光谱法研究噻菁染料与血清蛋白的相互作用

本文通过吸收和荧光光谱法研究了一种噻菁染料与人血清蛋白及牛血清蛋白的相互作用。吸收光谱数据表明,与血清蛋白结合后,噻菁染料单体的吸收峰发生红移,同时强度也有很大变化;还通过吸收光谱计算确定了噻菁染料与血清蛋白的结合位点数（ n ）。与人血清蛋白或牛血清蛋白结合后,噻菁染料的荧光量子产率增加。分析噻菁染料的荧光强度随溶液中血清蛋白浓度的变化得到了二者反应的表观结合常数（ K _a）和自由能变化（ ΔG ）。根据表观结合常数（ K _a）可以判断,人血清蛋白比牛血清蛋白与噻菁染料的结合更强。     

两种天然齐墩果酸皂苷的合成

3-O-[β-D-Glucopyranosyl-（1→3）-α-L-arabinopyranosyl]-oleanolic acid-28-O-[β-D-glucopyranosyl] ester 1 was synthesized concisely by a convergent strategy. Using stepwise fashion for the synthesis of saponin 2, 3-O-{[β-D-glucopyranosyl-（1→2）]-[α-L-arabinopyranosyl-（1→3）]-α-L-arabinopyranosyl）-oleanolic acid-28-O-（β- D-glucopyranosyl） ester, an abnormal phenomenon, that the terminal arabinosyl residue took the ^1C4 conformation instead of typical ^4C1 form, was observed. Deprotection or heating could not resume the normal conformation, which resulted in the product of 2＇ not 2.     

Spectroscopic Studies on the Interaction of Asiatic Acid with Bovine Serum Albumin

Fluorescence spectroscopy, Fourier transform infrared (FT‐IR) spectroscopy, circular dichroism (CD) and FT‐Raman spectroscopy were employed to analyze the binding of the asiatic acid (AA) to bovine serum albumin (BSA) under simulative physiological conditions. Fluorescence data revealed that the fluorescence quenching of BSA by AA was the result of the formation of BSA‐AA complex. The fluorescence quenching mechanism of BSA by AA was a static quenching procedure. According to the Van′t Hoff equation, the thermodynamic parameters enthalpy change (ΔH⁰) and entropy change (ΔS⁰) for the reaction were evaluated to be ?12.55 kJ·mol^?1 and 67.08 kJ·mol^?1, respectively, indicating that hydrophobic and electrostatic interactions played a major role in stabilizing the complex. The influence of AA on the conformation of BSA has also been analyzed on the basis of FT‐IR, CD and FT‐Raman spectra.     

Spectroscopic Investigation of the Interactions of Cryptotanshinone and Icariin with Two Serum Albumins

The interactions of two drugs, cryptotanshinone (CTS) and icariin, with bovine serum albumin (BSA) and human serum albumin (HSA) have been investigated using multiple spectroscopic techniques under imitated physiological conditions. CTS and icariin can quench the fluorescence intensity of BSA/HSA by a static quenching mechanism with complex formation. The binding constants of CTS–BSA, CTS–HSA, icariin–BSA and icariin–HSA complexes were observed to be 1.67 × 10⁴, 4.04 × 10⁴, 4.52 × 10⁵ and 4.20 × 10⁵ L·mol^?1, respectively at 298.15 K. The displacement experiments suggested icariin/CTS are primarily bound to tryptophan residues of the proteins within site I and site II. The thermodynamic parameters calculated on the basis of the temperature dependence of the binding constants revealed that the binding of CTS–BSA/HSA mainly depends on van der Waals interaction and hydrogen bonds, and yet the binding of icariin–HSA/BSA strongly relies on the hydrophobic interactions. The binding distances between BSA/HSA and CTS/icariin were evaluated by the Föster non-radiative energy transfer theory. The results of synchronous fluorescence, 3D fluorescence, FT-IR and CD spectra indicates that the conformations of proteins were altered with the addition of CTS or icariin. In addition, the effects of some common ions on the binding constants of CTS/icariin to proteins are also discussed.     

齐墩果酸与牛血清白蛋白相互作用的光谱研究

采用荧光光谱、紫外光谱技术研究了齐墩果酸(OA)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用及热力学特征.结果发现,在293 K、301 K及310 K时,OA与BSA结合常数分别为3.30×104、6.22×104和1.04×105 L·mol-1,通过热力学计算得到反应的焓变和熵变.研究表明,OA能使BSA的内源荧光猝灭,并...     

