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在0.1moL/L的磷酸氢二钠-柠檬酸体系中,采用荧光光谱、紫外吸收光谱研究了人血清蛋白与烟碱的相互作用。荧光滴定表明这种相互作用使HSA的内源荧光猝灭。通过猝灭常数、结合常数和结合位点数的计算,证明了这种猝灭为静态猝灭机制。尼古丁和HsA形成1:1稳定复合物;考察不同温度和酸度下的猝灭作用,进一步证实其静态猝灭行为和疏水作用机制。紫外吸收光谱和同步荧光光谱表明,相互作用引起HSA构象变化,而同步荧光光谱提示结合位点更接近于色氨酸。 相似文献
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在模拟生理条件下(pH=7.40),应用荧光光谱、吸收光谱和同步荧光光谱法探讨了不同温度下尼泊金乙酯钠(Ethylparaben Sodium,EPS)与牛血清白蛋白(Bovine Serum Albumin,BSA)相互作用的机制.荧光光谱和吸收光谱分别表明:尼泊金乙酯钠对BSA内源荧光有明显猝灭作用,属于静态猝灭,二者的猝灭作用是由于尼泊金乙酯钠与BSA形成基态复合物导致的.运用双对数方程求得291、310 K时的结合常数分别为3.23×106、3.63×105L·mol-1,结合位点数分别为0.99和0.84.运用热力学方程得出热力学参数(ΔH,ΔS),通过ΔH0,ΔS0可知二者之间的作用力主要是氢键或范德华力.同步荧光光谱表明尼泊金乙酯钠对BSA结构的构象会产生影响.本研究为EPS的毒理和生物学效应提供了重要的参考信息. 相似文献
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吡虫啉与牛血红蛋白相互作用的光谱研究 总被引:2,自引:0,他引:2
利用紫外可见光谱和荧光光谱研究了在生理pH值条件下农药吡虫啉与牛血红蛋白(BHb)的相互作用。实验结果表明:吡虫啉分子与BHb发生反应生成复合物,导致BHb内源荧光的猝灭,该猝灭属于静态猝灭。测定了不同温度下该反应的表观结合常数、结合位点数及结合热力学参数,热力学参数的变化表明上述作用过程是一个熵增加、自由能降低的自发分子间作用过程,吡虫啉与BHb之间以静电和疏水作用力为主;并用同步荧光光谱法探讨了吡虫啉对BHb构象的影响。 相似文献
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采用紫外、荧光、红外光谱法研究了磷酸缓冲液中呋苄西林钠(FBS)与牛血清蛋白(BSA)的相互作用。结果表明,FBS与BSA有较强的相互作用,FBS对BSA内源荧光有猝灭作用,静态猝灭是引起BSA荧光猝灭的主要原因。按照Stern-Volmer方程和双对数方程分析处理实验数据,得到了不同温度下FBS与BSA反应的结合常数和结合位点数,常温(26℃)下,分别为1.04×105和1.09;实验结果还表明,FBS与BSA之间的相互作用影响了BSA的二级结构,使其构象发生变化。 相似文献
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应用荧光光谱法研究了6-糠氨基嘌呤(KT)与牛血清白蛋白(BSA)相互作用的光谱特性。测定了16℃、28℃和39℃不同温度下的结合常数KA分别为:2.43×104、1.33×104、1.22×104L/mol,结合位点数n分别为:1.08、1.02、1.02。研究结果表明:KT对BSA内源荧光的猝灭机理主要为静态猝灭;探讨了相互作用机理,KT主要以静电作用与BSA相互作用;研究了KT对BSA构象的影响,表明BSA的荧光主要源于色氨酸残基,KT对BSA的构象有影响。 相似文献
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盐酸洛美沙星与牛血清白蛋白的作用及共存离子影响的研究 总被引:1,自引:0,他引:1
应用荧光光谱法、吸光光度法研究了生理条件下盐酸洛美沙星(LOM)与牛血清白蛋白(BSA)相互作用机理。研究表明:盐酸洛美沙星对BSA内源荧光的猝灭机制属于形成复合物所引起的静态猝灭,猝灭速率常数Kq为1.87×1012L.mol-1.s-1,结合常数为1.73×104,结合位点数为0.993。根据F rster非辐射能量转移理论,计算出盐酸洛美沙星与BSA结合时授体-受体间的结合距离(R=2.38 nm)和能量转移效率(E=0.177)。此外,讨论了共存Cu2 、Fe3 、Zn2 对盐酸洛美沙星与BSA结合反应的影响。 相似文献
