以恩诺沙星为检测对象探究恩诺沙星与牛血清白蛋白的相互作用

在模拟生理条件下,分别以蛋白为检测对象和以药物为检测对象,用荧光光谱法研究了不同温度下恩诺沙星(EFLX)与牛血清白蛋白(BSA)之间的相互作用。以两种不同分子作为检测对象均表明EFLX与BSA的猝灭方式为静态猝灭,作用力类型以疏水作用为主。基于实验进行了计算,获得了以EFLX为检测对象所得的结合常数远大于以BSA为检测对象的结合常数。这表明以药物为检测对象的荧光光谱法能更准确、更全面地传达药物与蛋白的相互作用信息。这个结论的正确性得到了紫外光谱法的验证。此外,考察了离子强度对EFLX-BSA体系的影响,通过EFLX与曙红B(EB)、盐酸柔红霉素(DH)、赫斯特荧光染料(Hoechst)的竞争实验,推测了EFLX与BSA的结合方式为沟槽式。     

孔雀石绿与牛血清白蛋白的相互作用

运用荧光光谱和紫外-可见吸收光谱研究了在缓冲溶液中不同温度下孔雀石绿(MG)与牛血清白蛋白(BSA)之间的相互作用. 实验结果表明, MG对BSA的内源荧光猝灭为静态猝灭过程. 测定了该反应在不同温度下的结合常数KA, KA分别为7.69×10⁴ L·mol-1(10 ℃)、5.31×10⁴ L·mol-1(20 ℃)和4.85×10⁴ L·mol-1(37 ℃), MG与BSA以摩尔比1:1结合. 根据Forster非辐射能量转移理论, 求出了37 ℃时给体(MG)和受体(BSA)之间能量转移效率和结合距离分别为E=0.1635 和r=2.30 nm. 计算出的热力学参数表明, MG 和BSA之间的作用力主要是通过氢键和范德华力相互作用.     

吡蚜酮与牛血清白蛋白的相互作用

利用紫外吸收、荧光、同步荧光光谱及圆二色谱研究了吡蚜酮与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用. 结果发现, 吡蚜酮使BSA的紫外吸收峰强度降低, 峰位红移; BSA的特征荧光峰猝灭, 荧光猝灭常数KSV随着温度的升高而降低, 表明吡蚜酮与BSA发生了较强的相互作用, 且吡蚜酮对BSA的荧光猝灭机制属于静态猝灭. 计算了不同温度下的结合常数和结合位点数; 由van′t Hoff方程计算出体系的ΔH和ΔS值, 得出二者之间的作用力主要为氢键和范德华力; 根据非辐射能量转移理论确定了给体-受体间的结合距离r=2.4 nm. 采用同步荧光光谱和圆二色谱考察了吡蚜酮对牛血清白蛋白构象的影响.     

荧光光谱法研究茶碱与牛血清白蛋白的相互作用

荧光光谱法研究茶碱与牛血清白蛋白的相互作用;茶碱;牛血清白蛋白;荧光猝灭;能量转移     

硫酸长春碱与牛血清白蛋白相互作用的研究

本文利用荧光光谱法和紫外吸收光谱法研究了硫酸长春碱（Vinblastine Sulfate,VS）与牛血清白蛋白（Bovine Serum Albumin,BSA）的相互作用,讨论了药物与蛋白相互作用时药物对蛋白微环境的影响。求得不同温度下（298K、308K和318K）药物与蛋白相互作用的结合常数及结合位点数。利用F6rster能量转移理论得药物与蛋白间的键合距离为3.34nm。热力学参数（△H=14.34kJ／mol,△S=36.92J／（mol·K））表明维持药物与蛋白质的相互作用力主要是疏水作用和静电作用。此外,基于硫酸长春碱的荧光猝灭效应,探讨了药物-蛋白质体系的几种物理化学参数包括电荷密度、离解常数及量子产率的变化效应;以及共存离子对药物-蛋白质体系结合常数的影响。     

环丙沙星与牛血清白蛋白相互作用的研究

研究了不同酸度条件下,环丙沙星(CPFX)与牛血清白蛋白(BSA)间的相互作用,讨论了药物对BSA构象的影响,证实了二者间相互作用为单一的动态猝灭过程,求出了猝灭常数,并依据能量转移理论确定了药物与蛋白的最近距离.     

