秋水仙碱与牛血清白蛋白相互作用的电化学研究

以电化学方法对秋水仙碱与牛血清白蛋白的相互作用进行了研究。在0.3 mol/L H2SO4底液中,秋水仙碱在玻碳电极上产生一不可逆的氧化峰,峰电位为1.18 V(vs.SCE),加入表面活性剂四丁基氯化铵后,秋水仙碱的峰信号得到明显提高。在上述条件下,加入BSA后秋水仙碱的氧化峰电位正移,峰电流下降,峰电流下降值与BSA加入的浓度在1.5×10-7～2×10-6mol/L(r=0.9978)范围内有良好的线性关系,检出限达4.0×10-8mol/L。进一步探讨了秋水仙碱与BSA的结合数和结合常数,得到结合数为1,结合常数为2.40×105L/mol。     

抗坏血酸与牛血清白蛋白相互作用的电化学研究

应用电化学方法研究了在生理条件下:pH为7.30的0.1 mol/L的NaCl溶液中抗坏血酸(AA)与牛血清白蛋白(BSA)分子间的相互作用。研究表明:抗坏血酸与BSA形成了一种非电活性的生物超分子化合物,二者的结合常数为1.38×107L/mol,结合位点数为2。     

邻苯二酚与牛血清白蛋白的相互作用

采用荧光和紫外光谱法研究了邻苯二酚同牛血清白蛋白(BSA)的作用.邻苯二酚对BSA内源荧光猝灭机理为静态猝灭,两者之间生成了不发荧光的复合物.根据双对数方程计算了复合物的结合常数KA和结合位点数n.确定邻苯二酚与BSA只有一个结合位点(可能位于Site I).通过热力学参数得出邻苯二酚与BSA之间主要作用力是疏水作用.同步荧光的结果表明邻苯二酚改变了BSA的分子构象,使色氨酸残基的极性增加,酪氨酸残基的疏水性增强.     

日落黄与牛血清白蛋白相互作用的电化学研究

利用微分脉冲伏安法,研究了日落黄与牛血清白蛋白之间的相互作用.试验结果表明,日落黄与牛血清白蛋白之间形成近似1:1的复合物,从而造成日落黄峰电流的降低,两者之间的结合主要依靠静电力,且结合常数随温度升高而降低.研究有利于从分子水平上了解日落黄和牛血清白蛋白之间的结合作用,为更进一步了解日落黄的生物代谢机理提供一定的理论参考.     

盐酸苯肼与牛血清白蛋白相互作用的研究

用荧光光谱及紫外光谱研究了盐酸苯肼与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用。实验结果表明,盐酸苯肼能导致BSA的内源荧光猝灭,猝灭机制为静态猝灭;根据热力学参数△H<0、△S<0,得出盐酸苯肼与BSA之间的主要作用力为氢键和范德华力。同步荧光的结果表明盐酸苯肼使BSA分子构象发生了改变,色氨酸和酪氨酸残基所处环境的疏水性降低。紫外光谱法进一步证明了其猝灭机制为静态猝灭。     

恩诺沙星与牛血清白蛋白的相互作用

恩诺沙星与牛血清白蛋白的相互作用;恩诺沙星;牛血清白蛋白;荧光猝灭     

异烟肼与牛血清白蛋白相互作用的光谱和电化学研究

本文用自制L-天冬氨酸修饰电极(PLA/GCE),采用循环伏安法研究了牛血清白蛋白(BSA)与异烟肼(INH)的相互作用,并与荧光光谱法、紫外-可见光谱法进行了比较。使用循环伏安法和荧光光谱法,测得异烟肼与牛血清白蛋白的结合常数K分别为1.544×10~4、1.479×10~4 L/mol,结合位点数均接近1.1。实验测得异烟肼对牛血清白蛋白是静态猝灭。异烟肼的浓度与牛血清白蛋白的荧光强度的降低在2.5×10~(-7)~4.5×10~(-4) mol/L范围内呈线性关系,检出限为1.0×10~(-7) mol/L。BSA的浓度与异烟肼的氧化峰电流的下降在1.0×10~(-9)~5.0×10~(-5) mol/L范围内呈线性关系,检出限为5.0×10~(-10) mol/L。该方法可用于样品中异烟肼和牛血清白蛋白的测定。     

