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采用荧光光谱法研究了水溶液中四溴荧光素、四氯四溴荧光素、二碘荧光素、乙基罗丹明B、健那绿B等5种荧光染料探针与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用.实验表明,这5种染料探针同牛血清白蛋白结合时,疏水作用力起决定性作用,静电力起次要作用,相比之下牛血清白蛋白(BSA)结合阴离子的能力最强,其次为中性分子,最后为阳离子.通过疏水作用力,5种染料均是以非极性苯基进入BSA疏水性腔体中同色氨酸残基发生作用,弱氢键的形成加强了这种作用力,且使得光谱间能量转移效率明显提高.5种染料探针的极性部位由于极性和空间效应的原因难以进入腔体内部,致使反应均按接近1∶1的方式进行. 相似文献
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利用紫外-可见(UV-Vis)光谱和荧光光谱研究了超声波照射激活纳米氧化锌(ZnO)粒子对牛血清白蛋白(BSA)的损伤,并考查了超声波照射时间、纳米ZnO粉末加入量、溶液酸度和照射功率等因素对BSA分子损伤的影响。结果表明,对于体系温度为37.0±0.2 ℃和浓度为1.0×10-5 mol·L-1的BSA溶液,BSA的损伤程度随着超声波照射时间,纳米ZnO粉末加入量,溶液pH值和照射功率的增加而增大。此外,还初步探讨了超声波照射激活纳米ZnO粒子损伤BSA分子的机理,认为是声致发光和高热激发使纳米ZnO粒子产生·OH自由基,进而损伤BSA分子。 相似文献
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开展了针对微量纳米金与牛血清白蛋白相互作用的毛细管电泳研究, 测得二者的结合常数为28.6 L/μmol, 每个纳米金颗粒吸附约24个牛血清白蛋白分子. 结果表明, 牛血清白蛋白可改善并稳定纳米金的峰形, 二者作用时温育介质的pH以及电泳所用的缓冲溶液浓度对毛细管电泳(CE)效率有重要影响. 此法可推广到其它纳米颗粒的吸附研究中. 相似文献
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采用线性扫描伏安法研究了白杨素与牛血清白蛋白(BSA)之间的相互作用。优化的试验条件为:①以pH 7.40的磷酸氢二钠-磷酸二氢钠缓冲溶液为介质;②反应时间为20min;③反应温度为298K;④离子强度:1.0×10-3 mol·L-1氯化钠溶液。研究发现:白杨素与BSA在相互作用后形成了一种非电活性超分子化合物,转移系数(α)为0.121 9,表观电子传递速率常数(ks)为0.914s-1。 相似文献
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采用荧光光谱、紫外光谱对吡柔比星与牛血清白蛋白的相互作用进行了研究。结果表明,吡柔比星和牛血清白蛋白可形成基态配合物导致牛血清白蛋白的内源荧光猝灭,猝灭机理主要为静态猝灭和非辐射能量转移。通过计算获得了二者在不同温度下的结合常数及结合位点数。根据热力学参数判断吡柔比星与牛血清白蛋白之间的作用力主要为范德华力和氢键。根据Frster非辐射能量转移理论确定了吡柔比星和牛血清白蛋白的作用距离。研究了不同金属离子存在下对吡柔比星与牛血清白蛋白结合常数及结合位点数的影响。 相似文献
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Dip-pen纳米刻蚀技术(简称DPN技术)为在目标基底上沉积一个有序或连续的图案提供了一条简单而有效的途径,DPN技术是一种直接书写的扫描探针刻蚀技术,它使用原子力显微镜探针针尖,在一定的驱动力下,直接将化学试剂“墨水”转移到目标基底上.近年来,利用DPN技术已经成功地实现了多种“墨水一基底”组合。 相似文献
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Studies on Interaction between Gatifloxacin and Bovine Serum Albumin by Spectroscopy 总被引:1,自引:0,他引:1
The interaction of gatifloxacin (HGA) with bovine serum albumin (BSA) at 15 and 37 ℃ has been investigated by fluorescence quenching spectroscopy in aqueous solution. The bimolecular quenching rate constant was determined by Stem-Volmer curves and the values were Kq=9.28× 10^12 L·mol^-1·s^-1 (15 ℃) and Kq=8.51 ×10^12 L·mol^-1·s^-1 (37 ~C). The results showed that the fluorescence quenching mechanism of BSA by HGA was a static quenching procedure. The thermodynamic parameters indicated that electrostatic forces played major role in the interaction of BSA with HGA. Studies on the relationship between the concentration of HGA and the fluorescence intensity of BSA showed that BSA and HGA bound at the molar ratio 1 : 1 and the equilibrium constant K0 was 6.80 ×10^4 L·mol^-1. The binding distances between BSA and HGA and the energy transfer efficiency were obtained based on the Ftrster's theory. 相似文献
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