共查询到20条相似文献,搜索用时 31 毫秒
1.
2.
3-溴丙酮酸与人血清白蛋白相互作用的光谱学研究 总被引:2,自引:0,他引:2
运用荧光光谱、紫外可见吸收光谱和圆二色光谱法研究了抗肿瘤药物3-溴丙酮酸(3-Bromopyruvic acid,3-BrPA)与人血清白蛋白(Human serum albumin,HSA)的相互作用.3-BrPA对HSA的猝灭机制属于静态猝灭,并发生分子间非辐射能量转移.热力学数据显示,二者之间的作用力主要为静电作用;同步荧光光谱表明,3-BrPA与蛋白质中接近色氨酸残基的区域发生了相互作用;荧光光谱研究发现,Zn2+存在时3-BrPA对HSA的猝灭程度进一步增强;圆二色光谱法研究蛋白二级结构结果显示,3-BrPA对HSA的结构影响非常小. 相似文献
3.
在模拟人体生理条件下,综合利用荧光光谱、紫外吸收光谱、圆二色谱和分子模拟等方法,研究了吡虫啉(IMI)和人血清白蛋白(HSA)相互作用的热力学行为。荧光光谱和紫外吸收光谱的分析表明:吡虫啉能有效猝灭HSA的内源荧光,猝灭机制为静态猝灭;通过所获取的相互作用热力学参数,可知两者之间的相互作用是一个吉布斯自由能降低的自发过程,且二者之间的主要作用力为氢键和范德华力。位点竞争实验和分子模拟的结果表明:吡虫啉在HSA的主要结合位置为位点?。圆二色谱、同步荧光光谱和三维荧光的分析发现:吡虫啉引起HSA的构象发生改变,其α-螺旋含量降低,无规卷曲含量升高,肽链结构在吡虫啉的作用下有所伸展。 相似文献
4.
利用分子对接、分子动力学模拟、荧光光谱、紫外光谱及同步荧光光谱法研究了2,3,3'-三氯联苯(PCB-20)与人血清白蛋白(HSA)的相互作用。分子对接结果表明,PCB-20与HSA通过疏水作用力稳定结合于HSA的疏水空腔内。光谱法实验结果表明,PCB-20通过与HSA形成HSA-PCB20复合物从而对HSA具有荧光猝灭作用,猝灭原因是静态猝灭和非辐射能量转移,热力学参数也表明两者结合的主要驱动力为疏水作用力,计算模拟与实验结果吻合度较高。分子动力学模拟结果表明,PCB-20能够与HSA稳定结合,且与同步荧光光谱实验共同证明其对HSA的构象变化产生了一定影响。 相似文献
5.
6.
利用分子对接、分子动力学模拟、荧光光谱、紫外光谱及同步荧光光谱法研究了2,3,3′-三氯联苯(PCB-20)与人血清白蛋白(HSA)的相互作用。分子对接结果表明,PCB-20与HSA通过疏水作用力稳定结合于HSA的疏水空腔内。光谱法实验结果表明,PCB-20通过与HSA形成HSA-PCB20复合物从而对HSA具有荧光猝灭作用,猝灭原因是静态猝灭和非辐射能量转移,热力学参数也表明两者结合的主要驱动力为疏水作用力,计算模拟与实验结果吻合度较高。分子动力学模拟结果表明,PCB-20能够与HSA稳定结合,且与同步荧光光谱实验共同证明其对HSA的构象变化产生了一定影响。 相似文献
7.
8.
用紫外吸收光谱法、荧光光谱法和傅立叶变换红外光谱法探讨了在模拟人体生理条件下,丁咯地尔与人血清白蛋白(HSA)的结合模式.结果表明:丁咯地尔对HSA的内源荧光有显著的猝灭作用,且猝灭机理主要为静态猝灭.丁咯地尔与HSA形成了1 ∶ 1的复合物,结合常数K=7.43×102 L·mol-1(308 K).根据Fster偶极-偶极非辐射能量转移机理,求得丁咯地尔与HSA间的结合距离r=2.64 nm.由热力学参数确定其作用力以氢键和范德华力为主.同步荧光和傅立叶变换红外光谱表明丁咯地尔对HSA二级结构的含量产生影响,使HSA的α-螺旋结构的含量明显降低,β-折叠和β-转角结构的含量增加. 相似文献
9.
