乙基麦芽酚与牛血清白蛋白相互作用的光谱

在模拟人体生理条件下,利用荧光光谱法、紫外-可见光谱法和圆二色谱法研究了乙基麦芽酚(EMA)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用.结果表明,EMA通过与BSA形成基态复合物使其内源荧光猝灭.利用van't Hoff方程计算出热力学参数焓变(△H)和熵变(△S)分别为116.1 kJ·mol1和481.3 J·mol-1·K-1,说明疏水作用是维持EMA-BSA复合物稳定的主要作用力.位点竞争实验表明,乙基麦芽酚主要结合在BSA的亚域ⅡA上(siteⅠ位).同步荧光光谱和圆二色谱分析显示,乙基麦芽酚的存在诱导BSA的二级结构发生变化,α-螺旋含量降低,β-折叠、β-转角和无规则卷曲的含量增加.     

甲磺酸培氟沙星与牛血清白蛋白的相互作用研究

应用荧光光谱法研究了喹诺酮抗菌素甲磺酸培氟沙星与牛血清白蛋白分子间的结合反应，测定了结合常数K和结合位点数n，讨论了荧光猝灭机理，并依据Foerster非辐射能量转移机制确定了授体-受体间的结合距离和能量转移率。采用同步荧光技术考察了甲磺酸培氟沙星对牛血清白蛋白构象的影响。此外，还探讨了在金属离子Zn^2 存在下甲磺酸培氟沙星与牛血清白蛋白的结合作用。     

异烟肼与牛血清白蛋白相互作用的机理

应用荧光光谱法和紫外-可见吸收光谱法研究了异烟肼(INH)与牛血清白蛋白(BSA)之间的相互作用.结果发现,在pH=7.4的三羟甲基胺基甲烷-盐酸缓冲溶液(Tris-HCl)中,随着异烟肼浓度的增加BSA的荧光强度逐渐减弱,说明它们之间的作用为荧光猝灭作用.并求得它们之间的结合常数KLB=1.07×104 L mol-1(t=25 ℃),KLB=0.579×104 L mol-1(t=35 ℃).依据F(o)rster非辐射能量转移理论确定了授体-受体间的结合距离和能量转移效率.根据热力学参数确定了药物与牛血清白蛋白之间的作用力类型为氢键和van der Waals作用力.     

荧光光谱研究阿司匹林键联金属卟啉与牛血清白蛋白的相互作用

以5-（4-羟基苯基）-10，15，20-三（4-甲氧基苯基）-卟啉和乙酰水杨酸为原料制得了阿司匹林键联的自由卟啉，与不同的金属醋酸盐作用后得到了相应的金属配合物；通过核磁共振氢谱，红外，紫外可见，质谱和元素分析等方法对这些化合物进行了结构确证。借助于荧光光谱，考察了这些化合物与牛血清白蛋白（BSA）的相互作用，得到了相应的卟啉-BSA复合物的结合常数和结合位点数。结果显示，键合阿司匹林的卟啉化合物对BSA的作用较强。     

荧光光谱法研究葫芦[7]脲与牛血清白蛋白的相互作用

采用荧光光谱滴定法研究了葫芦[7]脲(CB[7])与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用。实验发现,在常见的pH 7.4时,BSA的荧光强度随着CB[7]浓度的增大而明显降低,猝灭常数随温度升高而逐渐减小。结果表明,CB[7]能与BSA相结合,形成较稳定的配合物,BSA内源荧光猝灭属静态猝灭机理。分别采用Stern-Volmer方程和Lineweaver-Burk双倒数方程处理实验数据,获得了不同温度下的反应结合常数、结合位点数以及相关热力学参数。在298K时,其表观结合常数(KA)为2.337×105 L.mol-1,结合位点数为1.078。基于热力学参数判定CB[7]与BSA之间存在协同的疏水作用和静电作用,这表明一方面BSA的氨基酸残基上的非极性基团可部分进入CB[7]疏水性的腔体,另一方面BSA又能与CB[7]端口质子化的羰基产生静电作用。同步荧光技术研究发现CB[7]没有引起BSA构象的变化,这为葫芦脲在药物载体和生命科学领域的应用提供有用的信息。     

呋喃唑酮与牛血清白蛋白相互作用的荧光光谱

运用荧光光谱法和紫外-可见分光光度法研究了生理pH条件下呋喃唑酮与牛血清白蛋白(BSA)的结合作用。结果表明,呋喃唑酮对BSA的荧光有较强的猝灭作用,该猝灭机理属于形成复合物的静态猝灭。求得了不同温度下(25℃、31℃和37℃)呋喃唑酮与BSA作用的结合常数和结合位点数。由van’     

光谱法研究地塞米松与牛血清白蛋白的相互作用

在模拟人体生理条件(pH=7.4)下采用荧光光谱和紫外可见-吸收光谱研究了地塞米松(Dexamethasone)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用.荧光光谱实验结果表明地塞米松对BSA的荧光有静态猝灭作用.本工作还研究考察了298 K、302 K和306 K三个温度下地塞米松对BSA的荧光光谱,计算了热力学常数.猝灭常数分别为1.74×106、1.62×106和1.38×106 L·mol-1,结合常数分别为3.36×106、3.28×106和3.21×106 L·mol-1,结合位点数分别为0.81、0.71和0.76.确定了作用力为静电引力.依据Frster非辐射能量转移理论计算了授体-受体间的结合距离.     

