稀土离子与伴清蛋白结合的紫外差光谱研究

在ｐＨ７．４ ,２５ ℃的条件下, 使用紫外吸收差光谱进行了Ｅｕ３＋ ,Ｔｂ３＋ ,Ｌｕ３＋ 对脱铁伴清蛋白的滴定。结果表明, 稀土离子与脱铁伴清蛋白结合后其差光谱均在２４４ 和２９４ ｎｍ 处给出吸收峰, 在２４４ ｎｍ 处, 稀土离子脱铁伴清蛋白络合物的摩尔吸光系数相近, 约为（２．１ ±０．１） ×１０４ ｃｍ －１·ｍｏｌ－ １·Ｌ;稀土离子可占据脱铁伴清蛋白的两个金属离子结合部位, 但优先占据脱铁伴清蛋白的Ｎ端结合部位。Ｃ端结合部位与稀土离子的结合量受ＣＯ２ －３ 浓度及离子半径的影响, 离子半径越大、ＣＯ２－３ 浓度越高,稀土离子在该部位的结合量越少。     

La(Ⅲ)、Eu(Ⅲ)与HBED配合的紫外差光谱研究

在0.01mol·L     

Lu(Ⅲ)与HBED,EHPG结合的光谱研究

在pH7.4、0.01mol·L-1Hepes及室温条件下,通过监测215～330nm范围内紫外差光谱的变化进行了Lu(Ⅲ)对N,N′ 二(2 羟苄基)乙二胺 N,N′ 二乙酸(HBED)、N,N′ 乙烯 二(2 羟基苄基)苷氨酸(EHPG)的滴定。结果表明:两者的紫外差光谱非常相似,均于238和292nm处出现最大吸收峰,且随着Lu(Ⅲ)的滴加,吸收峰强度逐渐增大。238nm处的滴定曲线表明:Lu(Ⅲ)与HBED、EHPG均形成1∶1的稳定配合物,配合物Lu(Ⅲ) HBED与Lu(Ⅲ) EHPG的摩尔吸光系数分别为:ΔεLu-HBED=(16.01±0.38)×103cm-1·mol-1·L,ΔεLu-EHPG=(16.99±0.56)×103cm-1·mol-1·L;条件稳定常数分别为:lgKLu-HBED=16.58±0.13,lgKLu-EHPG=15.56±0.20。同样实验条件下,荧光光谱测定表明:配体HBED、EHPG均在310nm处有最大荧光峰,配合物Lu(Ⅲ) HBED、Lu(Ⅲ) EHPG的形成都使其最大荧光峰红移,Lu(Ⅲ) HBED的形成使HBED的荧光增强约2.3倍,而Lu(Ⅲ) EHPG的形成却使EHPG的荧光有约65%的淬灭。     

Yb(Ⅲ)、Gd(Ⅲ)与EHPG配合物的光谱研究

在0.01mol·L^-1 N-2-羟乙基哌嗪-N′-2-乙磺酸(Hepes),pH 7.4和室温条件下,应用荧光光谱和紫外差光谱研究了Yb(Ⅲ),Gd(Ⅲ)与N-N′-乙烯-二[2-(2-羟基苯基)甘氨酸](EHPG)的配合反应。结果表明,随着稀土离子Yb(Ⅲ)或Gd(Ⅲ)的不断滴加,EHPG在310nm处的最大荧光峰强度逐渐降低,而其紫外差光谱在238和292nm处的吸收峰逐渐增强,当稀土离子Yb(Ⅲ)或Gd(Ⅲ)达到一定量时,310nm处的荧光强度、238和292nm处的吸收峰强     

