线性扫描伏安法研究白杨素与牛血清白蛋白的相互作用

采用线性扫描伏安法研究了白杨素与牛血清白蛋白(BSA)之间的相互作用。优化的试验条件为:①以pH 7.40的磷酸氢二钠-磷酸二氢钠缓冲溶液为介质;②反应时间为20min;③反应温度为298K;④离子强度:1.0×10-3 mol·L-1氯化钠溶液。研究发现:白杨素与BSA在相互作用后形成了一种非电活性超分子化合物,转移系数(α)为0.121 9,表观电子传递速率常数(ks)为0.914s-1。     

水飞蓟素与牛血清白蛋白相互作用的荧光光谱研究

采用同步荧光光谱技术研究了pH=7.40的Tris-HCl缓冲体系中水飞蓟素与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用以及水飞蓟素对BSA构象的影响.结果表明,水飞蓟素对BSA的荧光猝灭过程为静态猝灭,结合热力学参数△rH∞=-45.21 kJ·mol-1,△rSm=-61.61 J·K-1·mol-1;据此可以推断,水飞蓟素...     

邻苯二酚与牛血清白蛋白的相互作用

采用荧光和紫外光谱法研究了邻苯二酚同牛血清白蛋白(BSA)的作用.邻苯二酚对BSA内源荧光猝灭机理为静态猝灭,两者之间生成了不发荧光的复合物.根据双对数方程计算了复合物的结合常数KA和结合位点数n.确定邻苯二酚与BSA只有一个结合位点(可能位于Site I).通过热力学参数得出邻苯二酚与BSA之间主要作用力是疏水作用.同步荧光的结果表明邻苯二酚改变了BSA的分子构象,使色氨酸残基的极性增加,酪氨酸残基的疏水性增强.     

木犀草素及其苷与牛血清白蛋白的相互作用研究

应用电化学方法和紫外吸收光谱法研究了在生理pH条件下木犀草素(luteolin)和木犀草素苷(luteolin-7-O--βD-glucoside)与牛血清白蛋白(BSA)分子间的相互作用。研究表明:木犀草素和木犀草素苷与BSA形成了一种非电活性的生物超分子化合物;二者的结合常数分别为9.33×106和1.12×106L/mol,结合位点数分别为1.32和1.10。     

恩诺沙星与牛血清白蛋白的相互作用

恩诺沙星与牛血清白蛋白的相互作用;恩诺沙星;牛血清白蛋白;荧光猝灭     

灯盏花素与牛血清白蛋白相互作用的荧光光谱研究

采用荧光光谱法和紫外吸收光谱法研究了灯盏花素(BR)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用;利用热力学方程计算了295K和308K下的热力学参数ΔH、ΔG和ΔS,根据Stern-Volmer方程求出了猝灭常数和结合常数.结果表明,BR对BSA的荧光具有猝灭作用,其猝灭机制为动态-静态联合猝灭,BSA发射峰略有蓝移.BR与BSA之间的作用力主要为疏水作用.     

三价铁对灯盏花素与牛血清白蛋白相互作用的影响

运用荧光光谱、紫外吸收光谱探讨了Fe3+对灯盏花素(BR)与牛血清白蛋白(BSA)相互作用的影响;从Fe3+与BSA的静电作用、配位结合以及Fe3+与BR的配位作用等方面分析了影响BR与BSA相互作用的因素.结果表明,Fe3+不改变BSA与BR的作用机制,但使得二者结合的猝灭常数、结合常数及结合位点数减小.     

拉米夫定与牛血清白蛋白的相互作用

应用光谱方法研究了生理条件下(pH=7.40)拉米夫定与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用.结果表明,拉米夫定对BSA产生强烈猝灭作用,其荧光猝灭过程属于静态猝灭.在295K和299 K时,拉米夫定与BSA结合常数分别为1.80x104和1.17x105L?mol-1.BSA的结合力是疏水作用力.探讨了拉米夫定对BSA构...     