荧光法研究乳酸环丙沙星与牛血清白蛋白的相互作用

采用荧光光度法研究了乳酸环丙沙星（CFLX）与牛血清白蛋白（BSA）的相互作用。求得CFLX与BSA相互作用的结合常数,根据热力学参数确定了CFLX与BSA之间的作用类型,在此基础上依据Foerster能量转移机理探讨了CFLX与BSA相互结合时给体一受体间的距离。证实了CFLX与BSA结合作用为静态猝灭过程。     

α-硫辛酸与牛血清白蛋白的相互作用

利用荧光光谱和紫外-可见吸收光谱研究了在缓冲溶液中不同温度下α-硫辛酸(ALA)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用。结果表明,ALA对BSA的内源荧光猝灭为静态猝灭过程,猝灭常数KSV分别为4.65×103L/mol(26℃)和4.46×103L/mol(37℃)。依据Frster非辐射能量转移机制,得到给体(BSA)-受体(ALA)间的结合距离r=2.90 nm,能量转移效率E=5%。测定了该反应在不同温度下的结合常数KA=4.31×103L/mol(26℃),4.27×103L/mol(37℃),以摩尔比1∶1结合。根据不同温度下的结合常数确定了相互作用过程的热力学参数,并根据热力学参数确定了ALA与BSA之间作用力主要是静电作用。     

盐酸鸟嘌呤与牛血清白蛋白的相互作用

应用荧光光谱、紫外-可见分光光度法研究了盐酸鸟嘌呤(GH)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用。结果表明:GH能猝灭BSA的荧光强度,其猝灭机理为静态猝灭。采用位点结合模型公式和热力学公式计算了结合常数、结合位点数及结合类型。用同步荧光技术研究GH对BSA构象的影响。     

荧光光谱法研究黄藤素与牛血清白蛋白的相互作用

运用荧光光谱、紫外光谱法研究了中药黄藤素与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用。实验结果表明,黄藤素与BSA形成基态复合物导致BSA内源荧光猝灭,猝灭机理主要为静态猝灭和非辐射能量转移。测定该反应的表观结合常数KA为1.650×105L.mol-1、结合位点数n为1.502;根据F rster能量转移理论,测得供体与受体间结合距离r为2.801 nm和能量转移效率E为0.190。     

荧光法研究盐酸多赛平与牛血清白蛋白的相互作用

应用荧光共振能量转移(FRET)技术研究了生理条件下,盐酸多赛平(DH)和牛血清白蛋白(BSA)的相互作用.结果表明DH经非辐射能量转移猝灭BSA的荧光.分析荧光猝灭光谱数据,由Stern-Volmer方程、double-reciprocal方程和热力学公式,求得20℃时该反应的标准焓变、标准熵变、标准吉布斯自由能变分别为-15.16kJ.mol-1,37.20J.mol-1.K-1,-26.06kJ.mol-1.结合反应的结合常数为4.42×104,DH在BSA分子上色氨酸残基所在区域的结合位点数为1.75,其作用距离为3.70nm.并从同步荧光光谱考察了DH对BSA构象的影响.     