光谱法研究氨基己酸与牛血清白蛋白的相互作用

利用荧光光谱、紫外-可见吸收光谱及圆二色（CD）光谱研究了模拟生理条件下的氨基己酸(ACA)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用。 实验结果分析表明,氨基己酸对BSA的内源性荧光具有猝灭作用,属于动态猝灭过程。 计算了2种温度下ACA-BSA体系的结合常数、结合位点数及反应的热力学参数ΔG、ΔH和ΔS分别约为-21.00 kJ/mol、-0.64 kJ/mol和-72.00 kJ/(mol·K),由此推出了二者主要通过氢键和范德华力形成摩尔比为1∶1的复合物。 依据Forster非辐射能量转移理论求得二者之间的结合距离为2.3 nm。 位点取代实验指出氨基己酸主要结合在位点Site I。 CD光谱表明,氨基己酸诱导了BSA分子二级结构微变。     

酮康唑与血清白蛋白相互作用的荧光光谱研究

用荧光光谱和紫外吸收光谱法研究了酮康唑与牛血清白蛋白和人血清白蛋白的相互作用。实验进行于pH = 7.40±0.1的0.1 mol∙L-1PBS磷酸缓冲溶液。实验结果表明,酮康唑与牛血清白蛋白和人血清白蛋白的结合常数均会随着温度的升高而降低,酮康唑可以有规律地使血清白蛋白内源荧光猝灭,其猝灭机理可认为是酮康唑与白蛋白形成复合物的静态猝灭。并且获得了不同温度下,酮康唑与白蛋白作用的结合常数以及∆G、∆H和∆S等热力学参数。根据所得结果可推断酮康唑与白蛋白的作用力主要为静电作用力和疏水作用力,同时由FRET能量转移理论计算得出了酮康唑与白蛋白结合位置的距离r。     

牛血清白蛋白与Indo-1相互作用的荧光光谱法研究

以牛血清白蛋白(Bovine serum albumin, BSA)与荧光探针Indo-1为蛋白质和配体模型, 基于Indo-1的荧光强度与BSA的分析浓度间的关系, 建立了计算二者相互作用位点数的方法, 并利用荧光共振能量转移及各种荧光技术对Indo-1和BSA的相互作用进行了研究. 结果表明, Indo-1在BSA中有3个作用位点, 这3个作用位点与BSA中的212位色氨酸(Trp 212)间的距离分别为2.93, 2.57和2.40 nm; Indo-1通过疏水性作用进入到BSA的3个疏水性空腔. 在荧光猝灭实验中, 通过Microlab 500 系列进样器和PTI荧光仪的联用实现了荧光强度的自动和实时记录.     

荧光法研究秋水仙碱和牛血清白蛋白的相互结合作用

用荧光光谱法、分光光度法研究了水溶液中秋水仙碱与牛血清白蛋白 (BSA)的相互结合反应。研究表明 :二者以摩尔比 1∶1牢固结合 ,其平衡常数K0 =1.92× 10 5L/mol。根据F rster非辐射能量转移机理 ,求算了给体 (BSA)与受体 (秋水仙碱 )间距离r =3.6 3nm和能量转移效率E =0 .17。实验表明 :秋水仙碱与牛血清白蛋白的相互结合作用为单一的荧光静态猝灭过程     

荧光法研究酚藏花红与牛血清白蛋白的相互作用

用荧光光谱、同步荧光光谱和紫外吸收光谱研究了牛血清白蛋白与酚藏花红的结合反应特征。在不同的pH条件下,酚藏花红与蛋白质的反应导致了蛋白质荧光猝灭及酚藏花红的荧光增强,其荧光猝灭值与酚藏花红的浓度成正比,可用于酚藏花红的分析测定;而酚藏花红荧光增强值与蛋白质浓度成正比,又可用于蛋白质的分析测定。用Stern-Volmer方程和Lineweaver-Burk双倒数函数处理实验数据,得到10℃和20℃时动态猝灭常数和静态猝灭结合常数、反应的热力学参数和结合位点数。根据F彲ster能量转移原理计算出20℃时酚藏花红与牛血清白蛋白的结合距离为r=2.22 nm。     

DTPA及其衍生物与乳酸脱氢酶的酶学研究及光谱测定

DTPA及其衍生物与乳酸脱氢酶的酶学研究及光谱测定;二乙三胺五乙酸;乳酸脱氢酶;酶学动力学;紫外差谱;荧光光谱     

光谱法研究牛血清白蛋白与磷钼酸的相互作用

运用UV-Vis光谱、荧光光谱、同步荧光光谱、FT-IR光谱等手段,研究了在模拟人体生理条件下,牛血清白蛋白(BSA)与磷钼酸的相互作用。UV-Vis光谱显示,加入磷钼酸后,BSA的紫外吸收降低且吸收峰红移,表明磷钼酸与BSA形成了复合物;荧光猝灭光谱显示磷钼酸对BSA有荧光猝灭作用,且其荧光猝灭机理符合静态机制,磷钼酸与BSA结合的结合常数为:Ks=2.539×104L·mol-1;探针实验表明磷钼酸与BSA在结合位点I发生结合;Fster偶极-偶极非辐射能量转移机理确定了磷钼酸在BSA中与第214位色氨酸残基之间的距离r=1.93nm;FT-IR光谱显示磷钼酸诱导BSA的二级结构发生了变化,α-螺旋含量降低。     

