Cd（Ⅱ）与HSA或BSA的结合平衡研究

用平衡透析法详细研究了生理pH(7.43)条件下Cd(Ⅱ)与HSA或BSA的结合平衡.通过非线性最小二乘法拟合Bjerrum方程,首次报道了Cd(Ⅱ)-HSA和Cd(Ⅱ)-BSA体系的逐级稳定常数值,其K_1～K_3的数量级均为10~4;Hill系数和自由能偶合定量分析表明Cd(Ⅱ)与HSA或BSA的结合均产生在类似体系中少见的强的正协同效应,且Cd(Ⅱ)与HSA结合产生的正协同效应大于BSA;Scatchard图分析表明,Cd(Ⅱ)在HSA和BSA中均有3个强结合部位.通过Cd(Ⅱ)与Cu(Ⅱ),Zn(Ⅱ)或Ca(Ⅱ)等竞争结合HSA或BSA的结果,进一步讨论了Cd(Ⅱ)在HSA或BSA中强结合部位的可能位置和(或)配体.     

La(Ⅲ)与HSA或BSA的结合平衡研究

用平衡透析法详细研究了pH=6.3条件下La(Ⅲ)与HSA或BSA的结合平衡.Scatchard图分析表明,La(Ⅲ)在HSA中有2个强结合部位和8个弱结合部位;在BSA中有2个强结合部位和6个弱结合部位.从La(Ⅲ)与Cu(Ⅱ),Zn(Ⅱ)和Cd(Ⅱ)等的竞争结合HSA或BSA的结果推测:La(Ⅲ)在HSA或BSA中的一个强结合部位的配位原子可能全部是氧原子.通过非线性最小二乘法拟合Bjerrum方程,首次报道了La(Ⅲ)-HSA和La(Ⅲ)-BSA体系的逐级稳定常数值,其K₁的数量级为10⁴.Hill系数及自由能偶合分析表明La(Ⅲ)与HSA或BSA的结合均产生一定的负协同效应.     

Cd(II)与HSA或BSA的结合平衡研究

用平衡透析法详细研究了生理pH(7.43)条件下Cd(II)与HSA或BSA的结合平衡。通过非线性最小二乘法拟合Bjerrum方程,首次报道了Cd(II)-HSA和Cd(II)-BSA体系的逐级稳定常数值,其K~1-K~3的数量级均为10^4;Hill系数和自由能偶合定量分析表明Cd(II)与HSA或BSA的结合均产生在类似体系中少见的强的正协同效应,且Cd(II)与HSA结合产生的正协同效应大于BSA;Scatchard图分析表明,Cd(II)在HSA和BSA中均有3个强结合部位。通过Cd(II)与Cu(II),Zn(II)或Ca(II)等竞争结合HSA或BSA的结果,进一步讨论了Cd(II)在HSA或BSA中强结合部位的可能位置和(或)配体。     

La（III）与HSA或BSA的结合平衡研究

用平衡透析法详细研究了pH=6.3条件十La(III)与HSA或BSA的结合平衡,Scatchard图分析表明,La(III)在HSA中有2个强结合部位和8个弱结合部位,在BSA中有2个强结合部位和6个弱结合部位,从La(III)与Cu(II),Zn(II)和Cd(II)等的竞争结合HSA或BSA的结果推测,La(III)在HSA或BSA中的一个强结合部位的配位原子可能全部是氧原子,通过非线性最小二乘法拟合Bjerum方程,首次报道了La(III)-HSA和La(III)-BSA体系的逐级稳定常数值,其K1的数量极为10^4,Hill系数及自由能偶合分析表明La(II)与HSA或BSA的结合产生一定的负协同效应。     

Mn(Ⅱ)与HSA或BSz的结合平衡研究

作者[1]曾在紫外区观察LMCT谱带,研究了1∶1Mn(Ⅱ)-HSA和Mn(Ⅱ)-BSA在生理pH(7.43)下金属中心的结构,认为Mn(Ⅱ)在人血清白蛋白(Human Serum Albumin,简称HSA)和牛血清白蛋白(Bovine Serum Albumin,简称BSA)中的优先结合部位最可能位于HSA或BSA的N-端三肽段上,涉及4个含氮基团,第5个配位原子是ASP1上的羧基氧.用平衡透析法进一步研究了生理pH条件下Mn(Ⅱ)在HSA和BSA中的结合部位的类型、数目及结合能力,并探讨了优先结合部位的可能位置和(或)配体.......     