光谱法研究雷尼替丁与牛血清白蛋白的相互作用

运用荧光光谱和紫外-可见吸收光谱研究了雷尼替丁(Ran)与牛血清白蛋白(BSA)之间的相互作用.实验结果表明,Ran对BSA的内源荧光有较强的猝灭作用,猝灭机制为静态猝灭.测定了二者在不同温度下的表观结合常数KA,KA分别为5.64×105 L·mol-1(12℃)、5.38×105 L·mol-1(25℃)和5.15×105 L·mol-1(37℃),Ran与BSA以摩尔比1∶ 1结合.根据Frster非辐射能量转移理论,求出了37℃时给体(Ran)和受体(BSA)之间能量转移效率和结合距离分别为E=0.20和r=2.51nm.计算出的热力学参数表明,Ran和BSA之间的作用力主要是氢键和范德华力.利用同步荧光技术,研究了Ran对BSA构象的影响.     

拉米夫定与牛血清白蛋白的相互作用

应用光谱方法研究了生理条件下(pH=7.40)拉米夫定与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用.结果表明,拉米夫定对BSA产生强烈猝灭作用,其荧光猝灭过程属于静态猝灭.在295K和299 K时,拉米夫定与BSA结合常数分别为1.80x104和1.17x105L?mol-1.BSA的结合力是疏水作用力.探讨了拉米夫定对BSA构...     

光谱法研究吡嗪酰胺与牛血清白蛋白的相互作用

用光谱法研究了抗结核药吡嗪酰胺(Pyrazinamide,PZA)与牛血清白蛋白(bovine serum albumin,BSA)的相互作用,初步探讨了PZA对BSA的猝灭机理为静态猝灭,并用荧光猝灭法测定了作用的位点数n和结合常数K。根据不同温度下的热力学常数确定了PZA与BSA之间的作用力主要是氢键和范德华力作用。根据Forster非辐射能量转移原理,测定了实验条件下PZA与BSA相互结合时,能量授体-受体的结合距离。并用同步荧光和紫外光谱法研究了PZA对BSA构象的影响。     

贝加因与牛血清白蛋白相互作用的分子光谱法研究

利用荧光光谱和吸收光谱研究了贝加因与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用,由Van't Hoff方程计算了反应的热力学参数,并根据Stern-Volmer方程计算了不同温度下的结合位点和结合常数.结果表明,贝加因可静态猝灭BSA的内源荧光;二者相互作用的焓变和熵变均大于零,说明疏水作用力是二者之间的主要作用力.与此同时,贝...     

白杨素磺酸盐与牛血清白蛋白的相互作用

合成了白杨素磺酸钠和白杨素磺酸钙两种白杨素磺酸盐衍生物,并分别采用荧光光谱法研究了它们与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用。结果表明:两种白杨素磺酸盐对BSA有较强的荧光猝灭作用,根据Stern-Volmer方程得到的荧光猝灭常数,可判断由于与白杨素磺酸盐反应而导致BSA的荧光猝灭均属于静态猝灭。采用位点结合模型公式和Frster非辐射能量转移理论计算了结合常数、结合位点数、结合距离。从计算得到的热力学参数焓变ΔH和熵变ΔS,推断了白杨素磺酸钠与BSA之间的作用力为静电引力,而白杨素磺酸钙与BSA之间的作用力为氢键和范德华力。并应用同步荧光技术研究了白杨素磺酸盐对BSA构象的影响。     

大黄酸与牛血清白蛋白相互作用的电化学研究

在pH3.5的Britton -Robinson缓冲液中 ,研究了大黄酸与牛血清白蛋白 (BSA)相互作用的电化学行为 ,二者结合生成了一种非电活性的超分子化合物。用循环伏安法和示差脉冲伏安法对该体系进行了研究 ,并对结合反应的机理进行了探讨。BSA的存在导致大黄酸氧化还原峰电流降低 ,峰电位基本不变 ,峰电流的下降值同所加入的BSA浓度在一定范围内呈线性关系。线性范围3.0×10 -8～8.0×10 -7mol/L ,检出限1.21×10 -8mol/L。     

孔雀石绿与牛血清白蛋白的相互作用

运用荧光光谱和紫外-可见吸收光谱研究了在缓冲溶液中不同温度下孔雀石绿(MG)与牛血清白蛋白(BSA)之间的相互作用. 实验结果表明, MG对BSA的内源荧光猝灭为静态猝灭过程. 测定了该反应在不同温度下的结合常数KA, KA分别为7.69×10⁴ L·mol-1(10 ℃)、5.31×10⁴ L·mol-1(20 ℃)和4.85×10⁴ L·mol-1(37 ℃), MG与BSA以摩尔比1:1结合. 根据Forster非辐射能量转移理论, 求出了37 ℃时给体(MG)和受体(BSA)之间能量转移效率和结合距离分别为E=0.1635 和r=2.30 nm. 计算出的热力学参数表明, MG 和BSA之间的作用力主要是通过氢键和范德华力相互作用.     

