金属离子对叶酸与牛血清白蛋白相互作用的影响

用荧光光度法及紫外分光光度法研究了生理条件下金属离子Ca2+、Cu2+和Zn2+对叶酸(FA)与牛血清白蛋白(BSA)相互作用的影响。结果表明:叶酸及金属离子均导致BSA的内源荧光猝灭,根据Stern-Volmer方程得到的荧光猝灭常数,可判断猝灭机制均为静态猝灭。由计算得到的热力学参数熵变ΔS和Gibbs自由能ΔG得出:推断无金属离子存在时,FA与BSA之间的作用力为静电作用力;在Ca2+的存在下,FA对BSA的作用力主要为氢键与范德华力;Cu2+和Zn2+存在下,FA对BSA的作用力主要为疏水作用力。3种金属离子的参与都使得FA与BSA结合作用的表观结合常数发生了的变化,但结合位点数仍维持在1左右。     

荧光光谱法研究共存物对白杨素与BSA相互作用的影响

运用荧光光谱法研究了共存物亚硝酸钠、葡萄糖或维生素C对白杨素(CHR)与牛血清白蛋白(BSA)相互作用的影响.结果表明:无共存物时,白杨素对BSA的荧光猝灭过程为静态猝灭,结合常数K值为10~3～10~4数量级,结合位点数n近似等于1,分子间相互作用力以疏水作用力为主;亚硝酸钠、葡萄糖、维生素C分别参与下,白杨素对BSA的荧光猝灭类型由静态猝灭转变为动态猝灭,葡萄糖的参与使白杨素与BSA之间作用力类型由疏水作用力转为氢键与范德华力,亚硝酸钠或维生素C的分别存在不影响白杨素与BSA的作用力类型;三种外加试剂的单独参与均使得白杨素与BSA的结合常数明显增大,结合位点数略有增加,但仍维持在1左右.初步探讨了共存物影响白杨素与BSA结合的可能方式.     

荧光法研究金属离子对橙皮素与牛血清白蛋白相互作用的影响

采用荧光光谱和三维荧光光谱法研究了橙皮素(HSP)与牛血清白蛋白(BSA)之间的相互作用,并考察了共存金属离子Cu2+,Zn2+对二者相互作用的影响。实验结果表明,HSP对BSA的内源性荧光具有猝灭作用,猝灭类型为静态猝灭,作用力类型是氢键和范德华力,Cu2+,Zn2+的加入未改变HSP对BSA的猝灭类型和作用力类型。通过比较猝灭常数、结合常数、结合位点数、猝灭效率和三维荧光光谱图变化,推知Cu2+,Zn2+能与BSA产生结合作用,使其成为受制状态下的刚性肽链,从而影响HSP进入BSA疏水腔,减弱了HSP与BSA的结合能力,表现为与HSP存在竞争作用。     

金属离子对齐多夫定与牛血清白蛋白结合作用的影响

用荧光光谱法和紫外分光光度法研究了水溶液(Tris-HCl缓冲溶液, pH 7.1)中齐多夫定(ZDV)与牛血清白蛋白(BSA)的结合作用及三种金属离子(Cu2+, Mg2+, Zn2+)对其的影响. 结果表明: 齐多夫定及金属离子均导致BSA的内源荧光猝灭, 猝灭机制均为静态猝灭; 齐多夫定与BSA间存在较强结合作用, 热力学参数△H和△S分别为-10.2 kJ·mol-1和77.5 J·mol-1·K-1 (298 K), 表明其结合力以静电作用力为主; 298 K下结合常数、结合位点数和结合距离分别为6.92×105 L·mol-1、1.18和2.28 nm; 温度升高结合常数和结合位点数减小. 三种金属离子均导致ZDV与BSA的结合常数减小, 结合距离增大.     

光谱法与分子模拟技术研究丽春红2R与牛血清蛋白的相互作用

采用荧光光谱、同步荧光光谱、紫外-可见吸收光谱及分子模拟技术研究了模拟生理条件下丽春红2R(P2R)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用。实验结果表明,P2R-BSA体系的荧光猝灭机制为内源荧光猝灭,猝灭原因为静态猝灭和非辐射能量转移;计算了不同温度下体系的结合常数Ka及结合位点数n;根据热力学参数推断出作用力类型;求出室温下荧光给体-受体间的结合距离;同步荧光法证实丽春红2R对BSA构象未产生影响;分子模拟研究结果表明二者间的主要作用力为氢键和疏水作用力。     

几种金属离子对胭脂红与牛血清白蛋白相互作用的影响——荧光光谱研究

利用荧光光谱法研究了不同温度(15、27、39℃)下食用合成色素胭脂红对牛血清白蛋白(BSA)的内源荧光猝灭特性,考察了Cu2+、Ni 2+、Pb2+等金属离子对二者相互作用的影响,并测定了不同温度下的猝灭常数KSV、结合常数KA和结合位点数n.结果表明,3种金属离子基本不影响胭脂红对BSA荧光猝灭机理,但Cu2+、Ni 2+、Pb2+离子都与BSA有一定的结合能力,可在不同程度上增强胭脂红与BSA的结合作用及其对BSA内源荧光的猝灭.     