光谱法研究吲达帕胺与牛血清白蛋白的相互作用

用荧光分光光度法和紫外可见分光光度法研究了新型抗高血压药吲达帕胺(Indapamide,IDP)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用机理.结果表明,IDP对BSA的荧光猝灭过程是一个静态猝灭过程,结合常数K=1.29×105 L·mol-1,结合位点数n=0.56(27 ℃).通过热力学方程,算得焓变ΔH<0,熵变ΔS<0,表明两者之间的作用力主要是氢键和范德华力.基于Frster能量转移理论确定了IDP与BSA的结合距离以及能量转移效率.本实验采用同步荧光光谱法分析了IDP对BSA构象的影响.此外,讨论了Cu2 对IDP与BSA结合反应的影响.     

光谱法结合MCR-ALS研究盐酸克伦特罗与牛血清白蛋白的相互作用

模拟人体生理条件(pH=7.4),用荧光光谱法结合多元曲线分辨-交替最小二乘法(MCR-ALS)研究盐酸克伦特罗(Clen)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用。实验采用同一滴加模式及荧光和紫外光谱方法研究盐酸克伦特罗与BSA的相互作用,对经典的荧光和紫外光谱数据矩阵加以扩展,增加实验数据的信息量;由渐进因子分析法(EFA)得到的因子数和体系中各组分的浓度初值后,应用MCR-ALS对该扩展的2种光谱矩阵进行迭代计算,较好地分辨出传统方法无法得到的动态作用中各种物质的光谱图和浓度变化趋势图,并根据浓度趋势图计算出Clen与BSA的表观结合常数和结合比,结果与用双对数方程得到的结合常数和作用位点数吻合。通过同步荧光光谱法进一步发现克伦特罗对BSA的构象有一定的影响。     

伊红和牛血清白蛋白相互作用

运用紫外光谱法和荧光光谱法研究了伊红和牛血清白蛋白(以下简称BSA)的相互作用。结果表明，伊红是与BSA中特定部位(弱极性区域)相结合，且符合Scatchard模型。     

水溶性季铵盐卟啉化合物与牛血清白蛋白的相互作用

以荧光技术研究了合成的水溶性季铵盐卟啉化合物1，1a—1c和2，2a—2c与牛血清白蛋白(BSA)的结合作用．由实验数据求得反应的结合常数、结合位点数．根据Foster非辐射能量理论得到能量转移效率和结合距离．测试结果表明，合成的卟啉化合物与BSA之间均具有较强的结合作用，其中BSA对1a，2a的结合常数明显大于其它卟啉化合物，初步探讨了卟啉化古物与BSA作用的荧光猝灭机理．同时，利用不同浓度下卟啉化合物与BSA作用的同步荧光光谱，考察了卟啉化合物对BSA构象的影响。     

荧光光谱法研究甜蜜素与牛血清白蛋白的相互作用

在生理酸度（pH 7．4）条件下,利用荧光光谱法研究了甜蜜素与牛血清白蛋白（BSA）的相互作用。结果表明,甜蜜素与 BSA 形成基态复合物而引起 BSA 的内源性荧光猝灭,25℃时的结合常数为3．05×103 L·mol－1,结合位点数约等于1。利用 Van’t Hoff 方程计算出热力学参数：焓变（ΔHθ）和熵变（ΔSθ）分别为－3．46 KJ·mol－1和48．23 J·mol－1·K－1,表明疏水作用和氢键是维持 BSA－甜蜜素复合物稳定的主要作用力。位点竞争实验表明,甜蜜素主要结合于 BSA 的亚域ⅡA,即 site I 位。同步荧光结果显示,甜蜜素与 BSA 的结合诱导 BSA 色氨酸残基所处微环境疏水性有所增加,而对酪氨酸残基微环境没有明显影响。Zn2＋、Mg2＋的存在对 BSA－甜蜜素的结合有促进作用,而 Ca2＋、Fe3＋、Cu2＋则对 BSA－甜蜜素复合物的形成有抑制作用。     

荧光光谱法研究酸性大红3R与牛血清白蛋白的结合作用

在Tris缓冲溶液(pH 7.4)体系中,运用荧光光谱法和紫外光谱法首次研究了染料酸性大红3R(AS)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用,并考察了表面活性剂对体系荧光强度的影响。结果表明,酸性大红3R与牛血清白蛋白能形成基态复合物,从而导致BSA内源荧光猝灭,猝灭机理主要涉及静态猝灭和非     

