[Cr(Ⅲ)(SSA)(en)2]·2H2O配合物的合成、表征及性质研究

有机铬(Ⅲ)配合物具有较高的生物利用率.本文合成了一种新型磺基水杨酸铬(Ⅲ)混配配合物[Cr(SSA)(en)2]·2H2O(SSA=5-磺基水杨酸,en=乙二胺),通过红外、紫外、荧光光谱以及元素分析、电导率测定和X晶体衍射等方法对其结构进行了表征.在pH 7.4,0.05 mo1·L-1 Tris-HCl缓冲液中,利用荧光光谱研究了配合物与人血清白蛋白的结合.结果表明配合物可与人血清白蛋白以较强的分子间作用力结合,条件结合常数为(2.7±0.1)×104mol·L-1,结合位点数为3.87.在pH 7.4,0.05 mol·L-1Tris-HCl缓冲液中,观察了不同温度下EDTA和脱铁伴清蛋白为竞争剂的配体取代反应动力学行为,其中37℃时反应速率常数分别0.0142TT和0.0225 h-1.     

[Cr(III)(SSA)(en)2]•2H2O配合物的合成、表征及性质研究

有机铬(III)配合物具有较高的生物利用率. 本文合成了一种新型磺基水杨酸铬(III)混配配合物[Cr(SSA)(en)₂]•2H₂O (SSA＝5-磺基水杨酸, en＝乙二胺), 通过红外、紫外、荧光光谱以及元素分析、电导率测定和X晶体衍射等方法对其结构进行了表征. 在pH 7.4, 0.05 mol•L^－1 Tris-HCl缓冲液中, 利用荧光光谱研究了配合物与人血清白蛋白的结合. 结果表明配合物可与人血清白蛋白以较强的分子间作用力结合, 条件结合常数为(2.7±0.1)×10⁴ mol•L^－1, 结合位点数为3.87. 在pH 7.4, 0.05 mol•L^－1 Tris-HCl缓冲液中, 观察了不同温度下EDTA和脱铁伴清蛋白为竞争剂的配体取代反应动力学行为, 其中37 ℃时反应速率常数分别为0.0142和0.0225 h^－1.     

[Cr(III)(SSA)(en)2]•2H2O配合物的合成、表征及性质研究

有机铬(III)配合物具有较高的生物利用率. 本文合成了一种新型磺基水杨酸铬(III)混配配合物[Cr(SSA)(en)₂]•2H₂O (SSA＝5-磺基水杨酸, en＝乙二胺), 通过红外、紫外、荧光光谱以及元素分析、电导率测定和X晶体衍射等方法对其结构进行了表征. 在pH 7.4, 0.05 mol•L^－1 Tris-HCl缓冲液中, 利用荧光光谱研究了配合物与人血清白蛋白的结合. 结果表明配合物可与人血清白蛋白以较强的分子间作用力结合, 条件结合常数为(2.7±0.1)×10⁴ mol•L^－1, 结合位点数为3.87. 在pH 7.4, 0.05 mol•L^－1 Tris-HCl缓冲液中, 观察了不同温度下EDTA和脱铁伴清蛋白为竞争剂的配体取代反应动力学行为, 其中37 ℃时反应速率常数分别为0.0142和0.0225 h^－1.     

[Cr(III)(4-ASA)(en)2]Cl配合物的光化学活性

通过吸收光谱、荧光光谱、电导率和ESI-MS质谱等方法讨论了铬配合物[Cr(III)(4-ASA)(en)2]Cl (4-ASA: 4-aminosalicylic acid dianion, en: ethylenediamine)在不同温度、不同pH溶液中的稳定性及光化学稳定性. 实验表明, 该配合物的溶液(pH 7.4)在日光照射下发生了光化学取代反应, 取代产物为[Cr(4-ASA)(en)(H2O)2]＋. 同时研究了配合物及其光照产物对EDTA的动力学反应和对DNA的切割反应. 琼脂糖凝胶电泳实验表明, 配合物的光化学产物[Cr(4-ASA)(en)(H2O)2]＋能有效切割pBR 322 DNA.     

