牛血清白蛋白与保泰松和布洛芬相互作用的荧光光谱研究

应用荧光光谱法研究了保泰松和布洛芬与牛血清白蛋白分子间的相互作用,得到了分子间的结合常数和热力学参数．利用已有的计算方法,建立了相应的计算机程序,使计算结果更合理．通过与常见公式计算的结果进行比较,所建立的方法得到了比较满意的结果．同时考察了常见金属离子对药物与蛋白相互作用的影响．     

荧光法研究牛血清白蛋白与中性红的相互作用

用荧光光谱、同步荧光光谱、三维荧光光谱和吸收光谱研究了牛血清白蛋白与中性红的结合反应特征,用Stern-Volmer方程和Lineweaver-Burk双倒数函数方程等处理实验数据,得到了15℃时动态猝灭常数kq=5.434×1012L.mol-1.s-1;静态猝灭结合常数KLB=3.300×104L.mol-1,结合位点数n=1.18,根据F ster能量转移原理计算出中性红在牛血清白蛋白上的结合距离r=2.63 nm。     

金属离子对4-氨基安替比林与牛血清白蛋白相互作用的影响

采用荧光法研究了金属离子Ca~(2+)、Zn~(2+)和Mg~(2+)存在下4-氨基安替比林(4-AAP)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用.结果表明,金属离子存在时,4-AAP对BSA的猝灭常数减小,但猝灭机制仍旧为静态猝灭,4-AAP与BSA之间的结合常数(KA)及结合位点数(n)均增大,分析认为,金属离子在二者的结合作用中起了"离子架桥"的作用.     

光谱法研究叶酸与牛血清白蛋白在含铁(Ⅲ)环境中的相互作用

采用荧光光谱法及紫外光谱法研究了叶酸(FA)与生物大分子牛血清白蛋白(BSA)在含Fe3+环境中的相互作用.结果表明,叶酸及Fe3+均导致BSA的内源荧光猝灭,猝灭机制均为静态猝灭;无Fe3+离子时,叶酸与BSA间的作用力主要是静电力;当存在Fe3+离子时,叶酸与BSA间的作用力主要是氢键和范德华力,此时Fe3+以"离子架桥"的方式参与叶酸和BSA的结合过程.     

牛血清白蛋白与光谱探针相互作用机理的研究

在酸性条件下研究了考马斯亮蓝光谱探针与牛血清白蛋白结合物的光学性质,探讨了考马斯亮蓝染料和蛋白质的相互作用机理。研究结果表明染料考马斯亮蓝的疏水作用和亲水作用的协调作用以及与生物大分子蛋白质具有相反电荷的静电作用,是光谱探针与生物大分子形成大分子聚集体的必要因素。     

阿霉素与牛血清白蛋白结合作用的研究

结合荧光光谱和吸收光谱研究了阿霉素与牛血清白蛋白间的结合作用，确定了 阿霉素对牛血清白蛋白的荧光猝灭过程的猝灭机理，测定了不同酸度条件下该结合 反应的结合常数、结合位点数，依据能量转移理认确定了药物和蛋白间的结合距离 。通过比较阿霉素和去糖基阿霉素与牛血清白蛋白的相互作用，结合阿霉素对蛋白 构象的影响，讨论了药物与蛋白的结合模式。     

研究金纳米粒子和牛血清白蛋白以及羊抗兔免疫球蛋白G的相互作用

通过检测蛋白质与金纳米粒子结合前后的zeta电位和荧光淬灭的变化，研究金纳米粒子和蛋白质，如牛血清白蛋白以及免疫球蛋白G之间在不同pH条件下的相互作用。当加入蛋白质后，金胶体溶液在透射电镜和紫外－可见分光光度计检测时有聚集的现象。实验结果表明，当pH值增大时，zeta电位变化很明显，而结合常数K_b和化学计量数n增加的趋势比较平缓。总之，有两个因子能明显地影响金纳米粒子和蛋白质之间的相互作用，那就是表面电荷以及金纳米粒子和蛋白质上面的色氨酸的吲哚环之间的共价作用。     

金属离子对次野鸢尾黄素与牛血清白蛋白相互作用的影响

应用荧光光度法研究了金属离子Fe3 、Ca2 、Cu2 或Mn2 对次野鸢尾黄素(IFR)与牛血清白蛋白(BSA)相互作用的影响.实验结果表明,不存在金属离子时,IFR对BSA的荧光猝灭过程为动态猝灭,其结合过程的表观结合常数KA值为104～105数量级,结合位点数n约等于1.由热力学参数得出IFR与BSA结合过程是一个熵增加、Gibbs自由能降低的自发过程,分子间相互作用力以疏水作用力为主.在Fe3 或Ca2 抖的存在下,IFR对BSA的荧光猝灭类型由动态猝灭转变为静态猝灭,作用力类型也由以疏水作用力为主转变为以氢键与范德华力为主或以静电引力为主.Cu2 或Mn3 存在下,IFR对BSA的荧光猝灭类型及分子间作用力类型均没有发生改变.四种金属离子的参与都使得IFR与BSA结合作用的袁观结合常数发生了明显的变化,但结合位点数仍维持在1左右.     