3-溴丙酮酸与人血清白蛋白相互作用的光谱学研究

运用荧光光谱、紫外可见吸收光谱和圆二色光谱法研究了抗肿瘤药物3-溴丙酮酸(3-Bromopyruvic acid,3-BrPA)与人血清白蛋白(Human serum albumin,HSA)的相互作用.3-BrPA对HSA的猝灭机制属于静态猝灭,并发生分子间非辐射能量转移.热力学数据显示,二者之间的作用力主要为静电作用;同步荧光光谱表明,3-BrPA与蛋白质中接近色氨酸残基的区域发生了相互作用;荧光光谱研究发现,Zn2+存在时3-BrPA对HSA的猝灭程度进一步增强;圆二色光谱法研究蛋白二级结构结果显示,3-BrPA对HSA的结构影响非常小.     

荧光法研究牛血清白蛋白与中性红的相互作用

用荧光光谱、同步荧光光谱、三维荧光光谱和吸收光谱研究了牛血清白蛋白与中性红的结合反应特征,用Stern-Volmer方程和Lineweaver-Burk双倒数函数方程等处理实验数据,得到了15℃时动态猝灭常数kq=5.434×1012L.mol-1.s-1;静态猝灭结合常数KLB=3.300×104L.mol-1,结合位点数n=1.18,根据F ster能量转移原理计算出中性红在牛血清白蛋白上的结合距离r=2.63 nm。     

烟碱与人血清蛋白相互作用的光谱研究

在0.1 mol/L的磷酸氢二钠-柠檬酸体系中,采用荧光光谱、紫外吸收光谱研究了人血清蛋白与烟碱的相互作用.荧光滴定表明这种相互作用使HSA的内源荧光猝灭.通过猝灭常数、结合常数和结合位点数的计算,证明了这种猝灭为静态猝灭机制.尼古丁和HSA形成11稳定复合物;考察不同温度和酸度下的猝灭作用,进一步证实其静态猝灭行为和疏水作用机制.紫外吸收光谱和同步荧光光谱表明,相互作用引起HSA构象变化,而同步荧光光谱提示结合位点更接近于色氨酸.     

烟碱与人血清蛋白相互作用的光谱研究

在0．1moL／L的磷酸氢二钠-柠檬酸体系中，采用荧光光谱、紫外吸收光谱研究了人血清蛋白与烟碱的相互作用。荧光滴定表明这种相互作用使HSA的内源荧光猝灭。通过猝灭常数、结合常数和结合位点数的计算，证明了这种猝灭为静态猝灭机制。尼古丁和HsA形成1：1稳定复合物；考察不同温度和酸度下的猝灭作用，进一步证实其静态猝灭行为和疏水作用机制。紫外吸收光谱和同步荧光光谱表明，相互作用引起HSA构象变化，而同步荧光光谱提示结合位点更接近于色氨酸。     

丹酰基丝氨酸与桥联双环糊精作用机理的时间分辨荧光光谱研究

利用稳态、时间分辨荧光光谱,结合非线性最小二乘法拟合系统研究了手性探针分子丹酰-L-丝氨酸(DLS)与β-环糊精(β-CD)、2-位硒桥联β-CD(1)和2-位碲桥联β-CD(2)的复合及复合机理.对比研究了DLS与三种不同环糊精复合强度及复合方式的差别.结果表明,引入硒桥键不能使化合物1与丹酰基丝氨酸分子很好地复合;而引入碲桥键使化合物2对DLS分子的结合能力相对于β-CD有明显增强.     

荧光猝灭法研究依诺沙星和蛋白质的相互作用

依诺沙星;牛血清白蛋白;鸡蛋清白蛋白;荧光猝灭;荧光猝灭法研究依诺沙星和蛋白质的相互作用     

Spectroscopic Studies on the Interaction of Vitamin C with Bovine Serum Albumin

The mechanism of binding of vitamin C (VC) with bovine serum albumin (BSA) was investigated by spectroscopic methods under simulated physiological conditions. VC effectively quenched the intrinsic fluorescence of BSA. The binding constants K _A, and the number of binding sites, n, and corresponding thermodynamic parameters ΔG ^Θ , ΔH ^Θ and ΔS ^Θ between VC and BSA were calculated at different temperatures. The primary binding pattern between VC and BSA was interpreted as being a hydrophobic interaction. The interaction between VC and BSA occurs through static quenching and the effect of VC on the conformation of BSA was also analyzed using synchronous fluorescence spectroscopy. The average binding distance, r, between the donor (BSA) and acceptor (VC) was determined based on Förster’s theory and was found to be 3.65 nm. The effects of common ions on the binding constant of VC-BSA were also examined.