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应用荧光光谱研究了岩白菜素与牛血清白蛋白(BSA)分子间的相互作用.结果表明,岩白菜素对BSA内源荧光的猝灭机制属于形成化合物所引起的静态猝灭,猝灭常数Ksv为1.905×104L.mol-1;岩白菜素与BSA反应的结合常数为2.083×104,结合位点数为1.由热力学参数确定了岩白菜素与牛血清白蛋白的结合作用主要为静电作用.实验还发现随着岩白菜素的加入,BSA的猝灭值与岩白菜素浓度在1.5×10-5~1.5×10-4mol.L-1的范围内呈良好的线性关系,检出限2.0×10-6mol.L-1,可用于岩白菜素的测定. 相似文献
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用荧光光谱法研究了阳离子水溶性聚芴:聚[9,9-二(3'-(N,N-二甲基)-N-乙基铵)丙基)-2,7-芴)-alt-l,4-亚苯基]二溴化物(PF)与生物大分子牛血清白蛋白(BSA)之间的相互作用,并进一步研究了酸度和离子强度对二者相互作用的影响.结果表明,极微量的BSA便会使PF的荧光产生可分辨的降低,改变蛋白质BSA的表面电荷,BSA对PF的猝灭效率也发生较大变化;而PF可猝灭BSA的荧光,同时自身的荧光增强并存在一个等发射点,说明BSA和PF之间存在相互作用,二者之间发生了能量转移. 相似文献
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光谱法研究蛋白质与表面活性剂的相互作用 总被引:18,自引:0,他引:18
结合本课题组的工作, 较系统地总结了近年来有关紫外吸收光谱、荧光光谱、圆二色光谱和电子自旋共振光谱技术在蛋白质-表面活性剂混合体系研究中的应用. 大量研究表明, 借助于光谱技术不仅可以研究蛋白质结构与功能的关系, 而且可以探讨蛋白质与表面活性剂的作用机理. 相似文献
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研究了有机染料夜蓝(NB)与牛血清白蛋白(BSA)相互作用后的荧光光谱特性。结果表明:NB对BSA的荧光产生了有规律的猝灭,并且猝灭类型属于静态猝灭;得到了二者相互作用后的结合常数和结合位点数,结合位点数大约为1,说明二者为1:1结合;经计算得到了二者反应的热力学参数,通过判断得NB与BSA之间主要靠静电和疏水作用力相结合;同步荧光光谱显示了NB更接近与BSA的色氨酸残基结合;又按照Forster非辐射能量转移的理论,得到了授体(BSA)-受体(NB)的能量转移效率和结合距离,分别为0.270和2.75 nm,说明二者之间发生了非辐射能量转移。 相似文献
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运用荧光光谱法研究了共存物亚硝酸钠、葡萄糖或维生素C对白杨素(CHR)与牛血清白蛋白(BSA)相互作用的影响.结果表明:无共存物时,白杨素对BSA的荧光猝灭过程为静态猝灭,结合常数K值为10~3~10~4数量级,结合位点数n近似等于1,分子间相互作用力以疏水作用力为主;亚硝酸钠、葡萄糖、维生素C分别参与下,白杨素对BSA的荧光猝灭类型由静态猝灭转变为动态猝灭,葡萄糖的参与使白杨素与BSA之间作用力类型由疏水作用力转为氢键与范德华力,亚硝酸钠或维生素C的分别存在不影响白杨素与BSA的作用力类型;三种外加试剂的单独参与均使得白杨素与BSA的结合常数明显增大,结合位点数略有增加,但仍维持在1左右.初步探讨了共存物影响白杨素与BSA结合的可能方式. 相似文献
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葛根素及其衍生物与牛血清白蛋白相互作用研究 总被引:2,自引:0,他引:2
采用改造后的Atherton-Todd反应合成了葛根素的两种磷酰化异黄酮, 并应用荧光光谱法研究了葛根素及其磷酰化产物与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用. 结果显示葛根素及其磷酰化产物均能与BSA发生相互作用, 但磷酰化产物与蛋白的结合作用相对较弱; 三个小分子对BSA荧光的猝灭是静态猝灭过程, 结合力以疏水作用力为主; 依据能量转移原理求得小分子与BSA间结合距离均小于7 nm. 通过比较葛根素及其磷酰化产物与BSA的相互作用, 初步探讨了三个小分子分子结构与其结合能力之间的联系, 并进一步考察了金属离子对结合反应的影响. 相似文献
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应用荧光光谱法研究了3种阳离子表面活性剂(CS)与茜素红(Alizarin red,AR)间的相互作用.在pH 6.60的Britton-Robinson(B-R)缓冲溶液中,当CS的浓度较低时,CS的加入使AR的荧光猝灭,而高浓度时却使荧光增强.因此认为低浓度时CS单体与AR形成稳定离子缔合物使体系荧光猝灭,而高浓度时则形成胶束抑制缔合物的形成而表现出胶束的增溶增敏特性.在0.1~30.0 mg/L的质量浓度范围内荧光强度变化与CS浓度呈良好的线性关系,检出限分别为0.018 mg/L(十六烷基三甲基溴化铵,CTMAB)、0.025mg/L(氯化十六烷基吡啶,CPC)和0.032 mg/L(氯化十四烷基二甲基苄铵,Zeph).该方法用于水样中CS含量的测定,回收率为99%~103%. 相似文献
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主要研究了粒径为60 nm的银纳米线与牛血清白蛋白(BSA)之间的相互作用.利用紫外可见吸收光谱法和荧光光谱法对反应体系进行了光谱学实验研究.实验结果表明,随着银纳米线溶液浓度的增加,反应体系的紫外吸收峰强度增大.但是,荧光强度却明显猝灭.由荧光结果可以得知银纳米线和BSA的相互作用过程是静态猝灭;同步荧光光谱结果表明,银纳米线对蛋白质周围的环境产生了影响.由变温荧光实验结果还可获得银纳米线与BSA相互作用的结合常数、结合位点数以及吉布斯自由能变.由热力学数据可知银纳米与牛血清白蛋白可以自发结合发生反应,且主要结合力为范德华力和氢键. 相似文献