荧光光谱法研究橙皮甙与牛血清白蛋白的相互作用

在pH7.40的Tris-HCl 缓冲体系中,采用荧光光谱技术研究了橙皮甙与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用.随着温度升高,橙皮甙与BSA 的猝灭常数逐渐增加.实验表明:橙皮甙对BSA的荧光猝灭为动态猝灭过程.由热力学参数焓变(△H=70.71 kJ/mol)大于零和熵变[△S=316.29J/(mol·K)]大于零,...     

光谱法测定伊曲康唑与牛血清和人血清白蛋白相互作用

用荧光光谱和紫外吸收光谱法, 在pH=7.4±0.1的0.1 mol·L-1磷酸缓冲溶液中, 研究了伊曲康唑与牛血清白蛋白(BSA)和人血清白蛋白(HSA)的相互作用. 实验结果表明, 伊曲康唑与牛血清白蛋白和人血清白蛋白作用的猝灭常数均随着温度的升高而降低, 伊曲康唑可以有规律地使血清白蛋白内源荧光猝灭, 其猝灭机理可认为是伊曲康唑与白蛋白形成复合物的静态猝灭. 获得了在不同温度下, 伊曲康唑与血清白蛋白作用的结合常数以及△G、△H和△S等热力学参数. 根据所得结果可推断伊曲康唑与白蛋白的作用力主要为疏水作用力, 同时, 利用荧光共振能量转移理论(FRET)计算得出了伊曲康唑与白蛋白结合位置的距离d. 而且, 利用同步荧光光谱和紫外光谱揭示了该反应中蛋白的结构和其微环境的变化.     

芦丁金属配合物的合成、表征及与血清白蛋白的相互作用

本文合成了芦丁的过渡金属配合物，通过红外及元素分析等方法对其进行了表征。采用荧光光谱和紫外光谱法研究了芦丁的过渡金属配合物与牛血清白蛋白(BSA)和人血清白蛋白(HSA)的相互作用。通过二者的荧光光谱的变化，求得芦丁过渡金属配合物与血清白蛋白的结合常数。探讨了它们之间作用力的类型。     

头孢噻肟-Cu(Ⅱ)-牛血清白蛋白相互作用的荧光光谱法研究

用荧光光谱法研究了生理酸度条件下,头孢噻肟对牛血清白蛋白,Cu(Ⅱ)对牛血清白蛋白以及Cu(Ⅱ)对头孢噻肟和牛血清白蛋白荧光光谱特性的影响。结果表明:Cu(Ⅱ)和头孢噻肟均可使牛血清白蛋白的荧光强度发生静态猝灭,并且在Cu(Ⅱ)存在下,头孢噻肟对牛血清白蛋白的荧光猝灭作用显著增强。根据荧光猝灭双倒数图计算头孢噻肟和牛血清白蛋白的结合常数为3.11×104L/mol,结合位点数为1.03;二元配合物Cu(Ⅱ)与牛血清白蛋白之间的结合常数为1.13×103L/mol,结合位点数为0.74。     

3-乙基苯并噻唑螺萘并噁嗪与牛血清白蛋白的相互作用

采用荧光光谱法和热力学方法研究了3-乙基苯并噻唑螺萘并噁嗪(EBSN)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用.结果表明,在pH为7.46的Tris-HCl及0.01mol·L-1的NaCl介质中,EBSN能强烈猝灭BSA的荧光,猝灭机理为形成复合物的静态猝灭.在298、306和313K时,两者的表观结合常数Kb分别为1.762 0×104,3.396 3×104和6.123 5×104 L·mol-1.与此同时,EBSN与BSA的结合反应是自发的,作用力主要为疏水作用力;BSA和EBSN的工作曲线分别为F0-F=2.439c-8.322和(F0-F)/F=0.061 89c+0.556 6,对BSA和EBSN的检出限分别为0.015mg·L-1和7.61×10-7 mol·L-1.     

