氟氰戊菊酯与牛血清白蛋白相互作用的光谱研究

用光谱手段研究了在pH=7.4的生理酸度条件下农药氟氰戊菊酯(FC)与牛血清白蛋白(bovine serumalbumin,BSA)之间的相互作用.荧光研究表明,FC浓度的增加会引起BSA342 nm处荧光有规律地猝灭.采用Stern-Vol mer方程分析了猝灭的机理为静态猝灭.计算了热力学参数,由焓变(ΔH0)和熵变(ΔS0)值推断FC与BSA之间主要靠氢键和范德华力结合.生成自由能变ΔG0,表明此作用过程是一个自发过程.通过同步荧光和圆二色谱实验证实了结合过程中BSA构象的变化.圆二色谱实验的结果显示了BSA中的α-螺旋结构的损失,说明其微环境及构象均发生了变化.     

诺氟沙星与牛血清白蛋白相互作用的拉曼光谱研究

用拉曼光谱技术研究了固态和水溶液中诺氟沙星和牛血清白蛋白的相互作用.通过对诺氟沙星和牛血清白蛋白的拉曼光谱比较,发现其作用产物的拉曼特征峰发生了较明显的变化,解释了可能的作用机理.     

秋水仙碱与牛血清白蛋白相互作用的光谱性质研究

采用紫外光谱法和荧光光谱法研究了秋水仙碱与牛血清白蛋白(BSA)的结合作用．观测到生理pH7．43条件下秋水仙碱使BSA的紫外吸收峰增强,特征荧光峰淬灭．Stern-Volmer淬灭曲线显示,秋水仙碱对BSA的荧光淬灭很可能是一个单一的静态淬灭过程．当λex=295nm时,秋水仙碱可以淬灭BSA中97．1％的Trp残基．     

曙红与牛血清白蛋白相互作用的荧光光谱研究

用荧光光谱法、分光光度法研究了水溶液中曙红(TBF)与牛血清白蛋白(BSA)的相互结合反应.研究表明BSA与TBF的结合数为n=1.266.其平衡常数KA=2.05×107L/m o l.根据Fo。rster非辐射能量转移理论,求算了给体(BSA)受体(TBF)间的距离r=2.06 nm和能量转移效率E=0.76.实验表明:曙红与牛血清白蛋白相互结合造成的荧光猝灭为单一的荧光静态猝灭过程.     

邻氯酚红与牛血清白蛋白相互作用的荧光光谱研究

应用荧光光谱法研究了三苯甲烷类染料邻氯酚红与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用.研究表明,邻氯酚红能与牛血清白蛋白形成稳定的络合物从而引起BSA的荧光猝灭,疏水作用是结合反应的主要作用力,二者的结合常数为1.2002×106L.mol-1,结合位点数n=1.2586(17℃时),能量转移效率为E=0.3086,染料距色氨酸残基最短距离为r=4.92nm.同时考察了邻氯酚红的加入对BSA构象的影响.     

头孢唑啉钠与牛血清白蛋白的相互作用研究及共存金属离子的影响

在优化的实验条件下,运用荧光光谱和紫外-可见光谱法研究了头孢唑啉钠(CS)与牛血清白蛋白(BSA)之间的相互作用,考察了Pb2+,Fe3+,Cr3+,Ni 2+和Cu2+对CS与BSA相互作用的影响,计算了不同温度下的热力学参数、静态结合常数和结合位点数.结果表明,CS对BSA的猝灭机制属于形成复合物的静态猝灭过程,两者之间的作用主要是氢键或范德华力,CS在BSA中的结合位点主要位于ⅡA.Hill系数值略小于1,表明药物之间有弱的负协同作用.同步荧光光谱表明,CS对BSA构象产生一定影响,使BSA腔内疏水环境的极性增强,结合位点更接近于酪氨酸.金属离子对CS与BSA的结合常数和结合位点数均有影响,除Pb2+以外,其他金属离子都降低了其结合能力.     

二羟丙茶碱与牛血清白蛋白的相互作用及共存金属离子的影响

在优化的实验条件下,利用光谱法研究二羟丙茶碱(Di)和牛血清白蛋白(BSA)的相互作用和共存金属离子(Cu~(2+)、Fe~(3+)、Mn~(2+)、Ni~(2+)、Cr~(3+))对Di与BSA的相互作用的影响.结果表明:Di对BSA的荧光有猝灭作用,其猝灭过程属于静态猝灭.在290、305和320 K时分别计算结合常数、结合位点、Hill系数.根据热力学参数确定Di和BSA之间的作用力类型主要为氢键和范德华力.结合位点位于BSA的亚结构域ⅡA和ⅢA中,同步荧光光谱显示两者的结合位点更接近于色氨酸,同时研究了常见金属离子对二者作用的影响.     

