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相似文献
 共查询到19条相似文献,搜索用时 131 毫秒
1.
环状DNApUC118与配体小檗碱相互作用的荧光特征   总被引:1,自引:0,他引:1  
采用荧光光谱法对环状双譬超螺旋DNA质粒pUC118与小檗碱(Berberine)相互作用方式进行了初步探讨,在pH=3.20的甘氨酸一盐酸缓冲液中,二者相互作用的荧光强度达到最大;二者相互作用达到稳态时,一个小檗碱分子约结合七个碱基对;二者的结合除嵌插方式外,还存在非特异的静电作用;不同的荧光猝灭荆对二者相互作用荧光强度的猝灭程度是不同的,游离的水合状态小檗碱最容易被[Fe(CN)6]^-4猝灭。  相似文献   

2.
建立了用荧光猝灭法研究芘与腐植酸间的相互作用的方法. 本方法的优点是不经分离即可测定荧光物的结合常数.  相似文献   

3.
稀土金属离子对DNA作用的紫外和荧光光谱法研究   总被引:2,自引:0,他引:2  
紫外光谱法和荧光光谱法研究了铈离子和肴离子与DNA的相互作用.铈离子与DNA作用后,铈离子的差示紫外吸收峰呈减色效应,在272nm处出现新峰,DNA的差示紫外光谱呈增色效应,荧光强度减弱.这可能是铈离子对DNA具有切断作用,荧光强度减弱可能与铈离子及DNA之间的能量传递有关,铕离子与DNA作用后,对DNA的紫外光谱的特征吸收峰几乎没有影响.铕─苯丙氨酸与DNA作用后,紫外光谱呈减色效应,荧光强度剧烈减小,说明铕通过配体能加强与DNA的作用.  相似文献   

4.
用荧光光谱法研究了四环素族药物对白蛋白荧光的猝灭。由静态猝灭法和Scatchard法获得了药物与白蛋白作用的解离常数,且与其它方法获得的结果相符。说明它们的作用过程主要是静态猝灭。鉴于白蛋白与四环素族化合物之间可以发生能量转移,可通过Foster偶极-偶极无辐射能量转接原理,测得白蛋白氨基酸残基与四环素族药物之间临界距离R0,以及在它们各自能量转移效率情况下,白蛋白荧光团与四环素族分子中心距离γ,  相似文献   

5.
采用荧光光谱、紫外-可见光谱和盐效应等手段.研究了荷叶生物碱提取物与小牛胸腺DNA之间的相互作用,并在pH 7.4的Tris-HCl介质中.以中性红为荧光探针对作用机理进行了研究.结果表明:在生理条件下(pH= 7.4),荷叶生物碱提取物与DNA发生作用方式为混合方式,嵌插与沟槽作用是两种主要作用方式,DNA对荷叶生物碱提取物荧光猝灭属于静态猝灭。测得其结合常数为3.765×106 L/mol.  相似文献   

6.
在pH 6.O的Tris-HC1介质中,以溴化乙锭为荧光探针,研究了阿米卡星与小牛胸腺DNA之间的相互作用.采用荧光光谱、吸收光谱、Scatchard方程、圆二色谱、黏度等手段,对作用机理进行了研究,结果表明阿米卡星与小牛胸腺DNA之间的作用方式为混合方式,嵌入与沟槽作用是两种主要作用方式.求得25℃时的结合常数为2.2×104L·mo1-1.  相似文献   

7.
基于荧光光谱技术,研究了人血清白蛋白与叶酸的相互作用.结果表明:人血清白蛋白与叶酸共存时会发生相互作用;叶酸对人血清白蛋白荧光光淬灭机制为静态淬灭,且在发生荧光淬灭的同时生成了蛋白质与药物的复合物;人血清白蛋白是通过疏水性作用力与叶酸发生相互作用的,叶酸在血清白蛋白中仅有一个结合位点.  相似文献   