探针JDC-108测定生物样品中的蛋白质

在模拟人体生理条件下,基于JDC-108与人血清白蛋白(HSA)相互作用生成复合物,导致血清白蛋白的内源荧光产生特异性变化,而建立了以JDC-108为分子探针,用固定波长同步荧光光谱分析测定蛋白质的新方法。体系同步荧光光谱特征及强度受Δλ、反应介质、反应温度等因素的影响。在20℃、Tris-HCl缓冲液(pH=7.40)及离子强度为0.1 mol/L的NaCl溶液中,体系的Δλ为20 nm的同步荧光强度(ISF)与人血清白蛋白在2.0~497 mg/L的浓度范围内呈良好的线性关系;检出限为0.76 mg/L(n=11)。本实验对血清、尿样和唾液样品进行了测定,回收率在97.7%~103.4%之间。实验结果表明:本方法具有简单、快速、灵敏度较高、线性范围宽、精密度和回收率较好等优点,可直接用于生物样品中蛋白质总量的测定,结果令人满意。     

铈配合物与人血清白蛋白相互作用的研究

在生理条件(pH=7.4)下,利用荧光光谱和紫外光谱探讨了华法灵铈与人血清白蛋白(HSA)的相互作用。根据荧光和紫外光谱可知,华法灵铈配合物对人血清白蛋白荧光产生猝灭作用,其猝灭方式为静态猝灭。并通过Stern-Volmer方程等,计算出了配合物与人血清白蛋白的静态猝灭常数、结合常数和结合位点数。根据一系列热力学参数ΔH,ΔS,ΔG的相对大小,确定出配合物与人血清白蛋白的主要作用力类型为静电作用力。且用同步荧光法讨论了华法灵铈对HSA构象的影响。     

绞股蓝皂苷与牛血清白蛋白相互作用的荧光光谱研究

用荧光光谱技术研究了绞股蓝皂苷与牛血清白蛋白(BSA)在pH=7.40的Tris-HCl缓冲溶液中的相互作用;通过计算确定了绞股蓝皂苷与BSA的结合位点数和结合常数,利用热力学分析探讨了绞股蓝皂苷与BSA之间的结合方式;同时采用同步荧光技术考察了绞股蓝皂苷对BSA构象的影响.结果表明,绞股蓝皂苷对牛血清白蛋白的荧光猝灭过程为静态猝灭;二者主要靠疏水作用和静电引力结合.     

甘氨酸镧（Ⅲ）配合物与牛血清白蛋白的相互作用研究

红外光谱和X射线衍射分析表明甘氨酸与镧(Ⅲ)作用形成配合物。利用同步荧光光谱和荧光光谱探究了牛血清白蛋白(BSA)和甘氨酸镧(Ⅲ)配合物之间的相互作用。结果可知甘氨酸镧(Ⅲ)配合物与牛血清白蛋白的荧光猝灭为静态猝灭,根据双对数方程处理荧光猝灭数据得到了甘氨酸镧(Ⅲ)配合物与牛血清白蛋白在不同温度下的结合常数Kb和结合位点数n。热力学数据表明配合物与BSA作用主要是疏水作用力。利用同步荧光光谱法研究了甘氨酸镧(Ⅲ)配合物对于牛血清白蛋白的构象影响。     

华法灵过渡金属配合物与人血清白蛋白相互作用研究

为了解过渡金属华法灵配合物的抗凝血机理,本文采用荧光光谱、紫外吸收光谱和圆二色谱法(CD)研究了具有抗凝血作用的华法灵过渡金属配合物与人血清白蛋白(HSA)的相互作用。观察到配合物能使人血清白蛋白荧光产生猝灭现象,猝灭方式为静态猝灭,并计算了配合物与人血清白蛋白的结合常数K(约106)和结合位点数n(>1)。根据不同温度下的热力学函数,确定了配合物与人血清白蛋白之间的作用力为氢键和范德华力。发现华法灵过渡金属配合物的存在改变人血清白蛋白的构象,并讨论了配合物使人血清白蛋白构象发生变化的可能原因。配合物的抗凝血作用与其通过改变HSA的构象,进而影响血清白蛋白在血液中的溶解性之间有一定的关系。     

荧光铁载体-铽(Ⅲ)-环丙沙星三元配合物的光谱研究

在pH=8.0的50 mmol/L Tris-HCl缓冲溶液中,利用紫外光谱、荧光光谱、荧光寿命和等温滴定量热分析研究了环丙沙星(CIP)、Tb~(3+)与荧光铁载体(Pvd)三者之间的结合性质.结果表明,CIP与Tb~(3+)以3∶1摩尔比结合,结合常数约为1013L~3/mol~3,Tb(CIP)3配合物的形成使Tb~(3+)在544 nm处的荧光敏化.Pvd可与Tb~(3+)以1∶1摩尔比结合,Pvd-Tb~(3+)配合物在544 nm处并未出现Tb~(3+)的荧光敏化峰.三者之间的荧光滴定实验与等温滴定量热分析均证明了Pvd-Tb~(3+)-CIP三元配合物的形成,其中CIP与Pvd-Tb~(3+)的结合常数为(3.10±0.39)×103L/mol.配合物中CIP对Tb~(3+)特征荧光的敏化效应为抗菌素抗荧光假单胞菌机理的深入研究提供了可行的方法.     