金属—血清白蛋白的结构研究——Ⅵ.等离子点附近HSA和BSA中Cu(Ⅱ)和Ni(Ⅱ)金属中心的结构

本文用紫外光谱研究了等离子点附近HSA或BSA (?)Cu(Ⅱ)或Ni(Ⅱ)金属中心的结构。结果表明:在pH4.0～5.3时,Cu(Ⅱ)—HSA配合物在低浓度时独具五配位的四方锥构型,高浓度时(>10~(-4)mol·1~(-1))为四配位的四方平面构型,Cu(Ⅱ)—BSA、Ni(Ⅱ)—BSA在上述pH范围内均只存在四方平面构型。Cu(Ⅱ)、Ni(Ⅱ)结合位置与生理pH下的相同,均在白蛋白的N端三肽段上,与Asp~1的α-NH_2、His~3的咪唑基N及两个去质子肽氮配位,Cu(Ⅱ)在HSA中的第五结合基团为Asp~1的羧基。本文还对上述pH效应进行了讨论。     

紫外光谱、荧光光谱及平衡透析研究磷钨杂多酸与HSA或BSA的结合平衡

采用紫外光谱法、荧光光谱法并结合平衡透析法研究了磷钨杂多酸(H₇[P(W₂O₇)₆]·xH₂O)与人血清白蛋白(human serum albumin, HSA)或牛血清白蛋白(bovine serum albumin, BSA)的结合平衡. 观测到在生理pH 7.43条件下磷钨杂多酸使HSA和BSA的紫外吸收峰增强, 并使HSA和BSA的特征荧光峰猝灭. Scatchard图分析表明, 磷钨酸在HSA和BSA中均有一个强结合部位. 通过非线性最小二乘法拟合Bjerrum方程, 得出磷钨酸-HSA和磷钨酸-BSA体系的逐级稳定常数.     

金属—血清白蛋白的结构研究——Ⅵ.等离子点附近HSA和BSA中Cu(Ⅱ)和Ni(Ⅱ)金属中心的结构

本文用紫外光谱研究了等离子点附近HSA或BSA ¹Cu(Ⅱ)或Ni(Ⅱ)金属中心的结构。结果表明:在pH₄.0～5.3时,Cu(Ⅱ)—HSA配合物在低浓度时独具五配位的四方锥构型,高浓度时(>10^-4mol·l^-1)为四配位的四方平面构型,Cu(Ⅱ)—BSA、Ni(Ⅱ)—BSA在上述pH范围内均只存在四方平面构型。Cu(Ⅱ)、Ni(Ⅱ)结合位置与生理pH下的相同,均在白蛋白的N端三肽段上,与Asp^{1相似文献}   

Mn(II)与HSA或BSA的结合平衡研究

作者[1] 曾在紫外区观察 LMCT谱带 ,研究了 1∶ 1Mn( ) - HSA和 Mn( ) - BSA在生理 p H(7.43)下金属中心的结构 ,认为 Mn( )在人血清白蛋白 (Human Serum Albumin,简称 HSA)和牛血清白蛋白 (Bovine Serum Albumin,简称 BSA)中的优先结合部位最可能位于 HSA或 BSA的N-端三肽段上 ,涉及 4个含氮基团 ,第 5个配位原子是 ASP1上的羧基氧。用平衡透析法进一步研究了生理 p H条件下 Mn( )在 HSA和 BSA中的结合部位的类型、数目及结合能力 ,并探讨了优先结合部位的可能位置和 (或 )配体。实验同文献 [2 ]。1　Mn( )在 HSA或 B…     

镉(Ⅱ)与牛血清白蛋白的相互作用及pH、钙(Ⅱ)、锌(Ⅱ)和表面活性剂的影响

本文用恢复电位法、荧光分光光度法及粘度法研究了镉(Ⅱ)与牛血清白蛋白(BSA)的配位平衡和pH的影响。结果表明BSA有两类镉结合部位(2个强结合和10个弱结合部位)。Cd—BSA配位反应受pH影响,在近中性pH范围Cd(Ⅱ)与BSA结合未接近饱和时,以CURFIT程序对结合曲线拟合发现,每摩尔BSA平均结合Cd(Ⅱ)摩尔数的对数值与游离镉浓度的对数间成线性关系,进一步用Marguardt法处理得到Cd(Ⅱ)与BSA结合平衡方程式:N =K[Cd²⁺]^m,K和m均为pH函数。构象研究表明H⁺和Cd(Ⅱ)的结合都能引起BSA构象改变。用凝胶色谱法测定了Zn(Ⅱ)、Ca(Ⅱ)、吐温—80和十二烷基硫酸钠(SDS)对Cd—BSA结合的影响。Z_n(Ⅱ)可以竞争Cd(Ⅱ)在BSA上结合部位使Cd(Ⅱ)活动化。SDS能够有效抑制Cd(Ⅱ)与BSA结合,这种作用可能与SDS引起BSA构象改变有关。     

