光谱法研究诱惑红与牛血清白蛋白的相互作用

采用荧光光谱、紫外吸收光谱、同步荧光光谱和圆二色光谱研究了诱惑红(AR)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用;讨论了AR对BSA荧光的猝灭机理。荧光光谱与紫外吸收光谱表明,AR使BSA的荧光猝灭属于静态猝灭。根据热力学参数焓变(ΔH0)和熵变(ΔS0)可推断AR和BSA的相互作用力主要为静电引力。在298K,303K,308K温度下,两者间的结合常数分别为3.72×105,3.13×105,2.96×105L·mol-1,结合位点数为1.1。当AR与BSA的浓度比为1∶1时,两者间的结合距离为2.59nm。同步荧光光谱、三维荧光光谱和圆二色光谱研究结果表明,在结合过程中BSA的构象发生了变化。     

氨基黑10B与牛血清白蛋白作用的光谱法研究

用紫外、荧光、圆二色光谱法研究了氨基黑10B与牛血清白蛋白(BSA)结合反应的光谱特性.结果表明氨基黑10B对牛血清白蛋白的荧光有猝灭作用,其猝灭类型属于静态猝灭;得到了不同温度下的结合常数和结合位点数;利用Gibbs-Helmholtz方程计算得到该猝灭反应的热力学参数,表明氨基黑10B主要以氢键和范德华力与BSA相互作用;圆二色和同步荧光光谱显示氨基黑10B对BSA构象产生了影响.     

具有抗癌活性的新型硒杂环化合物的合成及其与牛血清蛋白的相互作用

合成了一种新的硒二唑衍生物4-(苯并[c][1,2,5]硒二唑-6-yl)苯-1,2-二氨基(BSBD).研究了其抗肿瘤活性,结果发现BSBD具有很好的抗癌活性,特别对Neuro-2a小鼠脑神经瘤细胞表现出很好的选择性.关于作用机制的研究发现,BSBD可呈剂量效应的诱导肿瘤细胞中Sub-G1凋亡峰的累积、染色质固缩及凋亡小体的形成,说明诱导细胞凋亡是BSBD发挥抗肿瘤活性的主要机制.进而应用紫外-可见吸收光谱、荧光光谱法、傅里叶红外光谱、圆二色光谱法研究了其与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用.采用位点结合模型公式和热力学公式计算了结合常数、结合位点数及结合力类型,并用紫外-可见吸收光谱、红外光谱和圆二色光谱技术探讨了硒杂环化合物对牛血清白蛋白构象的影响.结果表明:BSBD能有效淬灭牛血清白蛋白的荧光强度,其猝灭机理为静态猝灭,主要作用力类型是氢键和范德华力.而同步荧光、紫外-吸收示差光谱、红外光谱和圆二色光谱都进一步证明了BSBD与BSA结合后,改变了BSA的内部结构.     

光谱法研究两种抗菌类药物对牛血清白蛋白结构变化的影响

利用荧光猝灭光谱、同步荧光光谱、三维荧光光谱、紫外-可见吸收光谱及圆二色谱法研究了磺胺甲恶唑(Sulfamethoxazole,SMX)、磺胺二甲嘧啶(Sulfamethazine,SMZ)对牛血清白蛋白(Bovine serum albumin,BSA)结构的影响。荧光猝灭实验结果表明SMX和SMZ可以使BSA发生荧光猝灭;通过同步荧光光谱、三维荧光光谱和紫外-可见光谱实验数据定性的证实了SMX和SMZ的加入会使BSA的构象发生变化,并且通过紫外-可见光谱的实验结果可知SMX和SMZ与BSA之间的作用机理为静态猝灭。此外,由圆二色谱法得到的定量结果可知:当SMX或SMZ与BSA之间的摩尔浓度比为4∶1时,SMX可使BSA的α-螺旋结构含量由53.77%降低到51.82%;SMZ可使BSA的α-螺旋结构含量由53.77%降低到47.59%。     

光谱法研究核壳量子点CdTe/CdS与牛血清白蛋白的相互作用

应用荧光光谱、圆二色光谱和紫外吸收光谱等技术研究核壳量子点CdTe/CdS与牛血清白蛋白(BSA)相互作用的结果表明,CdTe/CdS对BSA的荧光猝灭机理为静态猝灭。根据不同温度下量子点对BSA的荧光猝灭作用计算了结合常数、热力学参数,证明了量子点与BSA相互作用力主要是范德华力或氢键作用力。探讨了量子点对BSA构象的影响。     

槲皮素-铝配合物的制备及其与BSA的结合作用

在甲醇溶液中合成了槲皮素-铝配合物(Que-Al),并用紫外-可见吸收光谱和红外光谱进行了表征;运用荧光光谱探讨了Que-Al与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用;求得了结合常数KA和热力学参数△H、△G、和△S.结果表明,Que-Al对BSA具有荧光猝灭作用,其猝灭方式为动态猝灭;Que-Al与BSA之间的作用力主要为疏水作用力.     

