荧光光谱法研究抗癌药物白藜芦醇与人血清白蛋白相互作用

运用荧光光谱法研究了抗癌药物白藜芦醇 (resveratrol,Res) 与人血清白蛋白(human serum albumin, HSA) 的相互作用.结果显示,在生理条件下,HSA使Res的荧光最大发射峰发生明显蓝移,说明药物与蛋白间发生相互作用.平衡透析结果表明,Res在HSA上只有一个结合位点.Res对HSA的荧光猝灭是静态猝灭过程,药物与蛋白之间形成复合物,结合常数为7.43×105 L/mol (298 K),结合距离为3.50 nm.8-苯胺基-1-萘磺酸(8-anilion-1-naphthalenesulfonic acid, ANS)结合研究及热力学分析结果表明Res结合在HSA的疏水腔内,疏水作用为主要结合力.     

伊红和牛血清白蛋白相互作用

运用紫外光谱法和荧光光谱法研究了伊红和牛血清白蛋白(以下简称BSA)的相互作用。结果表明，伊红是与BSA中特定部位(弱极性区域)相结合，且符合Scatchard模型。     

盐酸洛美沙星与人血清白蛋白相互作用的荧光光谱

应用荧光光谱法研究了生理条件下盐酸洛美沙星(LOM)与人血清白蛋白(HSA)相互作用机制。研究表明:盐酸洛美沙星对HSA内源荧光的猝灭机制属于形成复合物所引起的静态猝灭,猝灭速率常数Kq为3.37×1012L.mol-1.S-1;结合常数为1.23×105,结合位点数为1.11,并根据F rster非辐射能量转移理论,计算出盐酸洛美沙星与HSA相互结合时其供体-受体间的结合距离(R=2.44 nm)和能量转移效率(E=0.209)。通过HSA与抗菌药物盐酸洛美沙星结合反应,探讨了药物盐酸洛美沙星在生物体内与蛋白质相互作用的生物学效应及其作用机理,讨论了共存Cu2+、Fe3+、Zn2+对盐酸洛美沙星与HSA结合反应的影响。     

幽门螺杆菌的左氧氟沙星耐药性及其基因分析

分析了宁波地区幽门螺杆菌（Helicobacter pylori,Hp）对左氧氟沙星的耐药情况,探讨了Hp对左氧氟沙星的耐药机制.取患者胃黏膜组织分离培养Hp,检测Hp对左氧氟沙星的耐药率;提取左氧氟沙星耐药Hp DNA,PCR扩增并测序比较.结果表明：宁波地区Hp对左氧氟沙星的耐药率为22.5%,左氧氟沙星耐药Hp菌株gyrA基因91位密码子发生点突变.提示宁波地区Hp对左氧氟沙星已产生一定的耐药性;左氧氟沙星耐药Hp gyrA基因突变可能是本地区左氧氟沙星耐药的重要原因之一.     

光谱法研究金霉素和土霉素与牛血清白蛋白的相互作用

应用荧光光谱法和紫外-可见吸收光谱法研究了金霉素(CTC)和土霉素(OTC)与牛血清白蛋白(BSA)之间的相互作用。发现在pH=7.4的三羟甲基胺基甲烷-盐酸缓冲溶液(Tris-HCl)中,随着金霉素或土霉素浓度的增加BSA的荧光强度逐渐减弱,说明它们之间的作用为荧光猝灭作用。求得金霉素与BSA     

光谱技术结合分子模拟探测糖精钠与人血清白蛋白相互作用

在人体生理酸度(pH 7.4)条件下,运用荧光、紫外和圆二色谱法并结合分子模拟技术研究了甜味剂糖精钠(SSA)与人血清白蛋白(HSA)的相互作用。结果表明,SSA通过静态方式猝灭HSA的荧光,SSA在HSA上有一个结合位点位于subdomain IIA(site I位),分子模拟证实了该结合位点。计算出的热力学参数焓变(ΔH)和熵变(ΔS)均为负值,表明氢键与范德华力是形成SSA-HSA复合物的主要驱动力。紫外吸光光谱与圆二色谱分析显示,SSA的存在诱导HSA的多肽链发生了部分伸展。     

芦氟沙星与牛血清白蛋白结合反应的热力学研究

用荧光光谱和紫外-可见吸收光谱法研究了在模拟人体生理条件下，芦氟沙星与牛血清白蛋白的结合反应，发现芦氟沙星对牛血清白蛋白有较强的荧光猝灭作用，用Stern-Volmer和Lineweaver-Burk方程处理荧光猝灭数据．得到了反应的结合常数、结合热力学性质和结合位置等参数．     

