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探讨十六烷基三甲基氯化铵(CATC)-戊醇-辛烷反胶束体系固定化乳酸脱氢酶(LDH)和醇脱氢酶(ADH)的催化作用。试验了含水量、表面活性剂以及助溶剂浓度对于酶固载量的影响。对游离酶和固定化酶催化性质研究表明:LDH酶促反应的适宜p H值分别为9.2和9.0,适宜温度为51℃和29℃,米氏常数15mmol·L-1和2mmol·L-1;ADH酶促反应的适宜p H值为8.8和8.2,适宜温度为33℃和39℃,米氏常数4mmol·L-1和17mmol·L-1。应用反胶束固定化酶测定了试样中微量组分。 相似文献
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痕量镉的催化动力学荧光分析法 总被引:1,自引:1,他引:0
Guilbault等曾捉及利用Cd(Ⅱ)对酶催化非荧光物质高香草酸氧化为强荧光化合物反应的抑制作用可测定镉,但迄今尚未见利用催化动力学荧光分析法测定痕量镉的报道,本文拟利用Cd(Ⅱ)和咪唑对Co(Ⅲ)-T(4-SP)P络合物生成反应的催化作用,建立痕量镉的催化动力学荧光分析法。 相似文献
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吸附法和溶胶-凝胶法固定化醇脱氢酶比较研究 总被引:1,自引:0,他引:1
采用吸附法与溶胶-凝胶(sol-gel)包埋法固定化醇脱氢酶(ADH),对两种方法固定化的ADH的活性进行了比较.采用大孔硅胶为载体对ADH进行吸附,研究了吸附动力学和吸附平衡,得到了吸附动力学曲线和吸附等温线,ADH在硅胶上的吸附等温线可以用Langmuir方程拟合.并且考察了硅胶孔径对ADH吸附量的影响,发现大孔径的硅胶对ADH有着较大吸附量.同时采用sol-gel法对ADH进行包埋固定化.在PH 7.0、25℃下,对两种固定化酶催化甲醛转化为甲醇的反应活性进行比较.由实验测得的反应初速度及拟合得到的米氏常数表明吸附法固定化ADH表现出比sol-gel法固定化ADH高的催化活性. 相似文献
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建立了测定葡萄糖的血红蛋白模拟酶催化荧光法.采用斜率法,利用血红蛋白的过氧化物酶催化活性,无毒性的L-酪氨酸作为荧光底物,与 GOD催化氧化葡萄糖的反应进行偶联,成功的测定了果蔬组织液中的葡萄糖并获得了最佳实验条件.考察缓冲溶液pH和浓度对荧光斜率的影响,发现在高pH条件下采用NH3-NH4Cl溶液有荧光增强作用.干扰物质对测定H2O2的影响也进行了考察.荧光法对反应产物测定,以3倍标准偏差计算葡萄糖检出限为1.3×10-8 mol/L,线性范围为5.0×10-8~1.2×10-4 mol/L.对4.0×10-6 mol/L的葡萄糖溶液测定相对标准偏差为3.79% (n=9).本法成功地应用于果疏中葡萄糖的测定. 相似文献
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研究十六烷基三甲基溴化铵(CTAB)-辛烷-己醇反胶束体系固定化醇脱氢酶(ADH)的制备及应用。考察了含水量、CTAB和己醇用量对于ADH固定化的影响。对游离酶和固定化酶的催化动力学性质研究表明:酶促反应的最适pH值分别为8.2和8.8,最适温度分别为31℃和20℃,米氏常数分别为12mmol/L和7mmol/L。30℃时,游离酶存放150min后失活90%,固定化酶失活50%,表明反胶束固定化ADH有较好的热稳定性。应用此体系测定了试样中乙醇的含量。 相似文献
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以5,6-二溴-2,3-二氰基氢醌为底物,在pH4.50条件下,用分光光度法考察了FeSO4对漆树漆酶催化氧化反应的影响.结果表明,在本文实验条件下SO2-4离子对酶促反应的影响基本可以忽略,而Fe2+离子对漆酶的催化氧化反应则有明显的竞争性抑制作用.研究证实,Fe2+离子的抑制作用是通过它还原酶促反应的产物半醌自由基阴离子来实现的. 相似文献