L-半胱氨酸与牛血清白蛋白的相互作用

用差示扫描量热法(DSC)和荧光光谱法研究了L-半胱氨酸(L-Cys)与牛血清白蛋白(BSA)在一定离子强度的Tris-HCl缓冲溶液中的相互作用,发现随着L-Cys浓度的增大,BSA的DSC热转变曲线峰形变宽变平,变性温度(tm)和变性焓(△Hm)降低,说明L-Cys的加入使BSA分子的高级结构发生了变化,稳定性降低...     

磁性微球与牛血清白蛋白的相互作用

以纳米级四氧化三铁为磁性载体,以苯乙烯为单体,用微悬浮聚合法制备了聚苯乙烯磁性微球;以牛血清白蛋白(BSA)为模型蛋白,用荧光光谱仪和紫外-可见吸收光谱仪研究了磁性微球与BSA的相互作用.结果表明,磁性微球与BSA结合反应的猝灭机理为静态猝灭.     

胡椒酸与牛血清白蛋白相互作用的研究

用荧光光谱及紫外光谱法模拟研究生理条件下胡椒酸与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用。结果表明,胡椒酸与BSA形成基态复合物从而猝灭BSA的内源性荧光,猝灭原因主要为静态猝灭和非辐射能量转移。胡椒酸对BSA的猝灭速率常数Kq为2.969×1013(18℃)、2.491×1013(25℃)和2.328×1013L·mol-1·s-1(37℃)。胡椒酸与BSA的结合常数KA为1.01×105(18℃)、2.06×104(25℃)和1.02×104L·mol-1(37℃),结合位点数n为0.90(18℃)、0.77(25℃)和0.72(37℃)。根据Frster偶极-偶极非辐射能量转移理论得到结合距离r为2.47(18℃)、2.52(25℃)和2.54(37℃)nm。确定胡椒酸与BSA有较强的相互作用,可以被蛋白质所储存和运输。     

糖精钠与牛血清白蛋白相互作用的荧光光谱研究

在模拟人体生理条件下,应用荧光和紫外-可见光谱法研究了糖精钠与牛血清白蛋白(BSA)之间的相互作用;并计算了不同温度下的热力学参数、结合常数和结合位点数.结果表明,糖精钠对BSA的猝灭机制属于形成复合物的静态猝灭过程;两者之间的作用主要是氢键或范德华力,作用的位点更靠近色氨酸;金属离子对两者的作用具有一定的影响.     

肌醇与牛血清白蛋白相互作用的荧光光谱研究

应用荧光光谱研究了肌醇与牛血清白蛋白(BSA)分子间的相互作用;求出了猝灭常数,讨论了肌醇对BSA构象的影响,并依据能量转移理论确定了肌醇与蛋白的最近距离.结果表明,肌醇与BSA两者间的相互作用为单一的动态猝灭过程.     

邻苯二甲酸二乙酯与牛血清白蛋白相互作用的光谱学研究

采用荧光光谱法与紫外光谱法研究了邻苯二甲酸二乙酯(DEP)与牛血清白蛋白(BSA)之间的相互作用机制。荧光猝灭结果表明,在模拟生理条件(pH=7.4)下,DEP对BSA主要为静态猝灭过程;298 K时的结合常数与结合位点数分别为2.69×10~4 L·mol~(-1)和0.93;热力学参数焓变(ΔH)与熵变(ΔS)均为正数,说明DEP与BSA之间主要为疏水作用力。依据F?rster非辐射能量转移理论求得DEP与BSA之间的结合距离为2.12nm,两者之间极有可能发生非辐射能量转移,由紫外光谱、同步荧光光谱和三维荧光光谱实验结果可知DEP诱导BSA分子构象发生变化。