紫杉醇与牛血清白蛋白的相互作用研究

采用荧光光谱法和紫外可见吸收光谱法研究了紫杉醇(Taxol)与牛血清白蛋白(Bovine Serum Albumin,简称BSA)的相互作用.在生理条件下(含0.10 mol/L NaCl的Tris-HCl缓冲溶液,pH7.40),以286 nm为激发波长,在288～500 nm波长范围内,测定荧光光谱,BSA有较好的荧光效应,紫杉醇对BSA有荧光猝灭作用.测定了不同温度下紫杉醇与BSA的表观结合常数和结合位点数,根据不同温度时结合常数的大小推测紫杉醇对BSA的荧光猝灭类型是静态猝灭.     

溴酚蓝与牛血清白蛋白的相互作用研究

在模拟动物体生理条件和不同温度下,采用荧光、紫外光谱法研究溴酚蓝(BPB)与牛血清白蛋白(BSA)结合反应。用Stern-Volmer和Lineweaver-Burk方程分别处理试验数据,发现BSA与BPB发生反应,生成新的复合物,属于静态荧光猝灭。实验求出反应时复合物的形成常数K_(LB)、热力学参数与结合位点数,证明溴酚蓝与牛血清白蛋白的结合主要为静电作用力。位点竞争实验结果显示BPB与BSA的作用位置主要在BSA的Site I(sub-domainⅡA)位。通过同步荧光光谱和三维荧光光谱法,探讨BPB对BSA构象的影响,实验结果表明BPB使色氨酸残基所处微环境的极性减弱、疏水作用增强。本文为探讨BPB的染色机理、毒理效应和生物学效应提供了重要信息。     

山奈素与牛血清白蛋白的相互作用研究

血清白蛋白在哺乳动物体内起着重要的贮存和运输作用,它能与多种内源和外源性物质结合[1].研究药物特别是中药活性组分与血清白蛋白相互作用,探讨作用机理,为中药的发展与更有效的推广应用提供可靠的理论依据;通过研究各种条件对血清白蛋白的影响,为合理给药提供理论依据[2].本文利用光谱法研究了溶液体系中山奈素与牛血清白蛋白的相互作用,初步探讨了山奈素与牛血清白蛋白两者之间的相互作用.     

诺氟沙星与牛血清白蛋白相互作用的研究

用荧光光谱法研究了诺氟沙星(Norfloxacin)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用.确定了诺氟沙星与牛血清白蛋白的荧光猝灭机制为静态猝灭.通过测定和计算不同温度下该结合反应的结合常数和结合位点数,并根据热力学方程求得了结合反应的热力学参数,讨论了两者间的主要作用力类型是范德华力和氢键.同时采用同步荧光技术考察了诺氟沙星对BSA构象的影响.     

苯基锡系列化合物与牛血清白蛋白相互作用的光谱研究

采用光谱法研究了苯基锡化合物(一苯基锡(MPT),二苯基锡(DPT)和三苯基锡(TPT))与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用.结果显示,三种苯基锡化合物与BSA均有不同程度的相互作用,紫外-可见(UV-vis)光谱表现为增色效应,荧光光谱表现为猝灭效应,圆二色(CD)光谱表现为特征峰的振幅减小和峰位位移.Stern-Volmer方程计算表明三种苯基锡化合物对BSA的荧光猝灭方式均为静态猝灭,并得出在25℃和37℃时的结合位点数(n)和平衡常数(K).比较发现,随着温度升高,n和K均有所下降.根据能量转移理论,计算了三种苯基锡化合物与BSA相互作用的结合距离(r)和能量转移效率(E).结果表明,三种r均小于7 nm, 且r的大小顺序为MPT-BSA,DPT-BSA和TPT-BSA.通过热力学研究判断出三种苯基锡化合物与 BSA相互作用的方式和类型,MPT与BSA的作用方式为范德华力和配位作用,TPT与BSA的作用方式主要是范德华力,而DPT与BSA的作用方式主要为疏水作用.同步荧光光谱研究表明,三种苯基锡化合物对BSA分子构象及色氨酸和酪氨酸残基的微区均有不同程度的影响,但对色氨酸微区的影响较大.     

美他环素与牛血清白蛋白相互作用的光谱研究

利用紫外光谱法、 荧光光谱法研究了美他环素（METC）与牛血清白蛋白（BSA）相互作用的机理; 考察了温度、 溶液酸碱度、 金属离子对METC与BSA相互作用的影响. 实验结果表明, METC对BSA的猝灭属于静态猝灭过程; 它们的结合主要以静电引力为主, 根据Frster非辐射能量转移原理计算了METC与BSA的结合距离; 金属配合物对BSA的猝灭属于静态猝灭过程, 但结合常数相对于在常温时METC直接猝灭BSA的结合常数有很大差异, 而且结合位点数也有相应的改变, 表明金属离子的介入对METC的结构及疏水性能都有不同程度的影响.     