苦参碱Fe(Ⅲ)化合物的合成及其与HSA相互作用的光谱研究

采用具有天然抗肿瘤活性的药物苦参碱为配体,与Fe(III)反应得到黄色的离子型苦参碱Fe(III)化合物[H-Matrine][FeCl4],用X射线单晶衍射分析法确定了配合物的结构,并在模拟生理条件下,利用紫外光谱法、荧光光谱法、同步荧光光谱和圆二色谱法研究了化合物[H-Matrine][FeCl4]与人血清白蛋白(HSA)的相互作用。结果表明:[H-Matrine][FeCl4]对HSA的荧光产生猝灭作用,猝灭机制为静态猝灭;[H-Matrine][FeCl4]与HSA在不同温度下的结合常数K和结合位点数n,及其相关热力学参数ΔH、ΔG、ΔS,室温时分别为:1.03×106L·mol-1、1.24、-68.63KJ·mol、-34.30KJ·mol和114.05J·mol,且其相互作用力主要是静电作用力。同步荧光光谱的结果表明:[H-Matrine][FeCl4]与HSA的结合位点靠近色氨酸,并使色氨酸的疏水性减弱。     

竹红菌素金属配合物与人血清白蛋白相互作用的光谱研究

利用多种光谱方法研究了Mg²⁺-HA,Y³⁺-HA,La³⁺-HA等竹红菌甲素金属离子配合物(M-HA)与人血清白蛋白(HSA)之间的相互作用.结果表明在pH 7.4和5.0条件下M-HA能够与HSA形成1:1的复合物,其结合常数均大于2×10⁴L/mol.电子自旋共振和荧光猝灭实验表明HSA和M-HA在激发态条件下具有光诱导电子转移作用.     

荷花碱与牛血清白蛋白的相互作用

利用多种光谱技术研究了在pH7.40的Tris-HCl缓冲体系下,荷花碱与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用。研究发现荷花碱对牛血清白蛋白有较强的荧光猝灭作用且为静态猝灭。用Stern-Volmer和Line weaver-Burk方程处理荧光猝灭数据,得到反应的结合常数在293K时为1.70×104L/mol,结合的ΔH°=-20.2kJ/mol,ΔS°=12.0J/(K.mol)。该药物与血清白蛋白之间的作用力为疏水作用和静电作用。根据Frster非辐射能量转移理论求得荷花碱与BSA相互结合时,其供体-受体间的距离为2.59nm。用圆二色谱等手段表明结合对蛋白的构象产生了影响。同时考察了中药活性成分甘草次酸和脂肪酸对结合的影响。     

布南色林与人血清白蛋白相互作用的光谱学研究

采用荧光光谱研究了模拟生理务件下抗精神病药布南色林与人血清白蛋白的相互作用,结果表明,布南色林对人血清白蛋白的内源性荧光具有猝灭作用且猝灭方式为静态猝灭.布南色林与人血清白蛋白形成了1∶1的复合物,结合常数K=1.80×104L/mol,且金属离子对结合反应具有较显著的影响.根据不同温度下的热力学函数确定了布南色林与人...     

锌和钴的卟啉配合物与人血清白蛋白的相互作用

采用荧光光谱滴定法研究了不同温度下5-对羟基苯基-10,15,20-三甲氧基苯基锌(钴)卟啉与人血清白蛋白(HSA)的结合反应。按照Stern-Volmer方程、Lineweaver-Burk双倒数方程分析和处理实验数据,得到了结合反应的猝灭常数、结合常数、结合位点和热力学参数等。结果表明,上述配合物与HSA之间形成了稳定的1∶1的复合物,并通过氢键或范德华力发生了较强的静态荧光猝灭作用。