光谱法研究牛血清白蛋白与磷钼酸的相互作用

运用UV-Vis光谱、荧光光谱、同步荧光光谱、FT-IR光谱等手段,研究了在模拟人体生理条件下,牛血清白蛋白(BSA)与磷钼酸的相互作用。UV-Vis光谱显示,加入磷钼酸后,BSA的紫外吸收降低且吸收峰红移,表明磷钼酸与BSA形成了复合物;荧光猝灭光谱显示磷钼酸对BSA有荧光猝灭作用,且其荧光猝灭机理符合静态机制,磷钼酸与BSA结合的结合常数为:Ks=2.539×104L·mol-1;探针实验表明磷钼酸与BSA在结合位点I发生结合;Fster偶极-偶极非辐射能量转移机理确定了磷钼酸在BSA中与第214位色氨酸残基之间的距离r=1.93nm;FT-IR光谱显示磷钼酸诱导BSA的二级结构发生了变化,α-螺旋含量降低。     

恩诺沙星与牛血清白蛋白的相互作用

恩诺沙星与牛血清白蛋白的相互作用;恩诺沙星;牛血清白蛋白;荧光猝灭     

糖精钠与牛血清白蛋白相互作用的荧光光谱研究

在模拟人体生理条件下,应用荧光和紫外-可见光谱法研究了糖精钠与牛血清白蛋白(BSA)之间的相互作用;并计算了不同温度下的热力学参数、结合常数和结合位点数.结果表明,糖精钠对BSA的猝灭机制属于形成复合物的静态猝灭过程;两者之间的作用主要是氢键或范德华力,作用的位点更靠近色氨酸;金属离子对两者的作用具有一定的影响.     

肌醇与牛血清白蛋白相互作用的荧光光谱研究

应用荧光光谱研究了肌醇与牛血清白蛋白(BSA)分子间的相互作用;求出了猝灭常数,讨论了肌醇对BSA构象的影响,并依据能量转移理论确定了肌醇与蛋白的最近距离.结果表明,肌醇与BSA两者间的相互作用为单一的动态猝灭过程.     

胡椒酸与牛血清白蛋白相互作用的研究

用荧光光谱及紫外光谱法模拟研究生理条件下胡椒酸与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用。结果表明,胡椒酸与BSA形成基态复合物从而猝灭BSA的内源性荧光,猝灭原因主要为静态猝灭和非辐射能量转移。胡椒酸对BSA的猝灭速率常数Kq为2.969×1013(18℃)、2.491×1013(25℃)和2.328×1013L·mol-1·s-1(37℃)。胡椒酸与BSA的结合常数KA为1.01×105(18℃)、2.06×104(25℃)和1.02×104L·mol-1(37℃),结合位点数n为0.90(18℃)、0.77(25℃)和0.72(37℃)。根据Frster偶极-偶极非辐射能量转移理论得到结合距离r为2.47(18℃)、2.52(25℃)和2.54(37℃)nm。确定胡椒酸与BSA有较强的相互作用,可以被蛋白质所储存和运输。     

毛细管电泳应用于测定牛血清白蛋白与脂质体的相互作用

建立了一种用毛细管电泳法检测牛血清白蛋白(BSA)与脂质体相互作用的分析方法。氧化指数的测定实验结果表明经过冷冻干燥的脂质体稳定性更好;毛细管电泳表征脂质体的电荷性质实验结果表明脂质体在pH 5.0～8.0的条件下呈电中性。在pH 7.0的条件下,以各种浓度的脂质体混悬液为电泳缓冲液,以0.8%二甲亚砜(DMSO)为内标,随着缓冲液中脂质体质量浓度从0增加到2.4 mg/mL,BSA的有效淌度从-2.232×10-4 cm2·V－1·s－1变化到-3.046×10-4 cm2·V－1·s－1;结合Scatchard分析,测得BSA与脂质体的结合常数为2.522×103(g/mL)－1。该方法简单、快速,为研究蛋白质与脂质体的相互作用提供了新的技术手段。     