光谱法研究氨基己酸与牛血清白蛋白的相互作用

利用荧光光谱、紫外-可见吸收光谱及圆二色（CD）光谱研究了模拟生理条件下的氨基己酸(ACA)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用。 实验结果分析表明,氨基己酸对BSA的内源性荧光具有猝灭作用,属于动态猝灭过程。 计算了2种温度下ACA-BSA体系的结合常数、结合位点数及反应的热力学参数ΔG、ΔH和ΔS分别约为-21.00 kJ/mol、-0.64 kJ/mol和-72.00 kJ/(mol·K),由此推出了二者主要通过氢键和范德华力形成摩尔比为1∶1的复合物。 依据Forster非辐射能量转移理论求得二者之间的结合距离为2.3 nm。 位点取代实验指出氨基己酸主要结合在位点Site I。 CD光谱表明,氨基己酸诱导了BSA分子二级结构微变。     

桑色素与血清白蛋白相互作用热力学行为

利用荧光光谱、紫外-可见吸收光谱、圆二色谱、分子模拟等方法,在近似生理条件下,以牛血清白蛋白(BSA)为模式蛋白质,研究了桑色素(Morin)和血清白蛋白相互作用的热力学行为及其特征。荧光光谱结果表明:Morin能有效猝灭BSA的内源荧光,猝灭机制为静态猝灭;通过van’t Hoff方程,获取了BSA与Morin结合的热力学参数(?H?、?S?、?G?等),发现Morin与BSA两者之间的相互作用是一个吉布斯自由能降低的自发过程,且氢键和范德华力是二者结合的驱动力。通过分子模拟方法,发现Morin结合在BSA分子亚结构域IIIA的疏水腔内位点II,荧光共振能量转移结果表明Morin和与BSA的两个色氨酸残基的平均距离为3.09nm。圆二色谱结果表明Morin分子的结合会引起BSA分子α-螺旋含量降低。     

6-乙基-4-乙氧羰基-2-(4-氰基苯基)喹啉与BSA相互作用研究

合成了一种新型喹啉类化合物6-乙基-4-乙氧羰基-2-(4-氰基苯基)喹啉(EECCPQ),用核磁氢谱(~1H NM R)、碳谱(~(13)C NM R)以及傅里叶红外光谱(FTIR)对其进行了表征。采用荧光光谱(FL)、紫外可见光谱(UV)、时间分辨光谱(TRF)、圆二色光谱(CD)和分子模拟法研究了EECCPQ与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用。由紫外吸收光谱和Stern-Volmer方程推断EECCPQ与BSA形成复合物,导致BSA内源荧光降低;依所测荧光寿命数据得出荧光猝灭机理主要为静态猝灭;根据双对数方程计算出不同温度下EECCPQ与BSA的结合常数和结合位点。热力学分析得出ΔH0,△S0和△G0,表明体系是熵增加、Gibbs自由能降低的自发分子间作用过程,氢键和范德华力起着重要的内驱力作用;据Frster非辐射能量转移理论得EECCPQ与BSA的结合距离r=3.19 nm(299 K);同步荧光光谱显示EECCPQ的加入影响了BSA所处的微环境;CD光谱揭示BSA二级结构从α-螺旋向无规则卷曲转变;分子对接表明EECCPQ作用于BSA中亚域ⅡA的疏水腔区域(位点Ⅰ)。     

