pH=7.40 Tris-HCl缓冲溶液中,应用荧光光谱法分别研究了298,303,308 K时,头孢噻肟钠(CTX)、氯霉素(CHL)对牛血清白蛋白(BSA)荧光的猝灭反应.结果表明:药物与BSA的结合稳定常数Ka随温度增加而降低,两种药物对BSA的荧光猝灭皆为静态猝灭过程.标记竞争实验表明CTX、CHL在BSA中...     

光谱法研究壳寡糖铕配合物与牛血清白蛋白的相互作用

采用紫外光谱、荧光光谱研究壳寡糖-Eu配合物与牛血清白蛋白(BSA)相互作用,探讨其作为抗肿瘤药物的可能。紫外光谱显示:加入壳寡糖-Eu后,BSA的紫外吸收增强且吸收峰发生蓝移,表明壳寡糖-Eu配合物与BSA形成了复合物;荧光猝灭光谱显示壳寡糖-Eu对BSA荧光有猝灭作用,猝灭机理主要为静态猝灭,并存在非辐射能量转移。计算了室温下壳寡糖-Eu与BSA的结合常数和结合位点数分别为1.20×105L·mol-1和1.29。     

荧光光谱法研究奥美拉唑和埃索美拉唑与牛血清白蛋白的相互作用

首次应用荧光光谱法研究外消旋体奥美拉唑和其中的一个单体S-奥美拉唑(埃索美拉唑)分别与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用机制的异同.利用荧光猝灭反应求出了在pH7.4、pH8.0、pH9.0这三种环境中两个药物结合常数KA和结合位点数n,进一步根据热力学参数判断出它们的主要作用力类型.发现两个药物引起的BSA内源荧光的猝灭均是由静态猝灭引起的.在相同情况下埃索美拉唑对BSA的结合能力强于奥美拉唑,结合位点数部是1.两种药物分子与BSA之间的作用力类型主要为疏水作用力和静电作用力.可以得出结论:两个药物除了结合常数的差异外并无不同.     

槲皮素分光光度法测定牛血清白蛋白

在pH=5.2的B-R缓冲溶液中,对槲皮素与牛血清白蛋白(BSA)相互作用的吸收光谱进行了初步研究。结果表明:槲皮素在290nm处有一强的吸收峰,当加入BSA作用后该吸收峰的强度升高,峰位基本不变,且没有新的吸收峰出现。在此波长下测定其复合物的吸光度,其吸光度的增加值(ΔA)与BSA的浓度在18—220μg/mL范围内呈良好的线性关系(r=0.9991),检出限为8μg/mL。该方法具有简便、快速、选择性好、灵敏度高等特点,应用于鲜奶粉和液态纯牛奶样品中总蛋白的测定,回收率分别为89.5%,93.2%,结果与考马斯亮蓝G250法基本一致。     

TiO2对牛血清白蛋白的光催化降解的研究

报道了TiO2对牛血清白蛋白（BSA）的光催化降解。利用紫外-可见光谱（UV—Vis）、傅里叶变换红外光谱（FTIR）以及高效液相色谱（HPLC）研究了降解过程并对降解终产物进行了分析。结果显示：在近紫外灯（365nm）照射下,BSA在5h内就可以被TiO2光催化完全降解为小碎片,延长反应时间到40h可使BSA完全矿化（93．5％）,其中C,N和S分别被矿化成CO2,NO3^-和SO4^2-而在仅有紫外灯或仅有TiO2存在的条件下,5h内仅有30％左右BSA被降解为小碎片,即使延长反应时间,也无法使BSA矿化成CO2和无机离子。     

