荧光光谱法研究乙酰水杨酸和牛血清蛋白的相互作用

应用荧光光谱法研究了乙酰水杨酸和牛血清蛋白(BSA)分子间的相互作用。研究表明乙酰水杨酸可猝灭BSA的荧光,同时自身的荧光增强并存在一个等发射点,表明两者之间形成稳定的复合物并发生能量转移。乙酰水杨酸和BSA分子间的结合常数为1.35×103,结合数0.87,静电引力是结合反应的主要的作用力。同时观察了乙酰水杨酸的加入对BSA构象的影响。     

牛血清白蛋白与荧光增白剂相互作用的荧光光谱法研究

应用荧光光谱法研究了牛血清蛋白与荧光增白剂CBS-X、BBU、VBL的相互作用.通过Stern-Volmer方程、Lineweaver-BurK方程和双对数曲线进行计算,研究了FWA对BSA内源荧光的猝灭机制.FWA对BSA内源荧光的猝灭主要为静态猝灭和荧光共振能量转移猝灭.测定了荧光增白剂CBS-X、BBU、VBL对...     

荧光光谱法研究核黄素与核黄素结合蛋白的相互作用

运用荧光光谱研究了核黄素与核黄素结合蛋白的相互作用,并探讨了两者间的结合类型、结合常数、结合过程中热力学参数和能量转移。结果表明:核黄素结合蛋白内源荧光的猝灭是由于核黄素与蛋白质之间形成复合物,并符合静态猝灭机理。298,308,318K下核黄素与核黄素结合蛋白的结合常数分别为:5.35×108,1.54×108,0.56×108 L.mol-1。热力学数据表明核黄素与核黄素结合蛋白之间主要作用力为氢键和范德华力。Frster能量转移理论确定了核黄素与核黄素结合蛋白的作用距离与能量转移效率分别为0.70nm与0.39。利用同步荧光光谱研究了核黄素结合蛋白与核黄素结合过程中构象的变化。     

荧光光谱法研究蒜头果蛋白与金属离子的相互作用

蒜头果蛋白(malanin)是从云南、广西特有植物蒜头果中分离纯化出的一种新的、具有抗肿瘤活性的糖蛋白。用荧光光谱法研究了Cu2+,Ag+和Ca2+对malanin和apo-malanin溶液(经EDTA透析脱去金属离子后的脱金属蛋白)荧光强度的影响。结果表明,Cu2+对malanin和apo-malanin荧光均有明显的静态猝灭现象,其离解常数K_d分别为2.37×10-4和2.66×10-4 mol·L-1;Ag+对malanin的荧光强度变化不大,但对apo-malanin荧光强度却有明显的静态猝灭现象,其离解常数K_d为2.37×10-4 mol·L-1;而Ca2+对malanin和apo-malanin荧光强度均无明显变化,说明Ca2+对维持malanin分子天然构象具有重要作用。     

溴酸钾氧化中性红荧光光谱法测定痕量铜(Ⅱ)离子

在H3PO4介质中,Cu2+催化时,KBrO3氧化中性红,使其荧光猝灭,荧光猝灭程度与Cu2+的量在一定范围内呈线性关系.建立了一种荧光光谱法测定痕量Cu2+.方法的激发和发射波长分别为542nm和642nm,在最佳条件下该法测定Cu2+的线性范围为4.0×10-6-6,0×10-5g/L,检出限为8.1×10-7g/L.方法操作简单,适用于水样中Cu2+含量的测定.     

牛血清白蛋白与荧光增白剂相互作用的荧光光谱法研究

应用荧光光谱法研究了牛血清蛋白与荧光增白剂CBS-X、BBU、VBL的相互作用.通过Stern-Volmer方程、Lineweaver-BurK方程和双对数曲线进行计算,研究了FWA对BSA内源荧光的猝灭机制.FWA对BSA内源荧光的猝灭主要为静态猝灭和荧光共振能量转移猝灭.测定了荧光增白剂CBS-X、BBU、VBL对BSA的猝灭常量和扩散常量(283 K),确定了荧光增白剂与BSA结合位点数均为1.根据Frster非辐射能量转移理论,计算了BSA与荧光增白剂分子间的结合距离和能量转移效率.通过测定283 K和298 K时供体与受体分子间结合常量,计算了BSA与荧光增白剂作用的热力学参量.BSA与FWA作用的ΔH<0,ΔS>0,并以此确定了BSA 与荧光增白剂分子主要通过静电力进行作用.     