吡喃并[3,2-c]吡啶-5-酮衍生物与血清白蛋白相互作用的光谱和分子对接研究

通过荧光光谱和紫外-可见吸收光谱法,在模拟生理条件下,研究了吡喃并[3,2-c]吡啶-5-酮衍生物-2-氨基-7-甲基-3-氰基-4-(4-甲苯)-吡喃并[3,2-c]吡啶-5-酮(AMP)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用。探讨了AMP对BSA的荧光猝灭过程的猝灭机理。不同温度下的Stern-Volmer曲线和紫外-可见吸收光谱表明:该衍生物主要以静态猝灭的方式使牛血清白蛋白的荧光猝灭。热力学参数表明两者之间的作用力类型主要为疏水作用力。用同步荧光技术考察了这一衍生物对牛血清白蛋白构象的影响。分子对接表明,该衍生物可能位于白蛋白的疏水腔IIA处。     

大黄酸锌配合物与牛血清白蛋白相互作用的研究

采用荧光猝灭光谱、同步荧光光谱、紫外光谱和圆二色光谱,研究了大黄酸锌配合物(Rhein-Zn)与牛血清白蛋白(BSA)之间的相互作用.结果表明,Rhein-Zn能显著猝灭BSA的内源荧光并以静态猝灭为主;Rhein-Zn与BSA结合常数分别为1.3×107 (22 ℃)、1.6×106 (27 ℃)和1.0×105 L...     

多光谱法和分子对接模拟法研究黄腐酸与胃蛋白酶的相互作用

利用荧光光谱、 同步荧光光谱、 三维荧光光谱、 紫外-可见吸收光谱、 傅里叶变换红外光谱和圆二色光谱以及分子对接模拟方法研究了黄腐酸(FA)与胃蛋白酶(PEP)之间的相互作用. 荧光光谱分析表明, FA-PEP荧光猝灭的类型为静态猝灭. 根据Stern-Volmer方程和静态猝灭双对数公式计算得到猝灭常数K_sv和结合位点数n. 根据Vant’t Hoff方程计算得到热力学常数ΔH=-59.86 kJ/mol, ΔS=-98.13 J·mol ^-1·K ^-1, ΔG=-30.62 kJ/mol(298 K). 热力学分析表明, 氢键和范德华力是PEP与FA之间的主要结合力, 其反应为自发过程. 根据F?rster非辐射能量转移理论, 计算得到PEP和FA之间的结合距离为2.436 nm, 表明在FA与PEP之间发生了非辐射能量转移. 三维荧光光谱分析表明, 在FA存在下PEP的肽链骨架结构发生了改变. 此外, 紫外-可见吸收光谱、 同步荧光光谱和红外光谱结果表明, FA使PEP的二级构象发生变化. 分子对接模拟结果表明, FA引起PEP荧光猝灭的结合作用力不仅有氢键和范德华力, 还有疏水作用力.     

用荧光法研究对-二甲氨甲基-杯[8]芳烃与牛血清白蛋白的相互作用

本文研究了对-二甲氨甲基-杯[8]芳烃(CX8)与牛血清白蛋白(BSA)结合反应的荧光光谱和紫外-可见吸收光谱。实验发现CX8对BSA有较强的荧光猝灭作用,且CX8的紫外吸收光谱和BSA的荧光发射光谱有一定程度的重叠;CX8对BSA的猝灭属静态猝灭,疏水作用是两者之间的主要作用。确定了供体-受体间的结合距离r=1.76 nm,能量转移效率E=0.58;得出了结合反应的结合常数、结合位置和结合过程基本热力学性质的变化等。此外,还考察了酸度对BSA和CX8结合反应的影响。     

3-溴丙酮酸与人血清白蛋白相互作用的光谱学研究

运用荧光光谱、紫外可见吸收光谱和圆二色光谱法研究了抗肿瘤药物3-溴丙酮酸(3-Bromopyruvic acid,3-BrPA)与人血清白蛋白(Human serum albumin,HSA)的相互作用.3-BrPA对HSA的猝灭机制属于静态猝灭,并发生分子间非辐射能量转移.热力学数据显示,二者之间的作用力主要为静电作用;同步荧光光谱表明,3-BrPA与蛋白质中接近色氨酸残基的区域发生了相互作用;荧光光谱研究发现,Zn2+存在时3-BrPA对HSA的猝灭程度进一步增强;圆二色光谱法研究蛋白二级结构结果显示,3-BrPA对HSA的结构影响非常小.     