在生理酸度(pH 7.4)条件下,采用荧光光谱、紫外-可见吸收光谱、圆二色谱(CD)和红外光谱(FT-IR)等多种光谱方法并结合分子模拟技术,测定了塑化剂邻苯二甲酸二正辛酯(DnOP)与人血清白蛋白(HSA)的相互作用模式。荧光滴定结果表明,DnOP对HSA内源荧光的猝灭机制为形成HSA-DnOP复合物的静态猝灭,其在不同温度下的熵变(ΔS°)和焓变(ΔH°)分别为35.32 J·mol-1·K-1和-9.13 kJ·mol-1,表明结合反应主要由疏水作用和氢键驱动。位点竞争实验表明DnOP与曙红Y发生了置换反应,揭示DnOP主要结合在HSA亚结构域ⅡA(SiteⅠ位),分子模拟结果显示,DnOP插入亚结构域ⅡA的疏水空腔,通过疏水作用以及DnOP的羰基氧与His242氨基酸残基间形成的氢键与蛋白结合,实验结果与荧光光谱及位点竞争实验一致。紫外-可见光谱、CD及FT-IR光谱的分析结果表明,DnOP与HSA结合导致了HSA二级结构发生变化,降低了HSA中α-螺旋的含量,并诱导HSA的多肽链发生部分伸展。 相似文献
10.
用荧光光谱法和圆二色谱法研究了利福布汀(RB)与人血清白蛋白(HSA)的相互作用. 结果表明, RB与HSA之间的相互作用主要是疏水作用, 作用机制是静态猝灭与动态猝灭的结合. 其结合常数(Ka)在106数量级, 说明RB和HSA有很强的结合. 此外, 探讨了金属离子(Cu2+, Zn2+, Mg2+ 和Ca2+)对RB与HSA结合常数的影响. 同步荧光光谱和圆二色谱数据表明, RB可导致HSA的构象改变. 相似文献
11.
12.
13.
水溶性羟基化单壁碳纳米管与人血清白蛋白之间的相互作用研究 总被引:2,自引:1,他引:1
利用荧光光谱、UV吸收光谱、同步荧光光谱和透射电子显微镜等技术较为系统地研究了水溶性羟基化单壁碳纳米管与人血清白蛋白(HSA)的相互作用. 实验发现, 这种羟基化单壁碳纳米管可以明显猝灭HSA的内源荧光, 且猝灭效应随碳纳米管浓度增大而增强. 同时, HSA对水溶性羟基化单壁碳纳米管起到一定的分散和稳定作用. 同步荧光光谱表明, 二者之间的相互作用可导致HSA的构象发生变化, HSA的色氨酸残基荧光信号发生2 nm的红移, 表明色氨酸残基周围微环境的极性降低. 相似文献
14.
15.
1-(1-萘基)-5-苯基-1H-1,2,3-三唑(1-(naphthalen-1-yl)-5-phenyl-1H-1,2,3-triazole, 简称NPTA)是一种新合成的三氮唑化合物, 研究了其光谱特征及其生物活性. 利用PM3半经验方法的Polak-Ribiere共轭梯度法得到了优化的NPTA分子结构, 进而用分子对接显示与人血清白蛋白(HSA)的键合模式及位点, 再利用紫外光谱、多种荧光光谱法等技术表征了NPTA及其键合HSA的光谱性质. 结果表明: 共轭多烯π键的存在使得NPTA呈现特征的荧光与紫外光谱. 分子模拟的结果表明NPTA可以嵌于HSA分子的疏水腔内, 并与精氨酸Arg222形成四个氢键; 位点竞争实验确定了NPTA在HSA亚结构域的位点II位发生作用. 二维及三维荧光光谱显示NPTA可以猝灭HSA的内源荧光, 使其构象发生变化; 紫外、同步荧光扫描证实NPTA主要猝灭了HSA色氨酸残基的荧光, 并影响了HSA的微环境; 较小的各向异性值说明NPTA与HSA结合后生成的配合物弛豫时间较短, 结合的较松. 荧光滴定法求得不同温度下(299, 309和319 K) NPTA与HSA作用的键合常数, 键合模式为典型的疏水作用, 与分子模拟的结果相一致. 另外, 测定了NPTA与键合HSA相关的几种物理化学参数. 相似文献
16.