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孔雀石绿与牛血清白蛋白作用的光谱研究 总被引:2,自引:2,他引:0
应用荧光及紫外光谱法研究了孔雀石绿(MG)与牛血清白蛋白(BSA)相互作用的光谱特性。测定了16℃、26℃、36℃三个温度下的结合常数KA(7.066×103、4.638×103、1.338×103)和结合位点数n(1.2、1.1、1.0)。结果表明:MG对BSA内源荧光的猝灭机理主要为静态猝灭;MG主要以范德华力与BSA相互作用;同步荧光技术研究了MG对BSA构象的影响,表明BSA的荧光主要源于色氨酸残基,MG对BSA的构象有影响;利用F ster偶极-偶极非辐射能量转移理论,计算了三个温度下MG与BSA的作用距离(r16℃=3.30,r26℃=3.314,r36℃=3.58nm),表明MG对BSA的荧光猝灭中存在能量转移。 相似文献
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胡桃醌(Jug)是民间抗癌验方青龙衣的主要活性物质之一,其与蛋白质的相互作用及作用机理研究鲜见报道。本研究在模拟人体生理条件下,利用内源荧光光谱、紫外吸收光谱、同步荧光光谱、三维荧光光谱以及分子对接技术,研究了Jug与人血清白蛋白(HSA)之间的作用机理。荧光光谱结果表明,Jug能有效猝灭HSA内源荧光,猝灭机制属静态猝灭,通过Lineweaver-Burk方程求得两者间结合常数(KA)为3.72×102 L/mol (310 K),结合位点数(n)约为1。根据Van′t Hoff定律计算得到的热力学参数(ΔH=-142.07 kJ/mol和ΔS=-409.08 J/(mol·K))表明,Jug与HSA之间的主要作用力为氢键和范德华力。根据F9rster′s能量转移定律,确定Jug与HSA结合距离为2.61 nm。紫外吸收光谱、同步荧光光谱和三维荧光光谱研究发现,Jug对HSA二级结构有轻微影响,使酪氨酸(Tyr)残基周围微环境疏水性增加。分子对接结果进一步表明,Jug通过范德华力、氢键和疏水作用力与HSA的亚域ⅢA中氨基酸残基进行作用。本研... 相似文献
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运用UV-Vis光谱、荧光光谱、同步荧光光谱、FT-IR光谱等手段,研究了在模拟人体生理条件下,牛血清白蛋白(BSA)与磷钼酸的相互作用。UV-Vis光谱显示,加入磷钼酸后,BSA的紫外吸收降低且吸收峰红移,表明磷钼酸与BSA形成了复合物;荧光猝灭光谱显示磷钼酸对BSA有荧光猝灭作用,且其荧光猝灭机理符合静态机制,磷钼酸与BSA结合的结合常数为:Ks=2.539×104L·mol-1;探针实验表明磷钼酸与BSA在结合位点I发生结合;Fster偶极-偶极非辐射能量转移机理确定了磷钼酸在BSA中与第214位色氨酸残基之间的距离r=1.93nm;FT-IR光谱显示磷钼酸诱导BSA的二级结构发生了变化,α-螺旋含量降低。 相似文献
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利用透射电子显微镜(TEM)、X射线粉末衍射(XRD)、紫外-可见吸收光谱(UV-Vis)、傅里叶变换红外光谱(FT-IR)、同步荧光和三维荧光光谱,研究了pH=7.40条件下纳米ZnS与明胶蛋白质的相互作用。FT-IR光谱表明,ZnS与明胶中酰胺基的氮和氧原子及羧基氧可能发生键合生成了水溶性ZnS/明胶纳米生物复合物;ZnS与明胶的键合对明胶分子的内源荧光有明显的猝灭作用,其猝灭机制为静态猝灭。根据修正的Scatchard方程计算了不同温度下复合物的生成常数及反应热力学参数,结果表明反应是自发进行的吸热过程,且为熵驱动。同步荧光和三维荧光光谱表明纳米ZnS引起了明胶蛋白质构象的改变。研究结果为探究此类纳米生物复合物的制备及其在生物方面的应用提供了重要信息。 相似文献
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采用荧光光谱和三维荧光光谱法研究了橙皮素(HSP)与牛血清白蛋白(BSA)之间的相互作用,并考察了共存金属离子Cu2+,Zn2+对二者相互作用的影响。实验结果表明,HSP对BSA的内源性荧光具有猝灭作用,猝灭类型为静态猝灭,作用力类型是氢键和范德华力,Cu2+,Zn2+的加入未改变HSP对BSA的猝灭类型和作用力类型。通过比较猝灭常数、结合常数、结合位点数、猝灭效率和三维荧光光谱图变化,推知Cu2+,Zn2+能与BSA产生结合作用,使其成为受制状态下的刚性肽链,从而影响HSP进入BSA疏水腔,减弱了HSP与BSA的结合能力,表现为与HSP存在竞争作用。 相似文献