光谱法结合分子对接研究萘酰亚胺衍生物与牛血清白蛋白的相互作用

通过多种光谱方法并结合分子对接研究了萘酰亚胺衍生物(XYFS)与牛血清白蛋白(BSA)之间的相互作用。测试了体系在不同温度下的荧光和吸收光谱,以及时间分辨荧光光谱,发现两者之间主要通过静电作用相互结合,XYFS对BSA的荧光猝灭为静态猝灭。进一步研究了体系的同步荧光光谱和圆二色光谱,随着体系中XYFS浓度的逐渐增大,BSA构象发生了明显变化,其疏水性氨基酸残基逐渐裸露,且BSA的α-螺旋含量增加。分子对接模拟表明XYFS与BSA在SiteⅠ位结合,XYFS与BSA中的精氨酸残基有静电相互作用力。研究结果有助于深入了解萘酰亚胺衍生物与蛋白质相互作用机理及结合特征。     

荧光光谱法研究拉贝洛尔与牛血清白蛋白相互作用特征

应用荧光光谱和紫外-可见吸收光谱研究了拉贝洛尔与牛血清白蛋白(Bovine Serum Albumin,BSA)结合反应的光谱学特征.实验结果表明,在弱酸性条件下拉贝洛尔对BSA的猝灭机理为静态猝灭,而在中性和弱碱性时则为动态猝灭;根据 F(o)rster非辐射能量转移理论计算出310K和pH7.41时拉贝洛尔与BSA...     

铜(Ⅱ)离子与神经红蛋白的相互作用

利用紫外可见吸收光谱、荧光光谱、同步荧光光谱及圆二色(CD)光谱研究了铜髤离子与神经红蛋白(NGB)的相互作用。结果表明,Cu2+离子使NGB在280nm处的紫外吸收增强,说明Cu2+与NGB发生了相互作用;Cu2+使NGB内源性荧光发生猝灭,其猝灭机制为静态猝灭;同步荧光光谱表明,Cu2+使色氨酸微环境的疏水性有所降低,Cu2+对NGB的作用位点更接近于色氨酸;CD光谱显示Cu2+没有引起NGB二级结构明显的变化。     

吡蚜酮与牛血清白蛋白的相互作用

利用紫外吸收、荧光、同步荧光光谱及圆二色谱研究了吡蚜酮与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用. 结果发现, 吡蚜酮使BSA的紫外吸收峰强度降低, 峰位红移; BSA的特征荧光峰猝灭, 荧光猝灭常数KSV随着温度的升高而降低, 表明吡蚜酮与BSA发生了较强的相互作用, 且吡蚜酮对BSA的荧光猝灭机制属于静态猝灭. 计算了不同温度下的结合常数和结合位点数; 由van′t Hoff方程计算出体系的ΔH和ΔS值, 得出二者之间的作用力主要为氢键和范德华力; 根据非辐射能量转移理论确定了给体-受体间的结合距离r=2.4 nm. 采用同步荧光光谱和圆二色谱考察了吡蚜酮对牛血清白蛋白构象的影响.     

BCBP与牛血清白蛋白相互作用热力学

塞来昔布衍生物是一类应用非常广泛的治疗急慢性炎症的新型非甾体抗炎药。本文综合利用荧光光谱、紫外吸收光谱、圆二色谱和分子模拟等方法,研究了塞来昔布衍生物1-苯磺酰胺-3-羧基-5-苯基吡唑(BCBP)与牛血清白蛋白(BSA)相互作用的热力学行为。荧光光谱和紫外吸收光谱的分析表明：BCBP能有效猝灭BSA的内源荧光,猝灭机制为静态猝灭。通过所获取的相互作用热力学参数,可知两者之间的相互作用是一个吉布斯自由能降低的自发过程,且二者之间的主要作用力为氢键和范德华力。圆二色谱的分析发现BCBP引起BSA的构象发生改变,其α-螺旋含量降低,无规卷曲含量升高。分子对接的结果与实验结果相符。     

荧光法研究偏钒酸钠与牛血清白蛋白的相互作用

本文用荧光光谱和紫外可见吸收光谱研究了在模拟人体生理条件下，偏钒酸钠与牛血清白蛋白(BSA)结合反应的特征，研究了紫外灯(253.7 nm)照射对偏钒酸钠与BSA结合的影响。紫外吸收光谱显示，加入偏钒酸钠后，牛血清白蛋白的紫外吸收降低，表明偏钒酸钠与BSA形成了缔合物。荧光猝灭光谱显示偏钒酸钠对牛血清白蛋白有较强的荧光猝灭作用，荧光猝灭机理符合静态机制。缔合物的稳定常数分别为：K_s=0.357×10⁴(25 ℃)，K_{s相似文献}