Pb~(2+)与BSA的结合平衡研究

在pH 6.3条件下,利用平衡透析法和紫外吸收光谱法研究了Pb~(2+)与BSA的相互作用。用紫外光谱法研究了Pb~(2+)与BSA相互作用的波长为278nm;由Scatchard图得到Pb~(2+)在BSA上的结合位点数为1.6个强结合部位;吸光度随时间的变化反应确定为一级反应;用非线性最小二乘法拟合Bjerrum公式求得逐级稳定常数。     

As(Ⅲ)和As(Ⅴ)与牛血清白蛋白的结合平衡研究

在模拟动物体生理条件下,研究As(Ⅲ)和As(V)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用.用氢化物发生-超低温捕集-原子吸收分光光度法测定平衡透析后As(Ⅲ)或As(V)的浓度,用Scatchard方法分别处理实验数据,确定结合部位和结合常数.发现当As(Ⅲ)浓度(cAs(Ⅲ)∶cBSA≤1∶1)较低时,在BSA中有1.3个强结合部位,结合常数为1.7×106,为强结合;当As(Ⅲ)的浓度(cAs(Ⅲ)∶cBSA≥2∶1)较高时,没有明显的特征结合点,表现为弱结合.而As(V)与BSA无任何结合作用.     

Cu(Ⅱ),Fe(Ⅲ)与人血清白蛋白相互作用的荧光光谱研究

通过研究Cu(Ⅱ),Fe(Ⅲ)对人血清白蛋白(HSA)内源荧光的猝灭,探讨了Cu(Ⅱ),Fe(Ⅲ)与人血清白蛋白的结合机理.基于Forster非辐射能量转移机理.获得了人血清白蛋白第一类Cu(Ⅱ)结合部位与214位色氨酸残基间的距离为1.8nm,并讨论了Cu(Ⅱ),Fe(Ⅲ)与HSA结合的差异.     

Binding equilibrium study between Mn( Ⅱ ) and HSA or BSA

The binding of Mn( Ⅱ ) to human serum albumin (HSA) or bovine serum albumin (BSA) has been studied by equilibrium dialysis at physiological pH (7. 43). The Scatchard analysis indicates that there are 1.8 and 1.9 strong binding sites of Mn( Ⅱ ) in HSA and BSA, respectively. The successive stability constants which are reported for the first time are obtained by non-linear least-squares methods fitting Bjerrum formula. For both Mn( Ⅱ )-HSA and Mn( Ⅱ )-BSA systems, the order of magnitude of K1 was found to be 104. The analyses of Hill plots and free energy coupling show that the positive cooperative effect was found in both Mn( Ⅱ )-HSA and Mn( Ⅱ )-BSA systems . The results of Mn ( Ⅱ ) competing with Cu ( Ⅱ ) 、 Zn(Ⅱ)、Cd( Ⅱ) or Ca( Ⅱ ) to bind to HSA or BSA further support the conjecture that there are two strong binding sites of Mn( Ⅱ) in both HSA and BSA. One is most probably located at the tripeptide segment of N- terminal sequence of HSA and BSA molecules involving four groups composed of n     

共振Rayleigh散射研究I-与血清白蛋白的结合平衡

采用共振Rayleigh散射并结合平衡透析法研究了I-与人血清白蛋白(human serum albumin, 简称HSA) 或牛血清白蛋白 (Bovine Serum Albumin, 简称BSA) 结合平衡. 观测到Iˉ对HSA和BSA的共振Rayleigh散射、倍频散射有增强效应, 却导致荧光猝灭. 平衡透析结果表明: I-与血清白蛋白的结合平衡不符合Scatchard模型, 却能较好地符合相平衡分配规律, 表观相分配常数受pH影响, 其数量级为104. Cl-和其他阴离子很可能是通过改变溶液的离子强度影响I--的结合. 根据不同的pH条件下的实验结果, 推测 I--是与白蛋白上质子化的碱性氨基酸残基结合.     