铕(III)离子与人血清脱铁转铁蛋白结合的紫外差光谱研究

在pH7.4,温度为25℃的条件下,用紫外吸收差光谱进行了Eu^3^+对人血清脱铁转铁蛋白的滴定。结果表明Eu^3^+与人血清脱铁转铁蛋白结合后其差光谱在245nm和296nm处出现吸收峰,在245nm处,Eu^3^+-脱铁转铁蛋白配合物的摩尔吸光系数是(2.2±0.1)×10^4cm^-^1.mol^-^1.dm^3,Eu^3^+可占据脱铁转铁蛋白的2个金属离子结合部位,Eu^3^+优先占据脱铁转铁蛋白的C端结合部位,条件平衡常数是logK~C=8.42±0.12,logK~N=6.03±0.42。Eu^3^+与R~E^3^+(R~E=Nd,Sm,Gd和Tb)间的线性自由能关系表明,稀土离子占据脱铁转铁蛋白的C端结合部位时受离子大小的影响。     

铕(III)离子与人血清脱铁转铁蛋白结合的紫外差光谱研究

在pH7.4,温度为25℃的条件下,用紫外吸收差光谱进行了Eu^3^+对人血清脱铁转铁蛋白的滴定。结果表明Eu^3^+与人血清脱铁转铁蛋白结合后其差光谱在245nm和296nm处出现吸收峰,在245nm处,Eu^3^+-脱铁转铁蛋白配合物的摩尔吸光系数是(2.2±0.1)×10^4cm^-^1.mol^-^1.dm^3,Eu^3^+可占据脱铁转铁蛋白的2个金属离子结合部位,Eu^3^+优先占据脱铁转铁蛋白的C端结合部位,条件平衡常数是logK~C=8.42±0.12,logK~N=6.03±0.42。Eu^3^+与R~E^3^+(R~E=Nd,Sm,Gd和Tb)间的线性自由能关系表明,稀土离子占据脱铁转铁蛋白的C端结合部位时受离子大小的影响。     

流动注射-动力学法同时测定铁(Ⅲ)和铝(Ⅲ)

本文利用5－溴水杨基荧光酮，CTMAB与Fe3＋、Al3＋形成的三元络合物显色体系，采用联机检测技术．结合流动注射－停流分析方法，对双组分金属离子进行了速差动力学同时测定的研究。研究结果表明，方法回收率在94％～104％之间，线性范围：对Al3＋：0～30μg，对Fe3＋：0～15μg，标准曲线的相关系数均大于0.992，约20种常见金属离子不干扰测定。     

乙二胺对铝(Ⅲ)-铝试剂-乙醇显色反应的增敏及其应用

在pH4.0～4.5的乙酸-乙酸钠缓冲溶液中,适量的乙二胺对铝(Ⅲ)-铝试剂-乙醇的显色反应有明显的增敏作用。显色体系的最大吸收波长为545nm,表观摩尔吸光系数为1.2×10~4L/(mol·cm),铝(Ⅲ)含量在0.5～40μg/(25mL)时服从比尔定律。该显色体系用于测定合成水样中的铝,回收率为96.7％～98.4％,RSD为0.38％～0.43％。     

Eu(Ⅲ)与EHPG配合反应的循环伏安特性和光谱研究

在0.02mol/LpH6.0的HAc-NaAc缓冲溶液和室温条件下,用循环伏安法、荧光光谱和紫外差光谱研究了Eu3 与N,N′-亚乙基-二[2-(2-羟基苯基)甘氨酸](EHPG)的配合反应。结果表明,Eu3 与EHPG形成1/1的配合物。循环伏安法测定Eu3 在-0.2～-1.2V电位扫描范围内裸玻碳电极上有一对氧化还原峰,EHPG无电化学活性,Eu-EHPG在电极上呈现准可逆电化学行为。荧光光谱测定表明,随着Eu3 的不断滴加EHPG在310nm处的最大荧光峰强度逐渐降低。而其紫外差光谱在240nm和293nm处的吸收峰逐渐增强,当Eu3 达到一定量时,在310nm处的荧光强度、240nm和292nm处的吸收峰强度不再发生变化。通过计算,在240nm处配合物Eu-EHPG的摩尔吸光系数为Δε=19.06×103cm-1.mol-1.L,条件稳定常数为lgKEu-EHPG=13.90。     

