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本研究了吐温-80水溶液中硫氰酸铋配合物的吸收光谱,最大吸收波长λmax=335nm,其摩尔吸光系数ε335=2.61×10^4,与PAR、偶氮胂(Ⅲ)与铋(Ⅲ)的配合物的ε610=2.70×10^4相近,性 种新的三元配合物,并用解释在吐温-80水溶液中硫氰酸铋为一种灵敏的显色反应。 相似文献
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用分光光度法测定了在20.0±0.1℃温度下,以NaClO4为支持电解质的水溶液中,Tiron与高价铟离子形成配合物1∶1显色反应的热力学摩尔吸光系数,考察了a值对摩尔吸光系数与溶液离子强度效应的线性关系的影响,测得a=6.5时的热力学摩尔吸光系数,其logε°=3.69. 相似文献
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采用VIS和 ICP及酶活性测定等方法,研究铜锌超氧歧化酶(Cu2Zn2SOD)与组氨酸钴(Ⅱ)[Co(His)n] 的直接相互作用及外加组氨酸钴(Ⅱ)、磷酸盐对此类相互作用的影响。结果发现,水溶液中原酶活性中心的Cu(Ⅱ)和Zn(Ⅱ)离子可被外加的组氨酸钴(Ⅱ)部分诱导、交换出来,而Co(His)n 中的Co(Ⅱ)进入酶的活性中心,形成“Co-SOD”酶衍生物各组分,并相应影响了酶的催化活性。与此同时,外加组氨酸钴(Ⅱ)及磷酸盐对此类相互作用有着重要的影响 相似文献
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应用紫外可见吸收光谱研究了钴超氧化物歧化酶在缓冲溶液中与组氨酸的相互作用。发现酶活性中心的Co(Ⅱ)在缓冲溶液中可以与外部物质进行交换相互作用。Co(Ⅱ)与组氨酸形成络合物并在活性中心与络合物间达成动态平衡。 相似文献
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紫外可见吸收光谱法研究钴超氧化物歧化酶活性中心钴与组氨酸… 总被引:2,自引:2,他引:0
应用紫外可见吸收光谱研究了钴超化物歧化酶在缓冲溶液中与组氨酸的相互作用,发现酶活性中心的Co(II)在缓冲溶液中可以与外部物质进行交换相互作用。Co(II)与组氨酸形成络合物并在活性中心与络合物间以动态平衡。 相似文献
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采用VIS,ICP 及酶活性测定等方法,研究铜锌超氧歧化酶(Cu2Zn2SOD)与组氨酸钴(Ⅱ) (Co(His)n ) 直接相互作用时溶液pH值、作用时间对此类相互作用的影响。结果发现,溶液的pH值越高,作用时间越长,越有利于此类相互作用的进行 相似文献
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镍(Ⅱ)、锰(Ⅱ)、钴(Ⅱ)与诺氟沙星配合物的荧光特性研究 总被引:1,自引:0,他引:1
荧光分光光度法研究了镍(Ⅱ)、锰(Ⅱ)、钴(Ⅱ)与诺氟沙星配合物的荧光光谱特性.发现镍(Ⅱ)、锰(Ⅱ)、钴(Ⅱ)与诺氟沙星产生的配合物在pH 6.0的KH2PO4-K2HPO4的缓冲溶液中均使诺氟沙星的荧光猝灭.确认镍(Ⅱ)、锰(Ⅱ)、钴(Ⅱ)与诺氟沙星产生的配合物的组成分别为2 : 1、1:1、1:1.用锰与诺氟沙星配合物体系测定诺氟沙星滴眼液的含量,相对标准偏差为0.60%-1.1%,回收率为98.87%-102.7%,结果令人满意. 相似文献
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采用Vis,ICP及酶活性测定等方法,研究铜锌超氧歧化酶(Cu_2Zn_2SOD)与苏氨酸钴(Ⅱ)(Co(Thr)_n)的直接相互作用以及外加苏氨酸钴(Ⅱ)的量、溶液pH值对此类相互作用的影响。结果发现:在水溶液中原酶活性中心处的Zn(Ⅱ)离子可被外加的苏氨酸钴(Ⅱ)部分诱导、交换出来,而溶液中外加的Co(Thr)_n中的Co(Ⅱ)进入酶的活性中心,形成“Co-SOD”酶衍生物,并相应影响了酶的催化活性。与此同时,外加苏氨酸钴(Ⅱ)的量、溶液pH值对此类相互作用进行有重要的影响。 相似文献
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我们首次发现的铜锌超氧歧化酶(Cu2Zn2SOD)与氨基酸等发生直接相互作用的现象,是一种前人未研究过的重要的生化新现象[1]。在此新发现的基础上,本文用ICP,VIS,NMR和酶活性测定等方法,又从不同角度拓展研究了Cu2Zn2SOD酶与两类不同化合物,即无机氯化钴(CoCl2)、有机组氨酸钴(Co(Ⅱ)(His)n)的直接相互作用,发现酶活性中心金属离子同样与外加的这两类不同化合物发生相互作用,相应地影响了酶的催化活性。还发现Co(Ⅱ)(His)n比CoCl2与酶相互作用更强、更快,Co(Ⅱ)(His)n中的Co(Ⅱ)更易进入酶中,更影响了酶的催化活性。 相似文献
