蛋白质与酸性染料相互作用的分光光度研究

分别在酸性碱性介质研究了铬天青S（CAS）,溴甲酚渌（BCG）,溴邻苯三酚红（BPR）和甲基百里酚蓝（MTB）与蛋白质结合的光度性质。在pH 3．8－4．0,蛋白质使CAS和BCG的吸光度降低,在pH 3．8和10．8,蛋白质分别使BOR和MTB最大吸收波长红移10和20nm,并使染料吸光度增大。无论染料吸光度降低或增大,均与蛋白质浓度在一定浓度范围内成正比。初步讨论了蛋白质与染料作用的机理。     

ARS-Al(Ⅲ)与蛋白质作用的分光光度研究

在 p H4 .0的 Britton- Robinson缓冲溶液中 ,茜素红 S(ARS) - Al( )与牛血清白蛋白 (BSA)生成红色复合物 ,吸收峰波长λmax=5 1 5 nm,比金属离子络合物本身红移 80 nm。表观摩尔吸光系数ε=2 .0 4× 1 0 5L· mol-1 · cm-1 。吸光度值在 BSA的质量浓度 2 0— 1 80 mg· L-1 范围内呈线性关系。所拟定的方法有较好的灵敏度 ,可以用于实际生物样品中蛋白质含量的测定     

2,7-二氯荧光素与蛋白质相互作用的分光光度法研究

首次采用分光光度法研究了模拟生理条件(pH 7.4 Tris-HCl缓冲溶液,离子强度I=0.1)下2,7-二氯荧光素与牛血清白蛋白(BSA)相互作用的情况.研究结果表明:两者相互作用形成稳定的复合物,最大吸收波长为509nm,与2,7-二氯荧光素的最大吸收波长502nm比较,红移了7nm;两者之间主要通过静电引力结合,但并不排除疏水作用力和氢键;两者之间的结合数为32.     

曙红B与人血清白蛋白相互作用的分光光度研究

在 p H=1.8的 Clark- L ubs缓冲溶液条件下 ,曙红 B与人血清白蛋白复合物的最大吸收在 5 2 8nm处 ,比曙红 B红移 14 nm,复合物表观摩尔吸光系数为 1.19× 10 6L·mol-1·cm-1,用摩尔比法求得最大结合比为 2 0 0。在浓度 5— 5 0 mg/ L范围内呈线性关系 ,检出限为 0 .6 9mg/ L。实验讨论了反应条件的影响及反应机理     

酸性品红分光光度法测定蛋白质的研究

在ＰＨ１．８的ＫＨ２ＰＯ４－Ｈ３ＰＯ４缓冲介质中,蛋白质与酸性品红结合使染料的吸光度下降。蛋白质浓度Ｃ在０．４０－４．００ｍｇ·Ｌ＾－１和８．００－４０．００ｍｇ·Ｌ＾－１范围内,吸光度的降低与蛋白质浓度（Ｃ）呈线性关系,回归方程分别为△Ａ＝０．０１４０Ｃ＋０．０５３４和△Ａ＝０．０１０９Ｃ＋０．０８９５,相关系数ｒ依次为０．９９６５和０．９９９３,方法用于奶粉和麦片中蛋白质的测定,结果满意。     

黄芩中锗的分光光度研究

对黄芩中的锗进行了分光光度法研究，结果表明，黄芩中含有丰富的有机锗。本方法简单可靠，可获得满意的分析结果。     

普适分光光度新方法研究

本文采用紫外分光光度法与计算机联用，测试了吸光度差与浓度的对应关系，旨在证明样品放在参比池，标样放在样品室的方法可以取代标准曲线法。并且 减小误差，最主要是定量测量用标准曲线法无法进行定量测定的高浓度试样，并且不考虑△Ａ－ｃ是否满足线性关系。     

分光光度法测定蛋黄提取物中蛋白质的含量

本文采用考马斯亮蓝染色分光光度法测定了蛋黄提取物中蛋白质的含量。结果表明：蛋白质的含量在2－15μg/mL范围内与吸光度呈线性关系,r=0.9996，检出限为1.008μg/mL，回收率为98.3%-100.2%。     

吖啶橙与肝素钠相互作用的分光光度法研究

用分光光度法研究吖啶橙与肝素钠的结合反应,吖啶橙主要以静电作用的方式与肝素钠发生相互作用。在pH 2.0的Britton-Robinson(B-R)缓冲溶液中,吖啶橙在478和492 nm处有特征吸收峰,当加入肝素钠后,492 nm处的吸光度值强度降低且在453 nm处出现了一个新的吸收峰,说明两者之间发生了较强的相互作用形成了一种新的复合物,利用摩尔比法求解两者的结合比为1∶3。在最佳条件下,吸光度值的降低与肝素钠的浓度在3.0～15.0 mg·L-1范围内呈良好的线性关系,表观摩尔吸光系数ε=1.599×105 L·mol-1·cm-1,检测限(3σ)为0.236 mg·L-1。该方法简单、快速,应用于肝素钠注射液效价的测定,结果令人满意。     