荧光光谱法研究2,4-滴丙酸及其手性对映体与牛血清白蛋白的相互作用

用荧光光谱法研究了手性除草剂2,4-滴丙酸及其两种手性异构体分别与牛血清白蛋白（BSA）的相互作用。结果表明：2,4-滴丙酸对BSA的荧光有较强的猝灭作用,且属于静态猝灭。实验获得了不同温度下2,4-滴丙酸及其对映体与牛血清白蛋白作用的结合常数,发现相同温度下S型2,4-滴丙酸比R型更易与BSA结合,其外消旋体的结合能力居于两者之间。通过计算反应热力学参数,推测它们之间的主要作用力为疏水作用力。同步荧光光谱法研究2,4-滴丙酸对BSA构象的影响,表明2,4-滴丙酸与BSA的结合位点位于色氨酸残基附近。     

格列吡嗪与牛血清白蛋白相互作用的分子光谱法的改进实验

在pH 7.40的Tris-HCl缓冲溶液中,利用以蛋白荧光变化为考察对象的传统荧光光谱法和以药物荧光变化为考察对象的弹性散射荧光法,分别研究了293和303K温度下格列吡嗪(Gli)与牛血清白蛋白(BSA)之间的反应机理,两种方法所得结论均一致。即Gli与BSA之间猝灭方式为动态猝灭;两者主要通过疏水作用力结合,结合位点主要位于BSA的疏水区,结合位点数约为1;Hill系数nH小于1,表现为弱的负协同作用。弹性散射荧光法得到的Gli-BSA体系的结合常数均比传统荧光光谱法大,表明以药物荧光变化为考察对象的研究更准确、合理,并通过紫外光谱法对其所得结果的合理性进行了验证。结果表明:传统荧光光谱法利用蛋白为研究对象,研究药物与蛋白之间的相互作用存在一定的不足,其谱图只能反映蛋白分子与药物相互作用的部分信息,而弹性散射荧光法利用药物为研究对象,能够更全面、准确地表达药物与蛋白之间的作用信息。     

阿维菌素与牛血清白蛋白作用的光谱研究

依据阿维菌素与牛血清白蛋白的结合作用使牛血清白蛋白内源荧光发生改变的现象,用荧光光度法研究了在一定条件下阿维菌素和牛血清白蛋白相互作用的机理。结果表明,阿维菌素对牛血清白蛋白的荧光猝灭是形成了超分子化合物的静态猝灭过程。测定了在不同温度下阿维菌素与牛血清白蛋白的结合常数KA和结合位点数n分别为KA=2.26×103L·mol-1,n=1.08(25℃);KA=1.35×103L·mol-1,n=1.05(35℃)。根据阿维菌素与牛血清白蛋白相互作用的热力学参数,确定了阿维菌素与牛血清白蛋白之间的作用力类型为氢键和范德华力;根据Foerster非辐射能量转移理论求得阿维菌素与牛血清白蛋白的结合距离为2.55nm。用同步荧光光谱确定阿维菌素影响了BSA微区的构象。     

胡椒碱与牛血清白蛋白的相互作用

采用荧光光谱技术研究了胡椒碱与牛血清白蛋白（BSA）的相互作用。根据测定不同温度下胡椒碱对BSA的猝灭常数,证实了荧光猝灭过程为静态猝灭,由热力学参数焓变（ΔH）小于零和熵变（ΔS）大于零,推断出胡椒碱与BSA之间主要靠静电引力相结合,生成自由能变（ΔG）为负值,表明胡椒碱与BSA的作用过程是一个自发过程;并应用同步荧光光谱技术考察了胡椒碱对BSA构象的影响。     

腐胺与牛血清白蛋白的相互作用

采用荧光光谱法研究了腐胺与牛血清白蛋白（Bovine serum albumin,BSA）之间的相互作用,测定了它们之间的结合常数和结合位点数,探讨了其荧光猝灭机制,并根据热力学参数确定了它们之间的作用力类型.实验结果表明腐胺能够使BSA的荧光猝灭,根据Stern-Volmer和Scatchard方程得到的结果可知腐胺对BSA内源荧光的猝灭机理为静态猝灭,结合常数分别为1.67×104、1.41×104和1.12×104L·mol-1,结合位点数分别为0.83、0.86和0.76.根据Van＇t Hoff方程,腐胺和BSA之间的热力学常数：焓变和熵变的值分别是-15.22KJ·mol-1和31.97J·mol-1·K-1,这说明它们之间的相互作用力主要是静电作用力和疏水作用力.     