荧光光谱法研究亚甲基蓝与蛋白质的结合反应

应用荧光光谱法研究了水溶液中亚甲基蓝与牛血清白蛋白分子间的结合反应 ,讨论了亚甲基蓝对蛋白质内源荧光的猝灭机理 ,测定了结合常数 (KA=3 44× 10 5L·mol-1)和结合位点数 (n =1 0 3)。依据F rster非辐射能量转移 ,理论确定了授体 受体间的结合距离 (r=1 6 7nm)和能量转移效率 ,并用同步荧光技术考察了亚甲基蓝对牛血清白蛋白构象的影响     

碱性藏花红T荧光猝灭法测定痕量过氧化氢

在NH3·H2O-NH4CI缓冲溶液中,Cu2 催化下,H2O2氧化碱性藏花红,使其荧光猝灭,荧光猝灭程度与H2O2在一定范围内呈线性关系.建立了荧光光度法测定痕量H2O2的新方法,用正交法确定最佳测定条件.方法的激发波长为528nm,发射波长为587nm,在最佳条件下该法测定H2O2的线性范围为0.5-25μg/25mL,检出限为7.2×10-7g/L.方法操作简单,用于雨水中H2O2含量的测定.     

双嘧达莫与牛血清白蛋白结合热力学特征的荧光光谱法研究

用荧光光谱法和紫外 可见吸收光谱法研究了在不同温度下 ,双嘧达莫与牛血清白蛋白结合反应的荧光猝灭光谱行为 ,得出了结合常数、结合位点和基本热力学参数。     

荧光光谱法研究二溴羟基卟啉与蛋白质的结合作用机理

应用荧光光谱法研究了meso-四(3,5-二溴-4-羟基苯基)卟啉[T(DBHP)P]与牛血清白蛋白(BSA)之间的结合反应,基于T(DBHP)P对BSA内源荧光的猝灭机理,测定了两者之间在不同温度下的结合常数,温度为27 ℃时,荧光猝灭法测得反应的结合常数为K=1.30×106 L·mol-1,温度为48 ℃时,K=6.32×105 L·mol-1,结合常数随温度升高而减小,由此判定该猝灭类型为静态猝灭。根据Frster非辐射能量转移理论,确定了T(DBHP)P与BSA之间的能量转移效率E=0.91,能量给体(BSA)与受体[T(DBHP)P]之间的结合距离r=2.39 nm<7 nm,符合非辐射能量转移条件。依据热力学参数ΔG<0,ΔH<0,ΔS>0确定了T(DBHP)P与BSA之间的作用力主要是静电引力。同时,利用同步荧光光谱,考察了T(DBHP)P对BSA构象的影响,结果发现,T(DBHP)P的加入使BSA构象发生变化,BSA内部残基所处环境的疏水性降低。     

同步荧光法研究溴氰菊酯与牛血清白蛋白的结合作用

用同步荧光法消除了溴氰菊酯对牛血清白蛋白内源性荧光的干扰,研究了生理条件（pH=7.4）下溴氰菊酯与牛血清白蛋白之间的相互作用。不同温度下的猝灭常数证明溴氰菊酯对牛血清白蛋白的猝灭是静态过程,据此求得25℃下溴氰菊酯与牛血清白蛋白的结合常数为1.97×105L.mol-1,热力学参数ΔH=29.79kJ.mol-1、ΔS=201.32J.K-1.mol-1,两者之间的相互作用力以疏水作用力为主。根据Foerster非辐射能量转移机理,计算了牛血清白蛋白与溴氰菊酯间结合距离r=5.42nm,能量转移效率E=0.104。     

荧光光谱法研究2-硝基苯胺与牛血清白蛋白的相互作用

采用荧光光谱法研究了不同酸度下,2-硝基苯胺与牛血清白蛋白(BSA)间的相互作用。实验结果表明,2-硝基苯胺对BSA的猝灭机制属于静态猝灭过程。经研究得到了不同酸度和不同温度下2-硝基苯胺与BSA反应的结合常数、结合位点数。根据热力学常数确定了二者间的作用力类型为氢键和疏水作用力。同步荧光结果表明,2-二硝基苯胺的存在改变了牛血清白蛋白的分子构象。     