17.
在模拟生理环境下,通过稳态荧光光谱、时间分辨荧光光谱、傅立叶变换红外光谱和三维荧光光谱等方法研究了5'-羟基-2,2',4,4',5-五溴二苯醚(5'-OH-BDE-99)与人血清白蛋白的结合特征,并结合分子对接与分子动力学模拟技术对其作用机制进行了分析。荧光光谱实验、非辐射能量转移理论及动力学模拟研究表明,5'-OH-BDE-99能使HSA发生猝灭作用,且猝灭机制为静态猝灭。傅立叶变换红外光谱、三维荧光光谱及动力学模拟研究表明,5'-OH-BDE-99可诱导HSA构象和周围环境发生变化。此外,分子对接和热力学方法研究表明,二者间的主要作用力为疏水作用力。 相似文献
18.
合成了2-(4-甲基苯基)-3-(N-乙酰基)-5-(2-羟基苯基)-1,3,4-噁唑啉(MPAHO),并用核磁共振波谱法和红外光谱法对其进行了表征。采用荧光光谱技术研究了MPAHO与人血清白蛋白(HSA)的相互作用。结果表明:MPAHO对HSA有较强的荧光猝灭作用,根据Stern-Volmer方程得到的荧光猝灭常数,可判断由于与MPAHO反应而导致HSA的荧光猝灭均属于静态猝灭。采用位点结合模型公式和Frster非辐射能量转移理论计算了结合常数、结合位点数、结合距离。从计算得到的热力学参数焓变ΔH和熵变ΔS,推断MPAHO与HSA之间的作用力为静电引力。并应用同步荧光光谱和三维荧光技术研究了MPAHO对HSA构象的影响。 相似文献
19.
在模拟人体生理条件下,应用紫外吸收光谱、荧光光谱和同步荧光光谱法研究高圣草素-7-O-β-D-芹糖基(1→2)-β-D-葡萄糖苷(HAG)与牛血清白蛋白(BSA)及人血清白蛋白(HSA)的结合作用。结果表明:HAG对BSA和HSA的内源荧光均有显著的猝灭作用,且猝灭机理主要为静态猝灭。HAG与BSA和HSA的结合常数K分别为3.03×104L.mol-1和6.22×104L.mol-1,结合位点数n分别为0.858和0.911,结合距离r分别为2.88 nm和3.09 nm,其作用力以氢键和范德华力为主。利用同步荧光技术考察了HAG对BSA和HSA构象的影响。 相似文献
20.
利用紫外吸收光谱、荧光光谱、圆二色(CD)光谱和分子对接计算探究了5,10,15-三[4-(N-甲基-吡啶)]咔咯镓配合物(1-Ga)与人血清蛋白(HSA)的相互作用.结果表明,HSA的荧光能被1-Ga静态猝灭,两者的结合常数为2.82×104L/mol,作用距离为3.342 nm.热力学参数显示1-Ga主要通过氢键和疏水作用与HSA结合,位点标记竞争实验表明1-Ga优先结合HSA的布洛芬位点Ⅱ.此外,紫外吸收光谱和CD光谱显示二者的相互作用会导致HSAα-螺旋结构的减少.分子对接计算结果表明1-Ga优先结合在HSA亚结构域ⅢA的位点Ⅱ疏水袋中. 相似文献