两亲性酞菁锌与牛血清白蛋白结合的研究

二磺基二邻苯二甲酰亚胺甲基酞菁锌(ZnPcS2P2)是一种具有卷动力活性的两亲性抗癌光敏剂，本文应用紫外吸收示差光谱、稳态和动态荧光光谱及平衡透析法研究了在生理条件下ZnPcS2P2与牛血清白蛋白(BSA)之间的相互作用。基于Hill位点模型，应用改进的蛋白内源荧光猝灭法求得ZnPcS2P2与BSA形成复合物的结合参数，结果与平衡透析法基本一致。     

Interaction between Xanthoxylin and Bovine Serum Albumin

在模拟生理条件下,采用荧光光谱法、圆二色光谱法和红外光谱法研究了花椒油素(XT)与牛血清白蛋白（BSA）的相互作用。结果表明花椒油素与牛血清白蛋白之间发生动态和静态联合猝灭,二者间的的猝灭常数(K)在286, 298和310 K分别为3.31 × 105, 到2.03 × 105 和 0.94 × 105 L∙mol-1. 热力学参数表明, 花椒油素与牛血清白蛋白间以疏水作用力为主。圆二色光谱和红外光谱法表明加入花椒油素后,牛血清白蛋白的二级结构发生了变化,其中α-螺旋减少了3.9%。另外,我们还研究了共存离子对两者结合的影响。     

岩白菜素与牛血清蛋白相互作用的荧光光谱研究

应用荧光光谱研究了岩白菜素与牛血清白蛋白(BSA)分子间的相互作用.结果表明,岩白菜素对BSA内源荧光的猝灭机制属于形成化合物所引起的静态猝灭,猝灭常数Ksv为1.905×104L.mol-1;岩白菜素与BSA反应的结合常数为2.083×104,结合位点数为1.由热力学参数确定了岩白菜素与牛血清白蛋白的结合作用主要为静电作用.实验还发现随着岩白菜素的加入,BSA的猝灭值与岩白菜素浓度在1.5×10-5~1.5×10-4mol.L-1的范围内呈良好的线性关系,检出限2.0×10-6mol.L-1,可用于岩白菜素的测定.     

1-萘酚诱导人血清白蛋白和牛血清白蛋白构象的变化

采用稳态荧光光谱、同步荧光光谱、荧光共振能量转移技术结合分子对接法,探究了1-萘酚(1-OHNap)诱导人血清白蛋白(HSA)和牛血清白蛋白(BSA)构象变化的差异.结果 表明,与1-OHNap的结合作用使HSA中荧光团周围微环境极性发生改变,BSA中Trp残基周围微环境的极性增加;同时,与1-OHNap的结合作用使H...     

Fluorescence Quenching Study on the Interaction of Some Schiff Base Complexes with Bovine Serum Albumin

The interaction of Schiff base ligand A and its three metal complexes [A‐Fe(II), A‐Cu(II), and A‐Zn(II)] with bovine serum albumin (BSA) was investigated using a tryptophan fluorescence quenching method. The Schiff base ligand A and its three metal complexes all showed quenching of BSA fluorescence in a Tris‐HCl buffer. Quenching constants were determined for quenching BSA by the Schiff base ligand A and its metal complexes in a Tris‐HCl buffer (pH=7.4) at different temperatures. The experimental results show that the dynamic quenching constant (K_SV) was increased with increasing temperature, whereas the association constant (K) was decreased with the increase of temperature. The thermodynamic parameters ΔH, ΔG and ΔS at different temperatures were calculated. The ionic strength of the Tris‐HCl buffer had a great influence on the wavelength of maximum emission of BSA. Under low ionic strength, the emission spectra of BSA influenced by A‐Zn(II) had a small blue shift. Compared to A‐Zn(II), the emission spectra of BSA in the presence of the Schiff base ligand A and A‐Cu(II) had no significant λ_em shift. At high ionic strength, the emission spectra of BSA upon addition of the Schiff base A, A‐Fe(II), and A‐Zn(II) all had a red shift, but the emission spectra of BSA had λ_em shift neither at low ionic strength, nor at high ionic strength in the presence of A‐Cu(II). Furthermore, the temperature did not affect the λ_em shift of BSA emission spectra.