乳酸左氧氟沙星的紫外光谱性质与应用

在不同pH(1.89-11.58)的Britton-Robinson(B-R)缓冲溶液中,乳酸左氧氟沙星的紫外光谱性质,并对其吸收光谱的移动进行了详细的探讨。提出pH=2.87为分光光度法测定乳酸左氧氟沙星的最佳酸度,在最大吸收波长292nm处,测得其表观摩尔吸光系数为3.4×104L·mol-1·cm-1。乳酸左氧氟沙星的线性范围为1.0-23.0mg·L-1,检出限为0.565mg·L-1。该法成功用于药物制剂中乳酸左氧氟沙星含量的测定,结果满意。     

牛血清白蛋白的同步荧光分析法

建立了用染料麦塔喇红固定波长同步荧光分析法测定牛血清白蛋白的新方法，实验结果表明，以麦塔喇红为荧光探针，用同步荧光分析法测定蛋白质方法简便，反应速度快，灵敏度高，线性范围为０－４μｇ／ｍＬ，检测限为６６．０ｎｇ／ｍＬ。相对标准差（ｎ＝８）为０．６７。     

牛血清白蛋白的压电免疫测定及电极的洗脱

在镀银石英晶片上用压电免疫方法测定了０．５～５０ｍｇ／Ｌ范围内的牛血清白蛋白的浓度，得到线性响应；并较全面地研究了压电晶片的回复性使用问题，以０．２ｍｏｌ／Ｌ甘氨酸－盐酸（ｐＨ＝２．０）溶液洗脱时效果较好     

磺胺甲噻二唑与HSA的结合性质及其对HSA结构的影响

在模拟人体生理条件下(pH 7.4),应用荧光、同步荧光、紫外吸收光谱法和圆二色谱法,研究了磺胺甲噻二唑(STZ)与人血清白蛋白(HSA)的相互作用。荧光猝灭实验结果表明,STZ对HSA内源荧光具有较强的猝灭能力,属于形成复合物的单一静态猝灭,氢键和范德华力是主要驱动力,结合常数Ka达到105 L·mol-1,表明STZ与HSA有较强的亲合力,STZ与HSA有一个结合位点,位于HSA的Site I。紫外吸收光谱、同步荧光光谱和圆二色谱分析表明,STZ与HSA结合诱导了HSA的二级结构发生了部分改变,导致蛋白质α-螺旋和β-转角含量增加,β-折叠和无规则卷曲含量减少。表面疏水性测定结果显示,STZ-HSA复合物的形成引起HSA表面疏水性增加。本研究为认识STZ与HSA的结合机制和药理作用提供重要信息。更多还原     

光谱法研究刺芒柄花素与牛血清白蛋白的相互作用

在生理pH7.4条件下,应用光谱法研究药物小分子刺芒柄花素与牛血清白蛋白相互作用机理。通过荧光法和紫外吸收光谱法确定了刺芒柄花素对牛血清白蛋白的荧光猝灭机制。采用Stern-Volmer方程求出相互作用的猝灭常数,双对数方程求出结合常数Ka和结合位点数n,进而利用热力学公式判别作用力类型。结果表明:刺芒柄花素与牛血清白蛋白的相互作用的荧光猝灭属于静态方式,298 K时结合常数Ka为1.39×106L.mol-1,结合位点数为1,而主要作用力类型是静电作用。用紫外与同步荧光光谱法研究了刺芒柄花素对BSA构象的影响。     

pH对阿霉素与人血清白蛋白相互作用的影响

应用荧光光潜的方法研究了阿霉素与人血清白蛋白的相互作用．基于荧光猝灭现象和Firster理论，求出了5个不同pH下，两者结合的动力学猝火常数、能节转移效率和结合距离等参数．发现：在实验的酸度条件下，阿霉素对人血清白蛋门的荧光都有猝火作用；与中性、弱酸和弱碱性环境相比，存pH4．00的强酸性环境中，两者的猝灭常数明显偏低，结合距离叫显偏大．结果表明：阿霉素与人血清白蛋白的结合过程中，非辐射能量转移是导致人血清白蟹自荧光猝灭的原因之一；中性、弱酸和弱碱性环境对两者的结合不会产生太大的影响，静电作用小早两者相互作用的主要作用力。     