异烟肼与牛血清白蛋白相互作用的光谱和电化学研究

本文用自制L-天冬氨酸修饰电极(PLA/GCE),采用循环伏安法研究了牛血清白蛋白(BSA)与异烟肼(INH)的相互作用,并与荧光光谱法、紫外-可见光谱法进行了比较。使用循环伏安法和荧光光谱法,测得异烟肼与牛血清白蛋白的结合常数K分别为1.544×10~4、1.479×10~4 L/mol,结合位点数均接近1.1。实验测得异烟肼对牛血清白蛋白是静态猝灭。异烟肼的浓度与牛血清白蛋白的荧光强度的降低在2.5×10~(-7)~4.5×10~(-4) mol/L范围内呈线性关系,检出限为1.0×10~(-7) mol/L。BSA的浓度与异烟肼的氧化峰电流的下降在1.0×10~(-9)~5.0×10~(-5) mol/L范围内呈线性关系,检出限为5.0×10~(-10) mol/L。该方法可用于样品中异烟肼和牛血清白蛋白的测定。     

邻苯二酚与牛血清白蛋白的相互作用

采用荧光和紫外光谱法研究了邻苯二酚同牛血清白蛋白(BSA)的作用.邻苯二酚对BSA内源荧光猝灭机理为静态猝灭,两者之间生成了不发荧光的复合物.根据双对数方程计算了复合物的结合常数KA和结合位点数n.确定邻苯二酚与BSA只有一个结合位点(可能位于Site I).通过热力学参数得出邻苯二酚与BSA之间主要作用力是疏水作用.同步荧光的结果表明邻苯二酚改变了BSA的分子构象,使色氨酸残基的极性增加,酪氨酸残基的疏水性增强.     

硫酸长春碱与牛血清白蛋白相互作用的研究

本文利用荧光光谱法和紫外吸收光谱法研究了硫酸长春碱（Vinblastine Sulfate,VS）与牛血清白蛋白（Bovine Serum Albumin,BSA）的相互作用,讨论了药物与蛋白相互作用时药物对蛋白微环境的影响。求得不同温度下（298K、308K和318K）药物与蛋白相互作用的结合常数及结合位点数。利用F6rster能量转移理论得药物与蛋白间的键合距离为3.34nm。热力学参数（△H=14.34kJ／mol,△S=36.92J／（mol·K））表明维持药物与蛋白质的相互作用力主要是疏水作用和静电作用。此外,基于硫酸长春碱的荧光猝灭效应,探讨了药物-蛋白质体系的几种物理化学参数包括电荷密度、离解常数及量子产率的变化效应;以及共存离子对药物-蛋白质体系结合常数的影响。     

氧氟沙星与脲诱导牛血清白蛋白结合的机制研究

摘要 利用荧光光谱和紫外光谱研究了脲（Urea）对牛血清白蛋白（BSA）结构的影响以及氧氟沙星（Oflxacin）与脲诱导的BSA结合的情况。结果显示：Urea诱导BSA变性历经两步、三态过程,且伴随中间态的形成。随着Urea浓度的增大,BSA荧光强度降低并先蓝移（344 nm～336 nm）,后又红移至350 nm。Urea浓度在4.6～5.2 mol/L范围时,Oflx对BSA中间态有强的猝灭作用（KQ=10.46×104 L/mol, Urea 4.8 mol/L）和较大的结合常数（KA=3.8807×105 L/mol, Urea 4.8 mol/L）,但是结合位点数小（n=0.76, Urea 5.0 mol/L）,能量传递效率低（E=0.3002, Urea 4.8 mol/L）。同步荧光光谱显示：Urea诱导BSA去折叠时,Trp-212残基微环境并未发生改变,而Tyr的最大荧光发射峰蓝移,Oflx的加入诱导Trp-212的微环境更具疏水性。Oflx加速了Urea对BSA的失活作用。     

荧光光谱法研究茶碱与牛血清白蛋白的相互作用

荧光光谱法研究茶碱与牛血清白蛋白的相互作用;茶碱;牛血清白蛋白;荧光猝灭;能量转移     

孔雀石绿与牛血清白蛋白的相互作用

运用荧光光谱和紫外-可见吸收光谱研究了在缓冲溶液中不同温度下孔雀石绿(MG)与牛血清白蛋白(BSA)之间的相互作用. 实验结果表明, MG对BSA的内源荧光猝灭为静态猝灭过程. 测定了该反应在不同温度下的结合常数KA, KA分别为7.69×10⁴ L·mol-1(10 ℃)、5.31×10⁴ L·mol-1(20 ℃)和4.85×10⁴ L·mol-1(37 ℃), MG与BSA以摩尔比1:1结合. 根据Forster非辐射能量转移理论, 求出了37 ℃时给体(MG)和受体(BSA)之间能量转移效率和结合距离分别为E=0.1635 和r=2.30 nm. 计算出的热力学参数表明, MG 和BSA之间的作用力主要是通过氢键和范德华力相互作用.