荧光法研究秋水仙碱和牛血清白蛋白的相互结合作用

用荧光光谱法、分光光度法研究了水溶液中秋水仙碱与牛血清白蛋白 (BSA)的相互结合反应。研究表明 :二者以摩尔比 1∶1牢固结合 ,其平衡常数K0 =1.92× 10 5L/mol。根据F rster非辐射能量转移机理 ,求算了给体 (BSA)与受体 (秋水仙碱 )间距离r =3.6 3nm和能量转移效率E =0 .17。实验表明 :秋水仙碱与牛血清白蛋白的相互结合作用为单一的荧光静态猝灭过程     

氧氟沙星与脲诱牛血清白蛋白结合的机制研究

利用荧光光谱和紫外光谱研究了脲(Urea)对牛血清白蛋白(BSA)结构的影响以及氧氟沙星(Oflx)与脲诱导的BSA结合的情况.结果显示:Urea诱导BSA变性历经两步、三态且伴随中问态形成的过程中,随着Urea浓度的增大,BSA荧光强度降低并先蓝移(344～336 nm),后又红移至350 nm.Urea浓度在4.6～5.2 mol/L范围时,Oflx对BSA中间态有强的猝灭作用(KQ)=10.46X 104L/mol,Urea 4.8 mol/L)和较大的结合常数(KA=3.8807X105L/mol,Urea 4.8 mol/L),但是结合位点数小(n=0.76,Urea 5.0 mol/L),能量传递效率低(E=0.3002,Urea 4.8 mol/L).同步荧光光谱显示:Urea诱导BSA去折叠时,色氨酸残基(Trp-212)微境并未发生改变,而酪氨酸残基(Tyr)的最大荧光发射峰蓝移,Oflx的加入诱导Trp-212的微环境更具疏水性.Oflx加速了Urea对BSA的失活作用.     

氟喹诺酮类药物与牛血清白蛋白作用的研究

用荧光猝灭法研究了ＢＳＡ与ＮＦＬＸ及ＯＦＬＸ之间的相互作用，根据Ｆｏｒｓｔｅｒ的能量转移理论，确定了能量给体－受体间的距离，根据荧光猝灭谐绘制了猝灭曲线，确定其猝灭过程是静态猝灭，用Ｌｉｎｅｗｅａｖｅｒ－Ｂｕｒｋ双倒数曲线测定ＮＦＬＸ－ＢＳＡ和ＯＦＬＸ－ＢＳＡ络合物的离解常数，并详细研究了１０种阳离子，４种阴离子与药物对ＢＳＡ竞争结合的影响，推测了药物与蛋白的主要作用力。     

吖啶橙与牛血清白蛋白的相互结合反应

应用光谱法研究了水溶液体系中吖啶橙与牛血清白蛋白分子间的相互结合反应，其结合常数为ｋ＝４．８×１０＾３ｍｏｌ／Ｌ，结合位点数为ｎ＝０．２８。并依据Ｆｏｒｓｔｅｒ非辐射能量转移机制，探讨了吖啶橙与牛血清白蛋白相互结合时，其给体－受体间距离（Ｒ０＝１．５ｎｍ）和能量转移效率（Ｅ＝０．３２）。证实了吖啶橙与牛血清白蛋白的相互结合作用为单一的静态猝灭过程，且阐明了其猝灭机制是通过能量转移产生的。     

直接荧光法和流动注射荧光法测定微量磷的研究

建立了利用罗丹明６Ｇ－磷钼杂多酸离子缔合物测定微量磷的直接荧光法和流动注射荧光法，最大激发光波长３５０ｎｍ，最大发射光波长５５５ｎｍ，流动注射荧光法保持直接荧光法灵敏度高、选择性好的优点，同时使测定更加简便、快速，用于测定铜合金、钢样、锰矿中微量磷获得满意结果。     

荧光法研究乳酸环丙沙星与牛血清白蛋白的相互作用

采用荧光光度法研究了乳酸环丙沙星（CFLX）与牛血清白蛋白（BSA）的相互作用。求得CFLX与BSA相互作用的结合常数,根据热力学参数确定了CFLX与BSA之间的作用类型,在此基础上依据Foerster能量转移机理探讨了CFLX与BSA相互结合时给体一受体间的距离。证实了CFLX与BSA结合作用为静态猝灭过程。     