铬(Ⅲ)与明胶蛋白质相互作用的紫外光谱研究

采用紫外分光光度法研究了铬(Ⅲ)与明胶蛋白质相互作用。结果表明：由于金属离子铬(Ⅲ)的存在，明胶-282nm向低波数方向位移，改变了明胶高分子的构象。     

酸性棕SR分光光度法测定血清白蛋白

在Britton-Robinson酸性缓冲溶液中,加入非离子表面活性剂阿拉伯胶,能使酸性棕SR(ASR)与血清白蛋白形成复合物,最大吸收波长为610 nm,比ASR红移165 nm。采用分光光度法研究了该结合反应的最佳条件,并据此建立了一种测定血清蛋白的新方法。λ=610 nm时,ε_BSA=6.23×104 L·mol-1·cm-1,ε_HSA=7.23×104 L·mol-1·cm-1;牛血清白蛋白(BSA)在0～91.0 mg·L-1,人血清白蛋白(HSA)在0～95.2 mg·L-1范围内服从比尔定律。检出限分别为BSA：5.72 mg·L-1,HSA：5.15 mg·L-1。对6个人血清蛋白总量平行6次测定,相对标准偏差1.8%～4.4%,回收率93.6%～109.1%,并对5只小白鼠的血清蛋白总量进行了测定。     

灿烂绿与DNA作用的紫外-可见光谱的特性及其分析应用

用紫外 -可见光谱法研究了阳离子染料灿烂绿 (Brilliant Green)与脱氧核糖核酸 (fs DNA、ct DNA)相互作用的特性及分析应用。在 p H=8.0— 10 .5条件下 ,6 2 5 nm处的最大吸收峰随着 DNA量的增加 ,吸光度显著下降 ,并表现出一定的线性关系。据此 ,建立了一种可用于 DNA定量测定的新方法。其线性范围分别为 0 .10— 8mg/ L (fs DNA)、0 .15— 7mg/ L (ct DNA) ,表观摩尔吸光系数分别为 :6 .5 2× 10 4、9.0 8× 10 4L· mol-1· cm-1,相关系数分别为 0 .9988、0 .9990。方法具有较高的灵敏度和选择性。用于合成试样分析 ,结果令人满意     

马兜铃酸与人血清白蛋白相互作用的荧光光谱研究

采用荧光光谱技术研究了模拟生理条件下马兜铃酸与人血清白蛋白(HSA)的相互作用.结果显示:马兜铃酸与人血清白蛋白有强的结合,结合位置与色氨酸残基间的距离r为2.5nm,二者间的结合是疏水和静电力共同作用的结果.     

偶氮氯膦-mA光度法测定人血清中总蛋白

在酸性介质中,偶氮氯膦-mA与蛋白质在室温下能迅速结合生成复合物,并在600nm和660nm处产生两个吸收峰。利用复合物在600nm处的吸光度研究了反应的最佳条件,并建立了一个测定蛋白质的光度分析新方法。本方法至少可测定75—400μg/mL的牛血清蛋白(BSA)、人血清蛋白(HSA)及γ-球蛋白G(IgG),其表观摩尔吸光系数ε分别为:1.23×105、1.06×105与2.13×105L·mol-1·cm-1。除阴、阳离子表面活性剂外,其余大部分物质不干扰蛋白质测定。方法快速、简便、选择性好、线性范围宽。用于人血清样品中总蛋白的测定,所得结果与用经典的考马斯亮蓝法测得结果基本一致。     

新型水溶性花菁双嵌染料荧光测定蛋白质的研究

基于蛋白质对双嵌花菁染料具有良好的荧光增强作用,以新型水溶性碳菁染1,1’-丙磺酸-3,3,3’,3’-四甲基吲哚三次甲基碳菁-5,5’-二磺酸钾为荧光探针,建立了一种新的蛋白质荧光检测体系。实验考察了探针的荧光特征、浓度、缓冲体系pH、盐浓度和乙醇有机试剂等参数对体系荧光的影响。当pH2.0,花菁染料最大荧光激发波长为548 nm,发射波长为562 nm,血清蛋白与探针作用随着探针浓度的增加而加强,荧光增强值逐渐上升;当探针浓度为1.00×10-6mol·L-1时,牛血清蛋白BSA和人血清蛋白HSA对花菁探针荧光增强作用最为明显,体系荧光强度与蛋白质浓度成良好的线性关系,BSA和HSA线性响应浓度范围分别为0.20～15.00μg·mL-1和0.20～12.00μg·mL-1, 检测限(3σ/K)为0.01μg·mL-1。测定了血清蛋白BSA的合成样品,当BSA浓度为4.00,6.00,8.00μg·mL-1时,回收率为94.5%～103.3%。     

分光光度法测定烟叶中镁的研究

在ｐＨ＝ ７．０ ＮＨ４Ａｃ 缓冲介质中,苦氨酸偶氮－Ｈ－酸（ＰＨＡ）与镁反应生成２∶１ 蓝紫色络合物,λｍ ａｘ＝６３０ｎｍ ,ε＝ １．１６×１０４Ｌ·ｍ ｏｌ－ １·ｃｍ － １,镁的含量在０．５－ ４０μｇ／２５ｍ Ｌ内符合比尔定律,本方法用于烟草样品中镁的测定,结果令人满意。