8.
应用荧光光谱法鉴定血竭显效。中药材荧光光谱分析颇具技术开发潜能。  相似文献   

9.
目的:模拟正常人体生理条件下,采用荧光光谱技术研究尼麦角林与牛血清白蛋白(BSA)相互作用的机制.方法:通过荧光光谱法确定尼麦角林对BSA荧光淬灭的机制,采用Stern-volmer方程和Lineweaver-Burk双倒数方程计算反应的猝灭常数和形成常数,采用双对数方程计算两者结合常数和结合位点数,热力学公式计算反应前后焓变和熵变确定两者结合的主要作用力类型.结果:尼麦角林在0.25×l0-4~2.25×l0-4 mol·L-1浓度范围内,对BSA的内源荧光有较强的淬灭作用,淬灭类型属于静态荧光淬灭.在温度25℃和37℃时,尼麦角林与BSA的结合常数分别为3.499×104 L·mol-1和5.213×104 L·mol-1,结合位点数分别为1.21和1.25.由热力学参数焓变(ΔH=11.05 KJ·mol-1)大于零和熵变(ΔS=74.87J·mol-1·K-1)大于零,确定尼麦角林与BSA之间的作用力以疏水作用力为主.结论:尼麦角林与BSA通过疏水作用形成复合物,经静态猝灭机制引起BSA内源性荧光猝灭.  相似文献   

10.
用荧光光谱法研究了小檗碱与β-环糊精包结物的性质,并利用稳态荧光法测定了在不同pH值下小檗碱与β环糊精的形成常数,结果表明:小檗碱与β-环糊精以1:1配合;中性条件下,β环糊精与小檗碱有最大的包结能力;疏水作用以及构型识别是形成包结物的原因。  相似文献   

11.
在pH 7.4的Tris-HCl介质中,以溴化乙锭为荧光探针,研究了头孢曲松钠与小牛胸腺DNA之间的相互作用.采用荧光光谱、吸收光谱、Scatcllard方程、圆二色谱、热变性等手段,对作用机理进行了研究,结果表明头孢曲松钠与小牛胸腺DNA之间的作用方式为混合方式,嵌入与沟槽作用是两种主要作用方式.求得25℃时的结合常数为6.3×104L·mol-1.  相似文献   

12.
在pH=7.40的Tris-HCl缓冲溶液中,用荧光光谱法研究了绞股蓝皂苷与人血清白蛋白(HSA)相互作用的情况.结果表明,绞股蓝皂苷对人血清白蛋白的内源荧光有明显的猝灭作用,猝灭过程为动态猝灭.并计算得到绞股蓝皂苷与HSA的结合位点数和结合常数.通过热力学数据分析,推断出绞股蓝皂苷与人血清白蛋白之间主要靠疏水作用结合.同时采用同步荧光技术考察了绞股蓝皂苷对HSA构象的影响.  相似文献   

13.
应用荧光光谱法,研究了苦杏仁苷与人血清白蛋白(HSA)在pH=7.40的Tris-HCl缓冲溶液中相互作用的情况.研究表明,苦杏仁苷通过静态机理猝灭了HSA的内源荧光.并计算得到苦杏仁苷与HSA的结合常数和结合位点数.通过热力学数据,推断出苦杏仁苷与人血清白蛋白之间主要靠氢键和范德华力结合.同时采用同步荧光技术考察了苦杏仁苷对HSA构象的影响.  相似文献   

14.
在0.1 mol/L Tris-HC1弱酸和中性缓冲液中,采用荧光光谱法研究了甲基蓝(MB)与羊毛a-角蛋白相互作用.结果表明:在25℃和37℃,pH分别为5.45、6.25和7.20,MB与a-角蛋白结合形成1:1配合物,猝灭蛋白质内源荧光,敏化MB峰位在460 nm处的荧光.它们之间的结合反应是吸热、熵增驱动的自发过程,即反应过程中△H>0和△S>0,则其主要作用力是疏水作用.中性pH时其结合常数增大,表明中性环境蛋白质的局部构象更有利于MB的疏水结合.同时,37℃与25℃结合常数相比,37℃环境的KA大于25℃,与反应过程是吸热过程即△H>0的结果一致.  相似文献   