水溶性季铵盐卟啉化合物与牛血清白蛋白的相互作用

以荧光技术研究了合成的水溶性季铵盐卟啉化合物1，1a—1c和2，2a—2c与牛血清白蛋白(BSA)的结合作用．由实验数据求得反应的结合常数、结合位点数．根据Foster非辐射能量理论得到能量转移效率和结合距离．测试结果表明，合成的卟啉化合物与BSA之间均具有较强的结合作用，其中BSA对1a，2a的结合常数明显大于其它卟啉化合物，初步探讨了卟啉化古物与BSA作用的荧光猝灭机理．同时，利用不同浓度下卟啉化合物与BSA作用的同步荧光光谱，考察了卟啉化合物对BSA构象的影响。     

荧光光谱法研究葫芦[7]脲与牛血清白蛋白的相互作用

采用荧光光谱滴定法研究了葫芦[7]脲(CB[7])与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用。实验发现,在常见的pH 7.4时,BSA的荧光强度随着CB[7]浓度的增大而明显降低,猝灭常数随温度升高而逐渐减小。结果表明,CB[7]能与BSA相结合,形成较稳定的配合物,BSA内源荧光猝灭属静态猝灭机理。分别采用Stern-Volmer方程和Lineweaver-Burk双倒数方程处理实验数据,获得了不同温度下的反应结合常数、结合位点数以及相关热力学参数。在298K时,其表观结合常数(KA)为2.337×105 L.mol-1,结合位点数为1.078。基于热力学参数判定CB[7]与BSA之间存在协同的疏水作用和静电作用,这表明一方面BSA的氨基酸残基上的非极性基团可部分进入CB[7]疏水性的腔体,另一方面BSA又能与CB[7]端口质子化的羰基产生静电作用。同步荧光技术研究发现CB[7]没有引起BSA构象的变化,这为葫芦脲在药物载体和生命科学领域的应用提供有用的信息。     

Ebselen卟啉的合成及其与牛血清白蛋白的相互作用

以2-氯硒基苯甲酰氯和5,15-二(4-氨基苯基)-10,20-二苯基卟啉为原料,合成了双ebselen单卟啉(5,15-二ebselen-10,20-二苯基卟啉),用紫外可见光谱(UV-Vis),红外光谱(IR),核磁共振氢谱(1H NMR),高分辩质谱(HR-MS)对其结构进行了确认.同时,考察了新化合物与牛血清白蛋白(BSA)相互作用的荧光光谱,由实验数据求得该双ebselen单卟啉与BSA的结合常数KA=1.69×105L/mol.分析荧光结果表明双ebselen单卟啉与BSA之间发生了较强的静态猝灭.     

乙烯基荧光功能单体的合成及与牛血清白蛋白的相互作用

用1-芘基丁酸和L-苯丙氨酸通过酯化、偶合、酰化等反应合成了一种新的乙烯基荧光功能单体N-丙烯酰胺乙基-2-（1-芘基丁酰胺摹）苯丙酰胺（Py-Phe-DA），产率71．2％．经1^H NMR（核磁共振氢谱），MS（质谱）和FT-IR（红外光谱）等证实了它的结构和组成，并对中间体及产物的合成和分离纯化进行了讨论．该单体与牛血清白蛋白反应的荧光光谱结果表明它们之间可发生相互作用．     

荧光光谱研究阿司匹林键联金属卟啉与牛血清白蛋白的相互作用

以5-（4-羟基苯基）-10，15，20-三（4-甲氧基苯基）-卟啉和乙酰水杨酸为原料制得了阿司匹林键联的自由卟啉，与不同的金属醋酸盐作用后得到了相应的金属配合物；通过核磁共振氢谱，红外，紫外可见，质谱和元素分析等方法对这些化合物进行了结构确证。借助于荧光光谱，考察了这些化合物与牛血清白蛋白（BSA）的相互作用，得到了相应的卟啉-BSA复合物的结合常数和结合位点数。结果显示，键合阿司匹林的卟啉化合物对BSA的作用较强。     

甲磺酸培氟沙星与牛血清白蛋白的相互作用研究

应用荧光光谱法研究了喹诺酮抗菌素甲磺酸培氟沙星与牛血清白蛋白分子间的结合反应，测定了结合常数K和结合位点数n，讨论了荧光猝灭机理，并依据Foerster非辐射能量转移机制确定了授体-受体间的结合距离和能量转移率。采用同步荧光技术考察了甲磺酸培氟沙星对牛血清白蛋白构象的影响。此外，还探讨了在金属离子Zn^2 存在下甲磺酸培氟沙星与牛血清白蛋白的结合作用。