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DNA与非离子糖基表面活性剂相互作用的研究 总被引:4,自引:0,他引:4
用动态表面张力法、键合等温线、紫外光谱及荧光光谱等方法研究了不同链长烷基葡萄糖苷(APG)与DNA的相互作用.研究发现APG对DNA键合可分为两阶段,第一阶段:多苷依靠多羟基结构与DNA形成动力学稳定的复合物;第二阶段:随时间延长,单苷由于其较小的空间位阻而与DNA形成能量更低的热力学稳定复合物.由平衡渗析法得到的单苷与DNA相互作用键合等温线显示,APG与DNA键合为一非协同过程.证实了其非离子氢键吸附的本质,同时也支持了DNA对胶束及预胶束的缠绕模型.紫外光谱结果证明了在APG与DNA作用过程中疏水作用的重要性.以溴化乙锭为探针,荧光光谱法研究证明,随APG链长增加,DNA构象缩拢程度加大,但即使是C2APG也仅能使DNA构象部分缩拢,推测DNA仅是部分链段对APG胶束进行包裹,其它链段仍处于伸展状态.与阳离子表面活性剂十六烷基三甲基溴化铵(CTAB)可使DNA构象强烈缩拢的事实相比,证明了静电作用在大分子与表面活性剂相互作用中的主导性. 相似文献
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用光谱法研究了抗结核药吡嗪酰胺(Pyrazinamide,PZA)与牛血清白蛋白(bovine serum albumin,BSA)的相互作用,初步探讨了PZA对BSA的猝灭机理为静态猝灭,并用荧光猝灭法测定了作用的位点数n和结合常数K。根据不同温度下的热力学常数确定了PZA与BSA之间的作用力主要是氢键和范德华力作用。根据Forster非辐射能量转移原理,测定了实验条件下PZA与BSA相互结合时,能量授体-受体的结合距离。并用同步荧光和紫外光谱法研究了PZA对BSA构象的影响。 相似文献
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维生素B1与牛血清白蛋白的相互作用 总被引:1,自引:0,他引:1
采用荧光猝灭光谱、同步荧光光谱研究了维生素B1与牛血清白蛋白(bovine serum albumin,BSA)的相互作用机制.维生素B1对BSA 有较强的荧光猝灭作用,结合Stern-Volmer方程和热力学方程得到结合常数和对应温度下的热力学参数,并结合紫外吸收光谱进一步验证,维生素B1对BSA的猝灭过程为动态猝灭,二者主要以氢键和范德华力结合.并采用同步荧光光谱探讨了维生素B1对BSA 构象的影响.此外,讨论了共存Ca2+、Cu2+、Al3+、Mg2+ 和K+ 对维生素B1与BSA结合作用的影响. 相似文献
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用多种光谱技术研究了生理条件下川陈皮素(NOB)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用及热力学特征.结果表明,NOB与BSA有较强的作用,NOB能使BSA的内源荧光猝灭,并以静态猝灭为主.按照Stern-Volmer方程和双对数方程分别得出不同温度下,以及不同pH值时NOB与BSA的结合常数和结合位点数.运用紫外光谱获得常温下NOB与BSA的结合常数与荧光光谱测定值相近,热力学参数△H、△S分别为55.91 kJ·5moL~(-1)、274.61 J·5moL~(-1)·5K-1,表明其主要作用力为疏水力,NOB与BSA作用为非辐射能量转移机制,其能量转移效率与结合距离分别为0.27和1.76 nm,用参比法得出BSA荧光量子产率为0.074.同步荧光光谱研究发现川陈皮素对牛血清白蛋白构象几乎没有影响. 相似文献
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Triton X-100与牛血清白蛋白的相互作用 总被引:37,自引:6,他引:37
应用荧光光谱法研究了溶液体系中Triton X-100(TX)与牛血清白蛋白(BSA)之间的相互作用。实验表明TX对BSA的荧光有较强的猝灭作用,二者形成不发荧光的复合物所产生的静态猝灭是引起荧光猝灭的主要原因。从荧光猝灭结果求得二者的结合常数,发现在不同TX浓度下,结合常数K及络合个数n均不同;低于TX的cmc,K=440mol/L,n=0.91,高于cmc,K=10mol/L,n=0.42,疏 相似文献
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本文用吸收、荧光、圆二色等光谱法研究了9-甲氧基喜树碱(9-MCPT)与BSA的相互作用。随着9-MCPT的导入,BSA的吸收光谱发生位移,BSA的荧光发生猝灭并使荧光发射峰蓝移,说明9-MCPT与BSA发生了相互作用,且其产物是复合物。298K下体系的猝灭常数、结合常数和结合位点数分别为9.550×104 L·mol-1、2.589×104 L·mol-1和0.8949;并且猝灭常数随温度升高而减小,表明9-MCPT以静态方式猝灭BSA的荧光、结合比为1∶1。该体系的ΔH和ΔS均为负值,分别为-5.791 KJ·mol-1、-2.636 J·mol-1·K-1,说明BSA与9-MCPT的结合主要是氢键和范德华力所使,ΔG<0表明9-MCPT自发与BSA发生作用。同步荧光光谱数据显示,9-MCPT接近BSA中酪氨酸残基。位点竞争实验显示9-MCPT-BSA的结合位点处于在BSAⅡA亚域内的SiteⅠ位点上。CD光谱中BSA的α-... 相似文献
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