15.
采用荧光猝灭光谱、同步荧光光谱研究生物杀虫剂甲氨基阿维菌素苯甲酸盐(Emamectin Benzoate,EB)与牛血清白蛋白(BSA)相互作用的方式及机理.结果表明,EB可动态猝灭BSA内源荧光;在温度为290 K、300 K、310 K时它们的结合常数(Kb)分别为1.38×103L.mol-1、3.91×103L.mol-1和6.38×104L.mol-1,结合位点分别为0.97、1.02和1.32;通过计算热力学参数可推断二者主要靠疏水作用力结合.同步荧光光谱研究表明EB对BSA构象未产生影响,其结合位点更接近于色氨酸.  相似文献   

16.
研究血清白蛋白与药物分子之间的作用,对于理解具有生物活性的物质与蛋白质之间的相互作用机理很重要;有助于从分子水平上理解药物在体内的运输和代谢过程;对于阐明药物的作用机制、药代动力学以及蛋白质构象变化都有重要意义.本文通过荧光光谱和紫外-可见吸收光谱,研究了牛血清白蛋白与头孢菌素一代、二代和三代代表药物的作用机理,包括头孢拉定、头孢呋辛和头孢噻肟.详细讨论了牛血清白蛋白与头孢菌素作用的各种参数,包括猝灭参数、结合参数、热力学参数和作用模式等.推测头孢菌素是通过与牛血清白蛋白分子结构中Trp 212附近的活性位点相结合而导致荧光猝灭的.  相似文献   

17.
采用荧光光谱、原子力显微镜、琼脂糖凝胶电泳等技术探究CdS-COOH-EcoRI复合物与DNA的相互作用.研究发现,小粒径的CdS-COOH-EcoRI复合物与DNA除了有特异性结合,还发生非特异性结合.DNA相对浓度比较大以及恒温孵育时间较短时,以特异性结合为主;而随着DNA相对浓度的减小以及恒温孵育时间的延长,会伴有非特异性结合.Ca2+存在时,可以通过延长孵育时间“激活”酶切反应,使得DNA被剪切.因此可以通过改变DNA相对浓度和孵育时间来调控EcoRI对DNA的剪切.  相似文献   

18.
小分子与蛋白质之间相互作用会影响蛋白质构象变化,研究小分子与蛋白质相互作用的机理,对阐明小分子在生物体内的吸收、分布、代谢等过程具有重要意义。综述了近年来紫外光谱法、荧光光谱法、傅里叶变换红外光谱法和圆二色光谱法等技术在该领域的研究进展,分析了这些方法的特点和应用,展望了外源性小分子与蛋白质之间相互作用的发展前景。  相似文献   

19.
盐酸阿霉素(doxorubicin hydrochloride,DOX)是临床上广泛应用的一种抗癌药物,溶菌酶(lysozyme,LYS)是生物体内普遍存在的一种具有杀菌、抗病毒、抗肿瘤作用的蛋白质,研究DOX与LYS之间的相互作用十分必要。研究利用荧光光谱法研究了不同温度下(298 K、308 K和318 K)DOX与LYS的相互作用,阐述了DOX对LYS荧光猝灭的机理;并计算了二者之间的结合位点和结合常数。结果表明,DOX能使LYS的内源荧光发生猝灭,荧光猝灭机理属于二者形成复合物所引起的静态猝灭。Stern-Volmer方程分析显示,DOX与LYS具有1个结合位点,不同温度下DOX与LYS的结合常数(K_A):4.79×10~6(298K)、2.82×10~6(308 K)和2.14×10~6(318 K)。通过计算热力学参数,可知DOX与LYS的相互作用主要是由分子之间的静电作用引发的;并且二者之间相互作用是伴随吉布斯自由能降低的自发反应。三维荧光光谱实验显示,DOX的加入引起LYS构象的变化,表现为蛋白质内部色氨酸残基所处微环境的疏水性降低。  相似文献   

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