共振光散射及平衡透析研究I-与HSA或BSA的结合平衡

首次采用共振光散射、荧光光谱并结合平衡透析法研究了 I- 与人血清白蛋白 ( human serum albumin,简称 HSA)或牛血清白蛋白 ( Bovine Serum Albumin,简称 BSA)结合平衡。首次观测到 I- 对 HSA和 BSA的共振光散射有增强效应 ,却导致 35 0和 70 0 nm处的荧光淬灭。平衡透析的结果表明 :I- 与 HSA或 BSA的结合平衡不适合用 Scatchard模型处理 ,却能较好地符合相平衡分配规律 ,表观相分配常数数量级为 1 0 4。Cl-很可能是通过改变溶液的离子强度影响 I- 的结合。根据不同的 p H条件下的透析结果 ,推测 I- 是与白蛋白上质子化的碱性氨基酸残基结合。     

紫外照射下Pb(Ⅱ)与牛血清白蛋白的相互作用研究

通过紫外吸收光谱法、紫外二阶导数光谱法和荧光光谱法研究了生理pH值条件、紫外照射(UV C 253.7 nm)下Pb(Ⅱ)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用。紫外光谱和紫外二阶导数光谱显示紫外光照射改变了蛋白质中氨基酸残基的微环境。Stern-Volmer方程和Lineweaver-Burk方程分析表明,经紫外光照射后,Pb(Ⅱ)对BSA的荧光猝灭作用依然为静态猝灭作用,且没有改变其强结合位点的位置。受紫外照射过的BSA加入Pb(Ⅱ)后,BSA与Pb(Ⅱ)的结合常数(K_S)随着照射时间的延长而逐渐降低;而BSA与Pb(Ⅱ)先混合后照射时,结合常数(K_S)随着照射时间的延长却逐渐升高。     

金属-血清白蛋白的平衡透析——Ⅱ.Ni(Ⅱ)-血清白蛋白体系的别构效应

详细研究了Ni～(2+)离子结合于人血清白蛋白(human serum albumin,HSA)和牛血清白蛋白(bovine serum albumin,BSA)的平衡透析.Ni(II)-HSA和 Ni(II)-BSA体系都得到可以划分成两组的8个结合位置,这2个体系都存在2个优先的结合位置,结合于这 2个位置的 Ni～(2+)离子可以看作是别构效应的效应子,诱导的别构效应符合Monod等人建议的模型.别构参数表明,R-态结合Ni～(2+)离子的能力约为T-态的100倍,HSA的构象显著紧于BSA的.     

透析-高效液相色谱-氢化物发生-原子荧光光谱联用系统研究无机砷与牛血清白蛋白的结合平衡

采用透析-高效液相色谱-氢化物发生-原子荧光光谱联用法研究了生理pH(7.4)条件下As(Ⅲ)或/和As(Ⅴ)与牛血清白蛋白的结合平衡模型. 当As(Ⅲ)浓度[cAs(Ⅲ)∶cBSA≤1∶1]较低时, As(Ⅲ)与BSA的结合符合Scatchard模型, 在BSA中有1.4个强结合部位, 结合常数为1.7×106; 当As(Ⅲ)的浓度[cAs(Ⅲ)∶cBSA≥2∶1]较高时, 符合Plasvento的相分配模型, 没有明显的特征结合点, 而As(Ⅴ)与BSA无任何结合作用. 研究了HCl和KBH4的浓度和流速等对色谱分离的影响, 并对检测器参数等实验条件进行了优化, 使不同价态无机砷在10 min内达到良好的基线分离, As(Ⅲ) 和As(Ⅴ)的检测限分别为2.89和6.38 ng/L.     

Cu(Ⅱ),Ni(Ⅱ)存在条件下盐酸小檗碱与牛血清白蛋白相互作用的研究

使用荧光光谱和紫外光谱研究Cu（Ⅱ）,Ni（Ⅱ）存在的条件下对盐酸小檗碱（berberine chloride dihydrate,BC）与牛血清白蛋白（BSA）相互作用的影响。得到的猝灭常数Ksv表明,金属离子Cu（Ⅱ）或Ni（Ⅱ）的存在不影响其猝灭机理。基于Fcirster非辐射能量转移机理,获得了盐酸小檗碱与牛血清白蛋白的212位色氨酸残基问的距离：讨论了金属离子与BSA的结合构型对BC与BSA相互作用的影响。