荧光光谱法研究黄藤素与牛血清白蛋白的相互作用

运用荧光光谱、紫外光谱法研究了中药黄藤素与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用。实验结果表明,黄藤素与BSA形成基态复合物导致BSA内源荧光猝灭,猝灭机理主要为静态猝灭和非辐射能量转移。测定该反应的表观结合常数KA为1.650×105L.mol-1、结合位点数n为1.502;根据F rster能量转移理论,测得供体与受体间结合距离r为2.801 nm和能量转移效率E为0.190。     

加替沙星与人血浆及人血清蛋白作用机理的研究

利用荧光及紫外光谱法研究了水溶液中加替沙星(GFLX)与人血浆及人血清白蛋白(HSA)的相互作用机制.实验结果表明,GFLX对人血浆及HSA的荧光都有较强的猝灭作用,其类型主要为静态猝灭.在不同温度下求得了GFLX对人血浆及HSA的结合常数k,发现随反应温度上升k值下降.由热力学参数确定了GFLX对人血浆及HSA的结合作用主要为疏水作用力.根据F嵀rster理论,测得了GFLX对人血浆及HSA之间的能量转移效率,相互结合距离,阐述了猝灭机理是通过能量转移产生的,GFLX对人血浆及HSA作用行为基本相同.     

荧光法研究牛血清白蛋白与中性红的相互作用

用荧光光谱、同步荧光光谱、三维荧光光谱和吸收光谱研究了牛血清白蛋白与中性红的结合反应特征,用Stern-Volmer方程和Lineweaver-Burk双倒数函数方程等处理实验数据,得到了15℃时动态猝灭常数kq=5.434×1012L.mol-1.s-1;静态猝灭结合常数KLB=3.300×104L.mol-1,结合位点数n=1.18,根据F ster能量转移原理计算出中性红在牛血清白蛋白上的结合距离r=2.63 nm。     

荧光法研究酚藏花红与牛血清白蛋白的相互作用

用荧光光谱、同步荧光光谱和紫外吸收光谱研究了牛血清白蛋白与酚藏花红的结合反应特征。在不同的pH条件下,酚藏花红与蛋白质的反应导致了蛋白质荧光猝灭及酚藏花红的荧光增强,其荧光猝灭值与酚藏花红的浓度成正比,可用于酚藏花红的分析测定;而酚藏花红荧光增强值与蛋白质浓度成正比,又可用于蛋白质的分析测定。用Stern-Volmer方程和Lineweaver-Burk双倒数函数处理实验数据,得到10℃和20℃时动态猝灭常数和静态猝灭结合常数、反应的热力学参数和结合位点数。根据F彲ster能量转移原理计算出20℃时酚藏花红与牛血清白蛋白的结合距离为r=2.22 nm。     

Study on the Interaction between Theasinesin and Bovine Serum Albumin by Fluorescence Method

Theasinesin (TS), a polymer of epigallocatechin gallate, is the main active component of tea polyphenols. Several studies indicate that tea polyphenols have extensive pharmacology activity. However, there is little research about the transportation and metabolism of tea polyphenols in vivo. Serum albumin is a most important protein serving as a depot protein and as a transport protein for many drugs and other bioactive small molecules. This study observed the interaction between TS and bovine serum albumin (BSA) by fluorescence and absorption spectroscopy. The results showed that both static and dynamic quenching occurred in the fluorescence quenching of BSA by TS. The binding sites number is 1.1845 and the binding sites may close to the tyrosine residues. The thermodynamic parameters ΔH°, ΔG°, ΔS° at temperatures 310 K were calculated 1.7 KJ, ?35.4 KJ, and 0.12 KJ. The negative sign of free energy (ΔG°) means that the interaction process is spontaneous. The positive enthalpy (ΔH°) and entropy (ΔS°) values of the interaction of TS and BSA indicate that the binding is mainly entropy-driven and the enthalpy is unfavorable for it, the hydrophobic forces playing a major role in the reaction. A distance of 4.037 nm was found between donor (BSA) and acceptor (TS), obtained according to the F?rster theory of non-radiation energy transfer, which indicates that the energy transfer from BSA to TS occurs with high probability. The results of synchronous fluorescence spectra and UV–vis absorption spectra showed that the peptide strands of BSA molecules extended more and the hydrophobicity decreased with the addition of TS.     