生物杀虫剂甲氨基阿维菌素苯甲酸盐与牛血清白蛋白相互作用的荧光光谱研究

采用荧光猝灭光谱、同步荧光光谱研究生物杀虫剂甲氨基阿维菌素苯甲酸盐（Emamectin Benzoate,EB）与牛血清白蛋白（BSA）相互作用的方式及机理.结果表明,EB可动态猝灭BSA内源荧光;在温度为290 K、300 K、310 K时它们的结合常数（Kb）分别为1.38×103L.mol-1、3.91×103L.mol-1和6.38×104L.mol-1,结合位点分别为0.97、1.02和1.32;通过计算热力学参数可推断二者主要靠疏水作用力结合.同步荧光光谱研究表明EB对BSA构象未产生影响,其结合位点更接近于色氨酸.     

光谱法研究利培酮与牛血清白蛋白的相互作用及共存金属离子的影响

在模拟人体生理条件下,采用多种光谱法研究了牛血清白蛋白(BSA)与利培酮(RI)猝灭反应的信息.研究表明:加入RI后,通过动态猝灭机制,BSA的荧光强度明显下降.通过计算得出RI与BSA的速率常数(Kq)、猝灭常数(Ksv)、结合位点数(n)、结合常数(Kc)和Hill系数(nH).使用范托夫方程测定热力学参数、焓变化(ΔH),熵变(ΔS)和吉布斯自由能(ΔG).结果表明,RI与BSA的相互作用是自发的.静电作用力是主要的作用力类型.同步荧光光谱表明结合位点更接近于色氨酸,RI对BSA构象产生一定的影响.RI与BSA的结合位点主要位于BSA的亚螺旋域ⅡA中.nH≈1,表明RI分子之间对结合反应几乎无协同作用.同时还探讨了共存金属离子对RI与BSA结合作用的影响.     

盐酸川芎嗪与牛血清白蛋白相互作用的研究及共存金属离子的影响

在优化的实验条件下,利用光谱法研究盐酸川芎嗪(LH)和牛血清白蛋白(BSA)的相互作用和共存金属离子(Mg2+、Cu2+、Zn2+、Ni2+、Fe3+)对LH与BSA相互作用的影响.结果表明:LH对BSA的荧光有猝灭作用,其猝灭过程属于静态猝灭.通过计算得出LH与BSA的结合常数Kb及结合位点数n.根据热力学参数确定了LH与BSA之间的作用力类型主要为疏水作用力.结合位点位于BSA的亚结构ⅡA中,Hill系数nH1,表明LH有弱的负协同作用.同步荧光光谱显示两者的结合位点更接近于色氨酸,同时也研究了金属离子对二者作用的影响.为后续吡嗪类药物的研发和进一步探讨LH在生物体内与蛋白质的作用机制和生物学效应提供了理论依据.1     

蒲公英提取物与牛血清白蛋白相互作用研究

利用荧光光谱研究了蒲公英提取物与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用,探讨了不同浓度的蒲公英提取物和溶剂种类这两个因素对荧光强度的影响.结果表明:蒲公英花或叶的甲醇提取物使BSA的荧光强度增强,且其最大荧光发射波长无明显红移;蒲公英花或叶的乙醇提取物使BSA的荧光产生猝灭,且其最大荧光发射波长明显红移;甲醇溶剂对荧光强度有比较大的影响,而乙醇则无明显影响.随着提取液浓度增加,蒲公英甲醇提取物与BSA相互作用的△F呈线性增加趋势,蒲公英乙醇提取物与BSA相互作用的△F呈下降趋势.     

头孢药物与牛血清白蛋白相互作用研究

用荧光光谱法、紫外光谱法和凝胶电泳法研究了药物头孢匹胺与牛血清白蛋白(BSA)之间的作用机制.结果表明,头孢匹胺与BSA 之间主要以较强的氢键和范德华力结合,形成的化合物致使牛血清白蛋白的内源荧光猝灭,猝灭机理主要为静态猝灭.二者结合常数为4.288×104 L·mol-1(18℃),结合位点数约为1,头孢匹胺和BSA色氨酸残基结合距离 r=2.06nm;同时二者相互作用并不影响蛋白结构,使蛋白质原有生物活性继续保持.     

磺胺类药物与牛血清白蛋白相互作用研究

利用分子荧光法、分光光度法、傅里叶变换红外光谱法研究了磺胺甲基嘧啶(SM1)和磺胺二甲基嘧啶(SM2)与牛血清白蛋白(BSA)之间的相互作用.实验表明SM1和SM2对BSA的荧光猝灭均为静态猝灭过程,并得到不同温度下猝灭反应的平衡常数K0、结合数n、结合常数KB与结合距离r.计算了25℃和37℃时的热力学常数ΔH和ΔS,据此得出SM1、SM2与BSA结合作用力均为氢键和范德华力.利用傅里叶变换红外光谱研究了结合反应前后BSA的二级结构,结果表明BSA的二级结构均发生了改变.