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用荧光光谱法研究了阳离子水溶性聚芴:聚[9,9-二(3'-(N,N-二甲基)-N-乙基铵)丙基)-2,7-芴)-alt-l,4-亚苯基]二溴化物(PF)与生物大分子牛血清白蛋白(BSA)之间的相互作用,并进一步研究了酸度和离子强度对二者相互作用的影响.结果表明,极微量的BSA便会使PF的荧光产生可分辨的降低,改变蛋白质BSA的表面电荷,BSA对PF的猝灭效率也发生较大变化;而PF可猝灭BSA的荧光,同时自身的荧光增强并存在一个等发射点,说明BSA和PF之间存在相互作用,二者之间发生了能量转移. 相似文献
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An optical biosensor with a stirred cuvette has been used to monitor the interaction between immobilized human serum albumin (HSA) and three water-soluble cationic porphyrins. The binding constants at 25℃ obtained from biosensor analysis were compared with those from fluorescence spectroscopy. The interactions were further investigated at temperatures from 15℃ to 30℃. The thermodynamics parameters, changes of free energy (△G), enthalpy (△H) and entropy (△S), were evaluated from equilibrium data. It appeared that the binding process was governed primarily by electrostatic forces. 相似文献
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通过表面张力和等温滴定量热方法,研究了非离子表面活性剂Tween-20与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用. 结果表明,BSA与Tween-20的相互作用较弱,当Tween-20浓度增大时,能将吸附于表面上的BSA分子取代. BSA/Tween-20混合体系的性质随温度的变化趋势与单一非离子型表面活性剂相似. BSA浓度在3.7×10-5~11.1×10-5 kg•L-1范围内,Tween-20的cmc不随BSA浓度的变化而变化. 当Tween-20的含量一定时,Tween-20与BSA相互作用过程的热效应也与BSA 的浓度无关. BSA/Tween-20混合体系的热力学参数表明, BSA的存在使Tween-20的cmc减小,体系的熵变增大. 相似文献
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基于卟啉化合物的光敏性和对肿瘤细胞有特殊的亲和力以及核苷类化合物的抗肿瘤及抗癌活性, 设计合成了胞嘧啶核苷卟啉化合物6和8, 其结构由1H NMR, IR, UV-Vis, MS 和元素分析表征. 同时, 利用荧光光谱考察了上述核苷卟啉与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用, 结果表明它们对BSA荧光有较强的静态猝灭作用. 相似文献
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利用琥珀酸酐修饰四(p-氨基苯基)卟啉,再与聚乙二醇单甲醚酯化,制备了亲水性卟啉高分子,用IR、UV-Vis、1H NMR、元素分析等方法对其结构进行了表征.利用紫外可见光谱研究了卟啉高分子与牛血清白蛋白(BSA)之间的相互作用.实验结果显示,卟啉高分子与BSA之间不仅存在卟啉与BSA之间的相互作用,而且存在高分子侧臂与BSA之间体积排斥作用,二者综合结果导致卟啉的可见吸收峰表现出不同于小分子卟啉的特征,最大吸收峰位置没有改变,但是吸收强度表现为增色作用.锌离子与卟啉环络合后,增色作用明显,说明络离子可通过配位键增强对BSA的结合. 相似文献
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利用傅立叶变换红外(FT-IR)和拉曼(FT-Raman)光谱研究了高浓度磷脂酰胆碱(PC)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用,及Eu3+对该作用的影响.FT-IR结果显示,PC/BSA混合体系中二者的相互作用主要发生在PC头部极性基团,且这一作用随BSA含量的增加而增强,作用后蛋白质二级结构中α螺旋的比例有所增加. FT-Raman光谱说明PC与BSA的相互作用影响磷脂CH链的排列有序程度. PC/BSA/Eu3+体系的红外光谱显示, Eu3+与PC的磷氧键发生了强相互作用,并使蛋白α螺旋的比例进一步增加. 相似文献
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光谱法研究11-羟基喜树碱与牛血清白蛋白的相互作用 总被引:2,自引:0,他引:2
在生理pH条件下用荧光光谱法和紫外光谱法结合化学计量学来研究10-羟基喜树碱(10-HCPT)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用,结果发现,10-HCPT对BSA的内源荧光有静态猝灭作用。以华法林作为标记药物,采用三维荧光技术,分别对竞争实验过程进行扫描,进而用平行因子法(PARAFAC)处理所得三维数据,并根据蛋白质结合位上药物的置换作用确定了10-HCPT的结合位置是BSA的site I。利用同步荧光光谱,考察了10-HCPT对BSA构象的影响,10-HCPT的加入使BSA构象发生变化,BSA内部残基所处环境的疏水性下降。 相似文献
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