荧光光谱法研究山姜素与牛血清白蛋白的相互作用机理

研究了模拟生理条件下,山姜素与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用。山姜素猝灭BSA为静态猝灭过程,获得了不同温度下山姜素与BSA的结合常数和结合位点数。考察了Mg2+、Ca2+、Zn2+、Cu2+等金属离子对结合作用的影响。热力学参数研究发现静电作用力为山姜素与BSA的主要结合力。根据Frster非辐射能量转移理论,计算了山姜素与BSA之间的结合距离r0为4.07nm。同步荧光光谱法研究结果表明山姜素对酪氨酸残基的微环境产生了影响,使其疏水性增强,而对色氨酸残基的微环境没有产生影响。     

中药成分七叶内酯-BSA-金属离子的相互作用

以荧光光谱、紫外光谱技术研究了传统中药(秦皮)有效成分七叶内酯与BSA在金属离子Cu2 、Ni2 、Zn2 和Co2 分别共存时的相互作用。发现七叶内酯与BSA的表观结合常数KA、七叶内酯对BSA内源荧光的猝灭常数KP增大,按KA和KP数值改变程度,四种金属离子的排序与Irving-William s稳定性序列部分相符:Co2 >Cu2 >N i2 >Zn2 ,但结合位点数n、结合空间距离r和分子间作用力类型基本未变。推测金属离子可能在七叶内酯与BSA之间以“离子架桥”方式直接参与七叶内酯-BSA的结合过程。     

硫普罗宁与牛血清白蛋白相互作用的研究

采用荧光技术研究了硫普罗宁与牛血清白蛋白(BSA)之间的结合作用,结果显示硫普罗宁对BSA的荧光猝灭为静态猝灭和动态猝灭共同作用的结果.经研究得到了反应的结合常数、结合热力学性质和结合位点等参数,确定了该药物与BSA之间的作用力类型为疏水作用.探究了金属离子和甘草次酸的共存对硫普罗宁与BSA结合的影响.     

肉桂酸与牛血清白蛋白相互作用及酒精的影响

用荧光光谱法研究了肉桂酸与牛血清白蛋白(BSA)在生理条件下的相互作用. 实验结果表明, 肉桂酸与BSA能形成1:1复合物, 荧光猝灭属于静态猝灭过程; 与BSA分子间主要的结合作用力为疏水作用; 310 K 下结合常数和结合位点数分别为3.07×10⁴ L·mol-1和1.10; 肉桂酸使BSA的构象发生了变化; 另外, 酒精的加入使其结合常数和结合位点数减小.     

三种香豆素类中药小分子与牛血清白蛋白的相互作用

运用荧光光谱(FS)、紫外光谱(UV)法研究了三种香豆素中药小分子与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用.实验结果表明,香豆素类小分子能够插入BSA分子内部与BSA形成基态复合物导致BSA内源荧光猝灭,猝灭机理主要为静态猝灭和非辐射能量转移.药物分子极性及体积增大对BSA内源性荧光猝灭效应增强,与BSA中荧光性氨基酸残基之间的空间距离r增大,表观结合常数K_A增大且结合位点数n减少.结合过程的热力学参数变化表明上述相互作用过程是一个熵增加、Gibbs自由能降低的自发分子间作用过程,其中香豆素与BSA之间以疏水作用为主,而伞形花内酯、七叶内酯与BSA之间则还存在偶极-偶极作用,表明药物分子极性同样影响其与BSA间相互作用力的类型.     

中药黄连有效成分盐酸小檗碱与牛血清白蛋白的相互作用

从天然中药材黄连中提取分离并精制得到盐酸小檗碱(BC),采用UV光谱和荧光光谱(FS)研究其与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用,解释了BC导致BSA的荧光发射光谱峰裂分的现象,其二重峰分别归属于色氨酸及酪氨酸残基.结果表明,静态猝灭和非辐射能量转移是导致BC对BSA荧光猝灭的两大原因,BC与BSA的表观结合常数K_A为8.66×10⁴L/mol(30℃)和8.72×10⁴L/mol(37℃),BC在BSA分子上的结合位点数为(3.1±0.2).BC与BSA分子中荧光性氨基酸残基之间的距离为3.75nm(30℃)和3.62nm(37℃),表明BC的部分片段能够插入BSA分子内部.热力学函数计算结果表明,该作用过程是一个熵增加、Gibbs自由能降低的自发超分子作用过程,并由此推断BC与BSA之间以疏水相互作用为主.     