盐酸苯肼与牛血清白蛋白相互作用的研究

用荧光光谱及紫外光谱研究了盐酸苯肼与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用。实验结果表明,盐酸苯肼能导致BSA的内源荧光猝灭,猝灭机制为静态猝灭;根据热力学参数△H<0、△S<0,得出盐酸苯肼与BSA之间的主要作用力为氢键和范德华力。同步荧光的结果表明盐酸苯肼使BSA分子构象发生了改变,色氨酸和酪氨酸残基所处环境的疏水性降低。紫外光谱法进一步证明了其猝灭机制为静态猝灭。     

光谱法研究染料木素与牛血清白蛋白的相互作用

采用荧光和紫外-可见吸收光谱,研究了染料木素与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用.结果表明染料木素对BSA有较强的荧光猝灭作用;根据Stern-Volmer方程得到染料木素与BSA之间的结合常数KA为4.37×106(27 ℃)、6.45×10b(37℃)和6.76×106(47℃).根据Forster非辐射能量转移理论,求出了染料木素与BSA之间的结合距离为2.64 nm(27℃)、2.68mm(37℃)和2.71 nm(47℃).热力学数据表明该药物与牛血清白蛋白的相互作用是一个吉布斯自由能降低的自发过程,且二者之间的主要作用力类型为静电引力,同时用同步荧光光谱探讨了染料木素对BSA构象的影响.     

吡蚜酮与牛血清白蛋白的相互作用

利用紫外吸收、荧光、同步荧光光谱及圆二色谱研究了吡蚜酮与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用. 结果发现, 吡蚜酮使BSA的紫外吸收峰强度降低, 峰位红移; BSA的特征荧光峰猝灭, 荧光猝灭常数KSV随着温度的升高而降低, 表明吡蚜酮与BSA发生了较强的相互作用, 且吡蚜酮对BSA的荧光猝灭机制属于静态猝灭. 计算了不同温度下的结合常数和结合位点数; 由van′t Hoff方程计算出体系的ΔH和ΔS值, 得出二者之间的作用力主要为氢键和范德华力; 根据非辐射能量转移理论确定了给体-受体间的结合距离r=2.4 nm. 采用同步荧光光谱和圆二色谱考察了吡蚜酮对牛血清白蛋白构象的影响.     

桑色素与血清白蛋白相互作用热力学行为

利用荧光光谱、紫外-可见吸收光谱、圆二色谱、分子模拟等方法,在近似生理条件下,以牛血清白蛋白(BSA)为模式蛋白质,研究了桑色素(Morin)和血清白蛋白相互作用的热力学行为及其特征。荧光光谱结果表明:Morin能有效猝灭BSA的内源荧光,猝灭机制为静态猝灭;通过van’t Hoff方程,获取了BSA与Morin结合的热力学参数(?H?、?S?、?G?等),发现Morin与BSA两者之间的相互作用是一个吉布斯自由能降低的自发过程,且氢键和范德华力是二者结合的驱动力。通过分子模拟方法,发现Morin结合在BSA分子亚结构域IIIA的疏水腔内位点II,荧光共振能量转移结果表明Morin和与BSA的两个色氨酸残基的平均距离为3.09nm。圆二色谱结果表明Morin分子的结合会引起BSA分子α-螺旋含量降低。     

BCBP与牛血清白蛋白相互作用热力学

塞来昔布衍生物是一类应用非常广泛的治疗急慢性炎症的新型非甾体抗炎药。本文综合利用荧光光谱、紫外吸收光谱、圆二色谱和分子模拟等方法,研究了塞来昔布衍生物1-苯磺酰胺-3-羧基-5-苯基吡唑(BCBP)与牛血清白蛋白(BSA)相互作用的热力学行为。荧光光谱和紫外吸收光谱的分析表明：BCBP能有效猝灭BSA的内源荧光,猝灭机制为静态猝灭。通过所获取的相互作用热力学参数,可知两者之间的相互作用是一个吉布斯自由能降低的自发过程,且二者之间的主要作用力为氢键和范德华力。圆二色谱的分析发现BCBP引起BSA的构象发生改变,其α-螺旋含量降低,无规卷曲含量升高。分子对接的结果与实验结果相符。     

变色酸与牛血清白蛋白的相互作用

采用荧光光谱法和紫外-可见分光光度法研究了变色酸与牛血清白蛋白之间的相互作用。结果表明:变色酸对牛血清白蛋白有较强的荧光猝灭作用。根据Stern-Volmer方程得到了荧光猝灭常数,并判断由于与变色酸反应而导致牛血清白蛋白的荧光猝灭属于静态猝灭。采用Lang-muir单分子吸附模型计算了结合常数和结合位点数。从计算得到的热力学参数ΔH和ΔS推断了变色酸与血清白蛋白反应的作用力为氢键和范德华力。     