碱性藏花红-十二烷基苯磺酸钠-蛋白质体系的荧光反应及其分析应用

阳离子染料碱性藏花红(ST)及其二聚体可平衡转化,形成平衡体系。在适宜浓度的阴离子表面活性剂的存在下,蛋白质的定量加入可调节这一平衡,引起体系荧光有规律的变化。在此基础上,研究了体系的吸收光谱和荧光光谱特性,建立了一种测定蛋白质的方法。实验表明,碱性藏花红在阴离子表面活性剂的作用下,自聚程度增加,体系荧光降低。加入蛋白质体系荧光增强,且增强程度与体系中的蛋白质的加入量呈线性关系。在优化实验条件下,线性范围为0～40 μg·mL-1,检出限为0.034 μg·mL-1。方法简便、快速、准确、灵敏度高,选择性好,用于人血清蛋白的测定,结果令人满意。     

铜、钠和钼离子与牛血清白蛋白作用的荧光光谱研究

研究了铜、钠和钼离子对牛血清白蛋白(BSA)的荧光强度的影响。铜离子对牛血清白蛋白荧光有明显的静态猝灭现象,其离解常数为2.38×10-4 mol·L-1。氯化钠对BSA溶液的荧光没有影响,说明生理盐水作为生物系统的体液对生命起到很好的保护作用。而钼离子在小浓度时对牛血清白蛋白荧光静态猝灭比较小,当钼离子浓度增加到8.4×10-3 mol·L-1时,则呈现出雪崩猝灭现象。     

利福平与人血清白蛋白作用的荧光光谱

蛋白质是一类重要的生物大分子,它不仅是构成细胞内原生质的主要成分,也是生命现象的物质基础。对于蛋白质的探索是最复杂的课题之一。 以荧光光谱为手段,文章研究了药物利福平(Rifampicin capsules)与人血清白蛋白(HSA)的作用,测量发现利福平和人血清白蛋白的色氨酸残基的结合位置为R=2.567 nm, 临界距离R₀为2.433 nm。利福平-HSA的Lineweaver-Burk猝灭曲线的离解常数K_d=19.42×10-6 mol·L-1且结合常数K_s=5.149×104 L·mol-1。     

曙红B荧光猝灭法测定司帕沙星

基于司帕沙星对曙红 B的荧光具有猝灭特性 ,建立一种测定微量司帕沙星的方法。在 p H=3.5的Clark- Lubs缓冲溶液中 ,曙红 B激发波长 λex=30 8nm、发射波长 λem=5 40 nm,司帕沙星的浓度在 0 .2—4 mg· L-1范围内符合比耳定律 ,相关系数为 0 .997,检出限为 0 .0 5 4mg· L-1。该方法对胶囊中的司帕沙星进行回收 ,回收率为 90 %— 10 9% ,相对标准偏差为 1.2 %— 2 .8%。猝灭机理的初步研究 ,认为主要是静态猝灭 ,求得司帕沙星与曙红 B的结合常数为 7.94× 10 4,结合比为 1.0 2。     

荧光光谱法测定核酸的研究

研究了花菁Ⅱ与核酸的相互作用,发现在核酸的存在下,花菁Ⅱ的荧光被明显地猝灭,且猝灭程度与核酸的浓度存在良好的线性关系.     

单质碘对水溶性CdTe量子点的荧光猝灭研究

合成了不同尺寸的、巯基丙酸和半胱氨酸修饰的水溶性CdTe量子点,并研究了I2与CdTe量子点的相互作用,实验发现I2能够明显猝灭CdTe量子点的荧光,且猝灭程度与量子点的修饰剂有关,没有表现出明显的尺寸依赖效应。     

荧光光谱法研究咖啡因与肌红蛋白的相互作用

采用荧光光谱法在生理pH 7.4条件下研究了药物咖啡因与肌红蛋白分子间的相互作用,表明这种相互作用能使肌红蛋白的内源荧光猝灭。通过猝灭常数,结合常数和结合位点数的计算,证明此猝灭为静态猝灭机制。咖啡因和肌红蛋白形成1∶1稳定配合物,形成常数(18 ℃)K_A=1.82×104 L·mol-1;根据热力学参数确定了它们之间的主要作用力为疏水力和静电力。利用同步荧光光谱法研究了咖啡因对肌红蛋白构象的影响。咖啡因能使肌红蛋白的构象发生改变,导致蛋白质分子中色氨酸和酪氨酸残基所处微环境由原来的疏水环境不同程度地向亲水环境转变。