Study on the Interaction Between Bovine Serum Albumin and Potassium Perfluoro Octane Sulfonate

The interactions between potassium perfluorooctanesulfonate (PFOS) and bovine serum albumin (BSA) were studied by fluorescence spectroscopy. The association constants between PFOS and BSA were obtained by fluorescence enhancing and fluorescence quenching respectively. Furthermore, fluorescence quenching was studied at different temperatures, and the binding constant was also determined by the method of fluorescence quenching. According to the thermodynamic parameters, the main binding force could be judged. The experimental results revealed that BSA and PFOS had strong interactions. The mechanism of quenching belonged to dynamic quenching and the main sort of binding force was hydrophobic force. IR-spectra proved the interaction changed the conformation of BSA.     

氨基硫脲芳基铱抗癌物与牛血清蛋白相互作用机制

在生理条件下,利用紫外-可见光谱和荧光光谱分别研究氨基硫脲芳基铱抗癌物与牛血清蛋白的相互作用。确定作用机制,讨论结合力类型,并研究共存离子对结合常数的影响。实验结果表明,间甲氧基苯甲醛4-苯基-3-氨基硫脲芳基铱(TSC-Ir-6)配合物对牛血清白蛋白(BSA)的内源性荧光有猝灭作用,其猝灭类型为静态猝灭;通过计算二者相互作用时的热力学参数,其结果表明TSC-Ir-6与BSA的结合是一个自发过程(ΔG<0),且体系ΔH<0,ΔS<0,其相互作用力类型为氢键和范德华力,结合位点约为1。共存离子的存在使TSC-Ir-6与BSA之间的结合常数明显增大,结合力更强,提高了其在血浆中的滞留时间,可能得到更好的治疗效果。     

槲皮素-铝配合物的制备及其与BSA的结合作用

在甲醇溶液中合成了槲皮素-铝配合物(Que-Al),并用紫外-可见吸收光谱和红外光谱进行了表征;运用荧光光谱探讨了Que-Al与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用;求得了结合常数KA和热力学参数△H、△G、和△S.结果表明,Que-Al对BSA具有荧光猝灭作用,其猝灭方式为动态猝灭;Que-Al与BSA之间的作用力主要为疏水作用力.     

Characterization of Interaction Between Raltitrexed and Bovine Serum Albumin by Optical Spectroscopic Techniques

The interaction of raltitrexed(RTX) with bovine serum albumin(BSA) was investigated by steady state/lifetime fluorescence spectroscopy and circular dichroism(CD) spectroscopy under the simulative physiological conditions. The results of fluorescence titration reveal that RTX could strongly quench the intrinsic fluorescence of BSA via a static quenching procedure. The obtained binding constant K_A of RTX with BSA was 478630 and 44259 L/mol at 298 and 310 K, respectively. According to van’t Hoff equation, the thermodynamic parameters ΔH, ΔG and ΔS were calculated, indicating that hydrophobic forces were the predominant intermolecular forces in stabilizing the complex. The binding process was a spontaneous process, in which Gibbs free energy change was negative. According to Förster’s non-radioactive energy transfer theory, the distance r between donor(BSA) and acceptor(RTX) was 3.82 nm, suggesting that the energy transfer from BSA to RTX occurred with high probability. Displacement experiment and the number of binding sites calculation confirmed that RTX could bind to the site-I of BSA. Furthermore, the effects of pH and some metal ions on the interaction of RTX with BSA were also investigated. The results of synchronous fluorescence and CD spectra show that the RTX-BSA binding induced conformational changes in BSA.     

香豆素类中药有效成分与牛血清白蛋白结合的构效关系

本文主要用荧光光谱(FS)、 紫外光谱(UV)从药物分子结构角度研究五种香豆素类中药有效成分CⅠ~CⅤ与牛血清白蛋白(Bovine Serum Albumin, BSA)结合时的构效关系.     

The effect of Cu2+ or Fe3+ on the noncovalent binding of rutin with bovine serum albumin by spectroscopic analysis

The interaction of rutin to bovine serum albumin (BSA) in aqueous solution was investigated by fluorescence spectra and ultraviolet-visible (UV-vis) spectra at pH 7.40. There are also some metal ions present in blood plasma, thus the research about the effect of metal ions on the interaction of drugs with proteins is crucial. Therefore, we have studied the effect of Cu2+ or Fe3+ on the interaction between rutin and BSA by using spectroscopic technique at pH 7.40, for the first time. The results of fluorescence titration indicated that rutin could quench the intrinsic fluorescence of BSA in a static quenching way. The binding sites number (n), the binding constant (K) and the spatial-distance (r) of rutin with BSA without or with Cu2+ or Fe3+ at 310 K were calculated. The result showed that the presence of Cu2+ or Fe3+ increased the binding constant and changed the binding distance between the acceptor and the donor, which possibly results from the formation of metal ions-BSA complex. The effect of rutin on the conformation of BSA was also analyzed using UV under experimental conditions. Furthermore, the fluorescence displacement experiments indicated that rutin is situated within subdomain IIA of BSA.