6-糠氨基嘌呤与牛血清白蛋白相互作用的研究

应用荧光光谱法研究了6-糠氨基嘌呤(KT)与牛血清白蛋白(BSA)相互作用的光谱特性。测定了16℃、28℃和39℃不同温度下的结合常数KA分别为:2.43×104、1.33×104、1.22×104L/mol,结合位点数n分别为:1.08、1.02、1.02。研究结果表明:KT对BSA内源荧光的猝灭机理主要为静态猝灭;探讨了相互作用机理,KT主要以静电作用与BSA相互作用;研究了KT对BSA构象的影响,表明BSA的荧光主要源于色氨酸残基,KT对BSA的构象有影响。     

头孢地嗪钠与牛血清白蛋白相互作用研究

用荧光光谱法研究水溶液中头孢地嗪钠(CDZM)与牛血清白蛋白(BSA)的结合反应, 测定了头孢地嗪钠与牛血清白蛋白的结合常数和结合位点数, 探讨了其荧光猝灭机制. 根据热力学参数确定了头孢地嗪钠与牛血清白蛋白之间的作用力类型, 运用Föster偶极-偶极非辐射能量转移原理, 测定了头孢地嗪钠与牛血清白蛋白相互结合时其授体-受体间的距离, 采用同步荧光技术考察了头孢地嗪钠对牛血清白蛋白构象的影响.     

荧光法研究奥沙利铂与牛血清白蛋白的相互作用

在Tris缓冲溶液(pH7.0)体系中,用荧光光谱及同步荧光光谱技术研究水溶液中奥沙利铂与牛血清白蛋白的相互作用。结果表明,奥沙利铂对牛血清白蛋白内源荧光(345nm)产生较强的荧光猝灭作用,根据不同温度下奥沙利铂对牛血清白蛋白的荧光猝灭作用,证明其为静态猝灭机制,运用位点模型计算出298、308K时结合常数KA(分别为4.22×104、3.95×104L.mol-1)和结合位点数n(分别为1.02、1.01),根据热力学参数确定其作用力以静电作用为主;运用Fster偶极-偶极非辐射能量转移原理,测定了奥沙利铂与牛血清白蛋白的结合距离r(5.67nm);用同步荧光技术考察了奥沙利铂对牛血清白蛋白构像的影响。     

荧光光谱法研究除草醚与牛血清白蛋白的相互作用

运用荧光光谱和紫外吸收光谱研究水溶液中除草醚(NP)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用.结果表明,NP与BSA形成基态复合物导致BSA内源荧光猝灭,猝灭机理主要为静态猝灭和非辐射能量转移.运用位点模型计算298 K、308 K、318 K时结合常数K_A分别为6.97×10~4、5.25×10~4 、4.96×10~4 L·mol~(-1),结合位点数n分别为0.98、0.92、0.96.根据热力学参数确定其作用力以疏水作用和静电作用为主;运用F(o)rster偶极-偶极非辐射能量转移原理,测定了NP与BSA的结合距离r为2.19 nm;用同步荧光技术初步考察了NP对BSA构象的影响.     

依诺沙星与牛血清白蛋白相互作用的荧光法研究

用荧光光谱法研究了新型氟喹诺酮药物依诺沙星与牛血清白蛋白的相互作用机制。求得它们在16℃和26℃温度下的结合常数分别为K1=9.0×103 和K2=1.73×103,结合位点数分别为n1=0.89和n2=0.74。根据不同温度时的结合常数 ,求得依诺沙星与牛血清白蛋白的热力学参数(26℃) :ΔHm= -51.44kJ/mol,ΔGm= -8.05kJ/mol,ΔSm= -0.145kJ/(mol·K)。根据F rster非辐射能量转移机制 ,测定了实验条件下依诺沙星与牛血清白蛋白相互结合时 ,能量给体 -受体间的作用距离(r=4.74nm)和能量转移效率(E=0.074) ,并用同步荧光技术考察了依诺沙星对牛血清白蛋白构象的影响。实验表明 ,依诺沙星与牛血清白蛋白分子间有较强的结合作用 ,且结合作用力主要是氢键和范德华作用力