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苏丹Ⅲ在不同溶剂中的紫外-可见光谱研究 总被引:1,自引:0,他引:1
研究了苏丹Ⅲ在不同溶剂中的紫外-可见吸收光谱,探讨了极性、非极性及混合溶剂对苏丹Ⅲ的紫外-可见光谱的影响。结果表明,苏丹Ⅲ的主要吸收峰位于200~230 nm,340~360 nm及490~510 nm区间。在200~230 nm的中紫外区,苏丹Ⅲ在极性溶剂中呈双峰吸收,非极性溶剂中随苏丹Ⅲ浓度增加吸收峰由双峰变为单峰,混合溶剂中吸收双峰消失,红移至310 nm处,呈单峰状。苏丹Ⅲ在环己烷、石油醚、甲醇、乙腈和香蕉水这5种溶剂中的摩尔吸光系数(ε)均在104数量级。 相似文献
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采用VIS和ICP及酶活性测定等方法,研究铜锌超氧歧化酶(Cu2ZnSOD)与组氨酸钴(Ⅱ)〖Co(His)〗的直接相互作用及外加组氨酸钴(Ⅱ)、磷酸盐对此类相互作用的影响。结果发现,水溶液中原酶活性中心Cu(Ⅱ)和Zn(Ⅱ)离子可被外加的组氨酸钴(Ⅱ)部分诱导,交换出来,而Co(His)。中的Co(Ⅱ)进入酶的活性中心,形成“Co-SOD”酶衍生物各组分,并相应影响了酶的催化活性。与此同时,外加 相似文献
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Schiff碱水杨醛苯甲酰腙钴(Ⅱ)和锌(Ⅱ)络合物的红外光谱 总被引:1,自引:0,他引:1
水杨醛苯甲酰腙钴 ( )络合物在固态的红外光谱分析表明 ,p H约 5— 6时 ,生成的络合物Co( ) (SBH)中的酚羟基脱质子 ,当 p H控制在 8— 10时 ,生成的络合物 Co( ) (SBH) 2 酚羟基质子化 ,即酚羟基未脱除质子 ,与络合物 Zn( ) (SBH) 2 的 IR结果相同。在络合物 Zn( ) (SBH) 2 和Co( ) (SBH) 2 的生成反应中 ,亚氨基 (—NH— ) 15 40及 314 8cm-1的特征振动峰近乎消失表明 ,与亚氨基(— NH— )氮相连接的质子几乎失去。羰基 C O谱带剧烈红移表明羰基氧破裂并分别与 Zn( )和Co( )金属离子相结合 相似文献
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采用VIS,ICP及酶活性测定等方法,研究铜锌超氧歧化酶(Cu-Zn2SOD)与组氨酸钴(Ⅱ)(Co(HiS)。直接相互作用时溶液pH值、作用时间对此类相互作用的影响。结果发现,溶液的pH值越高,作用时间越长,超有利于类此相互作用的进行。 相似文献
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在pH 7.4,0.05 mol·L-1 N-2-羟乙基哌嗪-N’-2-乙磺酸(Hepes)及室温条件下,用荧光光谱和紫外吸收差光谱进行了Mn(Ⅱ)与N,N’-乙烯-二[2-(2-羟基苯基)甘氨酸](EHPG)相互作用的研究。结果表明, Mn(Ⅱ)对EHPG荧光的猝灭为静态猝灭,Mn(Ⅱ)与EHPG形成1∶1的配合物,条件解离常数KD为1.43×10-5。紫外吸收差光谱表明,随着Mn(Ⅱ)的不断滴加其紫外差光谱在238和291 nm处吸收峰逐渐增强。经计算配合物的ε238 nm为(1.31±0.02)×104 cm-1·mol-1·L,条件解离常数KD为(1.36±0.21)×10-5。与荧光光谱结果一致且均表明Mn(Ⅱ)与EHPG结合比较弱。 相似文献
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直链醚型Schiff碱与钴(Ⅱ)、镍(Ⅱ)配合物的合成、表征及其活性的研究 总被引:5,自引:0,他引:5
合成了双水杨醛缩二甘醇二胺(SALDA)及双水杨醛缩四甘醇二胺(SALTTA)两类直链醚型Schiff碱,并用于合成钴、镍的四种Schiff碱配合物,经分析,其组成为[M(SALDA)](NO3)2·H2O和[M(SALTTA)](NO3)2·nH2O,并以热重-差热分析、紫外、红外光谱以及核磁共振谱等方法研究了它们的配位作用.此类配合物能有效清除超氧阴离子自由基,具有明显的生物活性,并对甲基丙烯酸甲酯(MMA)聚合有催化效果,转化率~70%,分子量峰值可达100万. 相似文献