对硝基苯胺与牛血清白蛋白的相互作用研究

用荧光光谱和质谱研究了对硝基苯胺(PNA)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用.结果表明,对硝基苯胺能与BSA相结合,结合后对硝基苯胺的ESI-MS选择正离子峰明显减弱,并有规律地猝灭BSA的内源荧光,其机理属静态猝灭过程.实验获得了不同温度下,对硝基苯胺与BSA作用的结合常数和热力学参数,根据所得结果可推断对硝基苯胺与BSA的主要作用力为疏水作用力.由Frster非辐射能量转移理论计算得出了对硝基苯胺与BSA结合位置的距离.采用同步荧光研究发现,对硝基苯胺能进入BSA的疏水区,从而对BSA的构象产生一定的影响,这与对硝基苯胺的生物毒性有关.     

羟基磷灰石与牛血清白蛋白相互作用的原位红外光谱研究

应用原位(in situ)全反射红外光谱研究牛血清白蛋白在电化学法制备的羟基磷灰石表面的吸附和成键行为, 探索电化学法制备的HA生物材料/生物环境界面过程和生物相容性的微观本质.     

荧光光谱法研究间硝基苯胺与牛血清白蛋白的相互作用

应用荧光光谱法研究间硝基苯胺与牛血清白蛋白的相互作用。激发波长为280nm,发射波长为342nm,在pH 7.50的Tris-盐酸缓冲溶液中反应150min后,间硝基苯胺对牛血清白蛋白的猝灭效果最为明显。289K,304K和318K下的结合常数分别为1.667×104,1.428×104,1.250×104L·mol-1。根据分子间的相互作用力与相关热力学参数间的相互关系,结合间硝基苯胺与牛血清白蛋白相互作用的焓变(ΔH)0和熵变(ΔS)0,可推断两者的相互作用力主要为静电作用力。结果表明:间硝基苯胺对牛血清白蛋白的荧光猝灭方式为静态猝灭,最后用紫外吸收光谱法对其作用机理进行了确认。     

荧光光谱法研究除草醚与牛血清白蛋白的相互作用

运用荧光光谱和紫外吸收光谱研究水溶液中除草醚(NP)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用.结果表明,NP与BSA形成基态复合物导致BSA内源荧光猝灭,猝灭机理主要为静态猝灭和非辐射能量转移.运用位点模型计算298 K、308 K、318 K时结合常数K_A分别为6.97×10~4、5.25×10~4 、4.96×10~4 L·mol~(-1),结合位点数n分别为0.98、0.92、0.96.根据热力学参数确定其作用力以疏水作用和静电作用为主;运用F(o)rster偶极-偶极非辐射能量转移原理,测定了NP与BSA的结合距离r为2.19 nm;用同步荧光技术初步考察了NP对BSA构象的影响.     

纳米金与牛血清白蛋白作用的毛细管电泳研究

开展了针对微量纳米金与牛血清白蛋白相互作用的毛细管电泳研究, 测得二者的结合常数为28.6 L/μmol, 每个纳米金颗粒吸附约24个牛血清白蛋白分子. 结果表明, 牛血清白蛋白可改善并稳定纳米金的峰形, 二者作用时温育介质的pH以及电泳所用的缓冲溶液浓度对毛细管电泳(CE)效率有重要影响. 此法可推广到其它纳米颗粒的吸附研究中.     

硫酸长春碱与牛血清白蛋白相互作用的研究

本文利用荧光光谱法和紫外吸收光谱法研究了硫酸长春碱（Vinblastine Sulfate,VS）与牛血清白蛋白（Bovine Serum Albumin,BSA）的相互作用,讨论了药物与蛋白相互作用时药物对蛋白微环境的影响。求得不同温度下（298K、308K和318K）药物与蛋白相互作用的结合常数及结合位点数。利用F6rster能量转移理论得药物与蛋白间的键合距离为3.34nm。热力学参数（△H=14.34kJ／mol,△S=36.92J／（mol&#183;K））表明维持药物与蛋白质的相互作用力主要是疏水作用和静电作用。此外,基于硫酸长春碱的荧光猝灭效应,探讨了药物-蛋白质体系的几种物理化学参数包括电荷密度、离解常数及量子产率的变化效应;以及共存离子对药物-蛋白质体系结合常数的影响。