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构建了羰基还原酶CR2重组酶体系,并优化了相关的酶促催化反应条件.通过在催化体系中添加辅酶NADP+(0.1 mmol/L)和辅底物葡萄糖(120 g/L),在30℃及p H=8.0的条件下反应4 h,CR2重组酶体系不对称还原N,N-二甲基-3-酮-3-(2-噻吩)-1-丙胺(DKTP,10 g/L),合成了高光学纯度(S)-N,N-二甲基-3-羟基-3-(2-噻吩)-1-丙胺[(S)-DHTP,e.e.值99.9%],产率为62%.在酶促催化过程中,由于辅酶循环生成葡萄糖酸导致反应体系p H值下降而影响催化效率.通过调控反应体系p H值,(S)-DHTP的产率提高到68%.不同浓度底物的反应过程表明底物对CR2酶促反应具有抑制作用,且在10 g/L底物浓度下反应的时空产率可达1.3 g·L-1·h-1. 相似文献
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以邻氨基酚为底物的伏安酶联免疫分析体系酶促反应的研究 总被引:9,自引:0,他引:9
辣根过氧化物酶 (HRP)催化H2 O2 氧化邻氨基酚的酶促反应与邻氨基酚的氧化产物的电极还原反应相偶合的伏安酶联免疫分析新体系具有很高的灵敏度 ,测定HRP的检出限为 6 .0× 1 0 -10 g/L ,线性范围为 1 .0× 1 0 -9~ 4.0× 1 0 -6g/L .制备出了HRP催化H2 O2 氧化邻氨基酚的产物纯品 ,并应用电化学分析、高效液相色谱、紫外 可见光谱、红外光谱、13 C核磁共振谱、1H核磁共振谱、质谱、元素分析等技术对体系酶促反应进行了深入的研究 .在所选择的酶促反应条件下 ,生成的产物为 3 氨基吩嗪 .提出了酶促反应及其产物的电极还原过程 . 相似文献
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以壳聚糖为载体对醇脱氢酶(ADH)和脲酶(UASE)进行固定化。固定化的最适条件:ADH和UASE的偶联时间分别为2.5h和1.5h,交联剂戊二醛浓度为0.6%和0.5%,偶联pH值为6.8和5.0。对游离酶及固定化酶的性质研究表明,ADH酶促反应的最适宜pH为8.0和8.4,最适宜温度为33℃和35℃,米氏常数为48mmol/L和13mmol/L;UASE酶促反应的最适宜pH均为7.0,最适宜温度为60℃和72℃,米氏常数为0.4mmol/L和2mmol/L。固定化酶与游离酶相比在复用性上具有优势,用固定化酶测定了试样中尿素含量以及模拟样中银离子含量。 相似文献
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利用水相中合成的巯基丙酸包覆的Cd Te荧光纳米晶与碱性蛋白酶(Alcalase)进行偶联标记.荧光光谱分析表明,Cd Te纳米晶体具有较窄的粒度分布和较高的光稳定性,室温下30 d时荧光强度降低8.36%.透射电子显微镜结果显示,Cd Te纳米晶的直径约为3 nm;X射线衍射结果表明,Ce Te纳米晶具有闪锌矿结构.利用1-(3-二甲氨基丙基)-3-乙基碳二亚胺盐酸盐(EDC)和N-羟基琥珀酰亚胺磺酸钠盐(NHSS)偶联方法将Cd Te纳米晶与Alcalase进行偶联,通过超滤离心、凝胶柱层析及凝胶电泳技术对偶联后的Cd Te-Alcalase进行分离和纯化.荧光光谱显示偶联产物具有很好的光稳定性和较高的酶活力(61.06 U/μg).在荧光显微镜下可观察到标记蛋白的荧光,为研究酶反应的示踪及酶的构效关系等提供了实验基础. 相似文献
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