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基于一种新的分子内电荷转移荧光探针1-酮-2-(对二甲氨基苯亚甲基)-四氢萘(简称KDTN)与牛血清白蛋白的结合反应,提出了测定牛血清白蛋白的荧光分光光度法.在激发波长λex)为430 nm,最大发射波长(λem)为530 nm及选定的试验条件下,测定牛血清白蛋白的线性范围为6.8~204.0 mg·L-1,线性回归方程△F=0.583 6.ρ-1.791 7,相关系数为0.999 1,方法的检出限(3S/N)为0.4 mg·L-1,样品的加标回收率为99.9%~102.0%. 相似文献
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运用荧光光谱和紫外吸收光谱研究水溶液中除草醚(NP)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用.结果表明,NP与BSA形成基态复合物导致BSA内源荧光猝灭,猝灭机理主要为静态猝灭和非辐射能量转移.运用位点模型计算298 K、308 K、318 K时结合常数K_A分别为6.97×10~4、5.25×10~4 、4.96×10~4 L·mol~(-1),结合位点数n分别为0.98、0.92、0.96.根据热力学参数确定其作用力以疏水作用和静电作用为主;运用F(o)rster偶极-偶极非辐射能量转移原理,测定了NP与BSA的结合距离r为2.19 nm;用同步荧光技术初步考察了NP对BSA构象的影响. 相似文献
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研究了模拟生理条件下,山姜素与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用。山姜素猝灭BSA为静态猝灭过程,获得了不同温度下山姜素与BSA的结合常数和结合位点数。考察了Mg2+、Ca2+、Zn2+、Cu2+等金属离子对结合作用的影响。热力学参数研究发现静电作用力为山姜素与BSA的主要结合力。根据Frster非辐射能量转移理论,计算了山姜素与BSA之间的结合距离r0为4.07nm。同步荧光光谱法研究结果表明山姜素对酪氨酸残基的微环境产生了影响,使其疏水性增强,而对色氨酸残基的微环境没有产生影响。 相似文献
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在模拟生理条件下,用光谱法研究了硝酰基(HNO)探针(4-[2-(diphenylphosphino)benzoate]-N-butyl-1,8-naphtalimide,NIM)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用。结果表明,探针与BSA之间主要是静态猝灭方式。药物代替实验表明,探针与BSA的色氨酸残基相结合。由热力学数据确定了二者之间的作用力类型为静电引力。二者之间的结合距离为3.73nm。利用同步荧光、CD光谱、红外光谱以及三维荧光光谱考察了探针对BSA构象的影响。 相似文献
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目的为了研究偶氮胂Ⅲ与牛血清白蛋白(BSA)在不同pH条件下(pH=2.0~9.0)的相互作用机理。方法采用荧光光谱法研究偶氮胂Ⅲ对BSA荧光的影响,通过计算获得作用机理的诸多信息。结果偶氮胂Ⅲ对BSA有较强的荧光猝灭作用,猝灭机制为生成复合物的静态猝灭;偶氮胂Ⅲ与BSA间的结合常数在pH 3.0~5.0最大,结合位点数为1;pH=3.5和4.5时偶氮胂Ⅲ与BSA色氨基酸残基间的结合距离在4.10 nm左右;两者主要靠静电引力结合;金属离子Mg2+、Ba2+和Ca2+对两者结合作用有影响。结论偶氮胂Ⅲ及偶氮胂Ⅲ-Ba2+、偶氮胂Ⅲ-Ca2+可作为优良的光谱探针,用于蛋白质的定量测定。 相似文献
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在生理酸度条件下,应用荧光光谱法和紫外一可见光谱法,研究了在不同温度下氰戊菊酯与牛血清白蛋白(BSA)的结合反应。实验发现,氰戊菊酯对BSA的内源荧光有较强的猝灭作用,且此荧光猝灭机理为动态猝灭。由热力学参数焓变△H=17.78kJ·mol^-1,熵变△S=143.65J·mol^-1·K^-1,推断出氰戊菊酯与BSA结合反应主要由疏水作用力驱动。根据Fǒrster非辐射能量转移理论,计算出供体(BSA)-受体(氰戊菊酯)间的结合距离为4.28nm,能量转移效率为0.0699。三维荧光光谱表明氰戊菊酯的存在使BSA的构象发生了变化。此外,还考察了某些金属离子对氰戊菊酯与BSA结合反应的影响。 相似文献