稀土离子与伴清蛋白结合的光谱研究

在ｐＨ＝７．４和２５℃下，用紫外吸收差光谱进行了Ｅｕ＾３＋对脱伯伴清蛋白的滴定，Ｅｕ＾３＋与脱铁伴清蛋白结合后其差光谱在２４５ｎｍ和２９６ｎｍ处出现吸收峰，在２４５ｎｍ处Ｅｕ＾３＋脱铁伴清旧白配合物的摩尔吸光系数是（２．１±０．１）×１０＾４ｃｍ＾－１．Ｌ．ｍｏｌ＾－１，Ｅｕ＾３＋可占据脱铁伴清蛋白的２个金属离子结合部位，条件平衡常数ｌｏＫＮ＝８．２１±０．２０，ｌｇＫｃ＝４．６０±０．１１，脱铁     

铽离子探针法研究单宁酸与伴清蛋白相互作用

以pH 7.4、含有0.1 mol•L^－1 NaCl的0.01 mol•L^－1 Hepes为缓冲液, 在(25±0.2) ℃, 采用荧光光谱法研究了单宁酸(TA)与伴清蛋白(apoOTF)的相互作用. 由蛋白内源荧光测定表明: TA分别与apoOTF, Tb_N^3＋-apoOTF和Tb_N^3＋-apoOTF- Tb_C^3＋结合形成1∶1配合物, 其表观结合常数(K_A)分别为7.15×10⁵, 4.16×10⁶和3.77×10⁶ mol^－1•L. 以Tb^3＋敏化荧光测定表明：TA与Tb³⁺可形成1∶2配合物, 且TA与Tb³⁺的结合能力大于apoOTF与Tb³⁺的结合能力. TA-Tb₂^3＋配合物也可与该蛋白结合形成1∶1复合物, 其K_A为1.86×10⁵ mol^－1•L.     

富勒烯离子Jahn-Teller畸变和光谱研究进展

M_xC₆₀ (M= K、Cs、Rb) 具有的超导性启发人们对C₆₀^n- 和C₇₀^n- 展开了深入研究。本文综述了富勒烯离子C₆₀^n±、C₇₀^n±、C₇₆^n±、C₇₈^n±及C₈₀^n±的结构畸变和光谱研究进展,介绍了国内外近十几年来众多研究小组的有关工作,从实验检测到理论计算, 从结构探讨到谱学性质研究, 并结合作者在此方面的理论研究成果,进一步探索富勒烯离子Jahn-Teller 畸变的特点和产生原因以及其电子光谱的规律性。     

金属离子协同效应对血红蛋白分子荧光光谱的影响

本文采用荧光光谱法对血红蛋白(Hb)与Zn^2 、Cu^2 、Ag^ 三种离子的单一离子及混合离子的相互作用进行了研究。结果表明,Zn^2 对Hb有较强的荧光增强作用,Cu^2 具有较强的荧光淬灭作用,而Ag^ 有较弱的荧光淬灭作用;在二元金属离子与Hb的混合体系中,由于金属离子与Hb之间存在竞争配位作用或离子之间相互制约及协同效应,使混合体系中Hb的荧光光谱变化较单一金属离子有明显的差异。     

小波神经网络在紫外光谱识别中的应用研究

介绍用于信号识别的小波神经网络的结构和算法，并将其用于酪氨酸，二羟基苯丙氨酸和色氨酸的紫外光谱识别。在波小神经网络中，采用Ｍｏｒｌｅｔ母波波和一维搜索变步长共轭梯度优化方法。结果表明，小波神经网络对于光谱间的细微结构差别具有很好的识别能力。     

稀土离子（Ⅲ）与牛血清白蛋白作用的紫外光谱

用紫外光谱研究了稀土离子（Ⅲ）与牛血清白蛋白（BSA）的作用．14种稀土离子均使BSA～280um特征吸收峰强增加，诱导BSA构象发生改变．紫外差谱结果表明，只有氧原子参加与稀土配位．BSA与稀土配位基团为亲水外壳的氨基酸波基和肽键上的C＝O基团．