盐酸多西环素与牛血清白蛋白的相互作用研究

用荧光光谱和紫外可见吸收光谱法研究了在模拟人体生理条件下，盐酸多西环素与牛血清白蛋白结合反应的特征，发现盐酸多西环素对牛血清白蛋白有较强的荧光猝灭作用，且盐酸多西环素的紫外吸收光谱和牛血清白蛋白的荧光发射光谱有一定程度的重叠，由此得出了其结合反应的结合常数、结合位点数及作用距离．并根据其同步荧光光谱可以推断盐酸多西环素对牛血清白蛋白构象的影响主要是由于盐酸多西环素与牛血清白蛋白的色氨酸残基结合所致．     

光谱法研究刺芒柄花素与牛血清白蛋白的相互作用

在生理pH7.4条件下,应用光谱法研究药物小分子刺芒柄花素与牛血清白蛋白相互作用机理。通过荧光法和紫外吸收光谱法确定了刺芒柄花素对牛血清白蛋白的荧光猝灭机制。采用Stern-Volmer方程求出相互作用的猝灭常数,双对数方程求出结合常数Ka和结合位点数n,进而利用热力学公式判别作用力类型。结果表明:刺芒柄花素与牛血清白蛋白的相互作用的荧光猝灭属于静态方式,298 K时结合常数Ka为1.39×106L.mol-1,结合位点数为1,而主要作用力类型是静电作用。用紫外与同步荧光光谱法研究了刺芒柄花素对BSA构象的影响。     

乙烯基荧光功能单体的合成及与牛血清白蛋白的相互作用

用1-芘基丁酸和L-苯丙氨酸通过酯化、偶合、酰化等反应合成了一种新的乙烯基荧光功能单体N-丙烯酰胺乙基-2-（1-芘基丁酰胺摹）苯丙酰胺（Py-Phe-DA），产率71．2％．经1^H NMR（核磁共振氢谱），MS（质谱）和FT-IR（红外光谱）等证实了它的结构和组成，并对中间体及产物的合成和分离纯化进行了讨论．该单体与牛血清白蛋白反应的荧光光谱结果表明它们之间可发生相互作用．     

Ebselen卟啉的合成及其与牛血清白蛋白的相互作用

以2-氯硒基苯甲酰氯和5,15-二(4-氨基苯基)-10,20-二苯基卟啉为原料,合成了双ebselen单卟啉(5,15-二ebselen-10,20-二苯基卟啉),用紫外可见光谱(UV-Vis),红外光谱(IR),核磁共振氢谱(1H NMR),高分辩质谱(HR-MS)对其结构进行了确认.同时,考察了新化合物与牛血清白蛋白(BSA)相互作用的荧光光谱,由实验数据求得该双ebselen单卟啉与BSA的结合常数KA=1.69×105L/mol.分析荧光结果表明双ebselen单卟啉与BSA之间发生了较强的静态猝灭.     

光谱法研究金霉素和土霉素与牛血清白蛋白的相互作用

应用荧光光谱法和紫外-可见吸收光谱法研究了金霉素(CTC)和土霉素(OTC)与牛血清白蛋白(BSA)之间的相互作用。发现在pH=7.4的三羟甲基胺基甲烷-盐酸缓冲溶液(Tris-HCl)中,随着金霉素或土霉素浓度的增加BSA的荧光强度逐渐减弱,说明它们之间的作用为荧光猝灭作用。求得金霉素与BSA     

荧光光谱法研究丙烯酰胺与牛血清白蛋白的相互作用

运用荧光光谱法研究了致癌物质丙烯酰胺与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用。实验指出丙烯酰胺对BSA有荧光猝灭作用,通过对荧光光谱数据进行计算可求得丙烯酰胺与BSA在298,302和306K3个温度下相互作用的Stern-Volmer常数,并判断其猝灭类型为静态猝灭。利用双对数方程求出两者的结合常数为1.13×106 L.mol-1,结合位点数为1。通过分析作用过程的热力学参数可知丙烯酰胺与BSA之间的作用以疏水作用力和静电引力为主。文中采用同步荧光光谱法研究了丙烯酰胺对BSA构象的影响,进而利用位点竞争实验确定了丙烯酰胺主要结合在BSA的位点一上(site I)。还研究了几种人体内常见的金属离子对丙烯酰胺和BSA相互作用的影响,发现这些金属离子都不同程度减弱了丙烯酰胺与BSA的结合能力。     

荧光法研究水胺硫磷与牛血清白蛋白的结合作用

在模拟动物体生理条件下,采用荧光光谱法研究了水胺硫磷与牛血清白蛋白(BSA)结合反应的光谱行为.研究表明,水胺硫磷对BSA有较强的荧光猝灭作用.用Stern-Volmer和 Lineweaver-Burk方程分别处理试验数据,发现水胺硫磷与BSA发生反应生成了新的复合物,属于静态荧光猝灭,且发生了分子内的非辐射能量转移,其结合常数为4.06×104 L·mol-1.根据Frster非辐射能量转移理论,计算出水胺硫磷与BSA结合时其供体-受体间的结合距离为2.27 nm,能量转移效率为0.114.金属离子 Ca2 、Fe3 、Zn2 、Cu2 的存在,会影响水胺硫磷与BSA的结合常数.