淫羊藿苷与牛血清白蛋白相互作用

在模拟人体生理条件下,采用荧光光谱法及紫外-可见吸收光谱法研究了淫羊藿苷与牛血清白蛋白的相互作用。结果表明,淫羊藿苷对牛血清白蛋白有较强的猝灭作用,猝灭方式为静态猝灭。当温度为25℃和36℃时,淫羊藿苷对牛血清白蛋白的猝灭速率常数分别为4.37×10¹²mol·L^-1·s^-1和3.90×10¹²mol·L^-1·s^-1,结合常数K_A为3.55×10⁴L·mol^-1和3.97×10⁴L·mol^-1,结合位点数为1.12和1.04;根据Foerster非辐射能量转移理论,计算出淫羊藿苷与牛血清白蛋白之间的结合距离为2.08nm,热力学分析表明,淫羊藿苷与牛血清白蛋白之间以疏水作用力为主。     

柠檬酸钠与牛血清白蛋白的相互作用

用荧光光谱法研究了柠檬酸钠与牛血清白蛋白( BSA)的作用机制.实验表明,柠檬酸钠对BSA具有荧光猝灭作用,其猝灭方式为静态猝灭,并求出了猝灭常数、结合常数及结合位点数.     

荧光光谱法研究黄芩苷与牛血清白蛋白的相互作用

在pH为7.40的T ris-HC l缓冲体系中,采用荧光光谱技术研究了黄芩苷与牛血清白蛋白（BSA）的相互作用。随着温度升高,黄芩苷与牛血清白蛋白的猝灭常数逐渐增大,表明黄芩苷对BSA的荧光猝灭为动态猝灭过程,由结合过程的热力学参数ΔH=51.708 kJ.m o-l 1〉0和ΔS=265.075J.m o-l 1.K-1〉0,推断黄芩苷与BSA之间主要靠疏水作用力相结合,生成自由能变（ΔG）为负值,表明黄芩苷与BSA的作用过程是一个自发过程;应用同步荧光光谱考察了黄芩苷对BSA构象的影响。     

氨与牛血清白蛋白的相互作用

用荧光光谱法和紫外吸收光谱法研究了在生理pH值条件下氨与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用,结果表明:氨对BSA的荧光有较强的猝灭作用,该猝灭属于同时具有动态猝灭和静态猝灭特征的联合猝灭,但以静态猝灭为主.根据猝灭结果求得了不同温度下氨与BSA相互作用的结合位点数、结合常数及反应热力学参数,并据此推测它们之间主要的相互作...     

锌离子与牛血清白蛋白相互作用的研究

用荧光光谱法研究了锌离子(Zn2+)与牛血清白蛋白(BSA)的作用机制.实验表明,Zn2+对BSA具有荧光猝灭作用,其猝灭方式为静态猝灭.求出了猝灭常数、结合常数及结合位点数.利用同步荧光光谱研究了Zn2+对BSA分子荧光光谱的影响.     

荧光法对姜黄素与牛血清白蛋白相互作用的研究

应用荧光光谱法研究了生理条件下(pH7.4)姜黄素(Curcumin)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用。实验结果表明,姜黄素对BSA产生荧光猝灭作用,其机理属于静态猝灭过程。T=310K时,其猝灭常数为1.388×1012L.mol-1.s-1,表观结合常数为2.387×104L.mol-1。根据Foerster非辐射能量转移理论,测得姜黄素在BSA中的结合位置与色氨酸残基间的距离为4.43nm。探讨了姜黄素对BSA构象的影响及结合机理,考察了体内某些共存金属离子对姜黄素与BSA结合作用的影响。