高频超声照射下卟啉镓对牛血清白蛋白的损伤

用紫外-可见(UV-Vis)光谱和荧光(FL)光谱研究了高频超声波激活卟啉镓(HP-Ga)配合物对牛血清白蛋白(BSA)的损伤，探讨了超声波照射时间，HP-Ga浓度和酸度等因素对BSA损伤的影响。结果表明，在一定条件下，BSA的损伤程度随着照射时间的增加和HP-Ga浓度的增大而加剧。     

低频超声波照射下卟啉锰(HP-Mn)配合物对牛血清白蛋白(BSA)损伤的研究

应用紫外-可见(UV-vis)光谱和荧光光谱研究了卟啉-锰(HP-Mn)配合物与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用及在超声波作用下HP-Mn对BSA的损伤作用,并探讨了超声波照射时间,HP-Mn浓度,酸度,离子种类和强度等因素对BSA损伤的影响。结果表明,HP-Mn对BSA荧光的猝灭属于静态猝灭,两者主要通过静电作用相互结合,同时也存在着配位作用,作用距离(r)为3.49 nm。另外,在超声波作用下,HP-Mn能够明显损伤BSA。损伤程度随着超声波照射时间的增长,酸度的升高和HP-Mn浓度的增大而增大,但离子种类和强度的影响较为复杂。这一结果为声动力学(SDT)疗法治疗肿瘤应用于临床具有重要的意义。     

低频超声波照射下卟啉锰(HP-Mn)配合物对牛血清白蛋白(BSA)损伤的研究

应用紫外-可见(UV-vis)光谱和荧光光谱研究了卟啉-锰(HP-Mn)配合物与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用及在超声波作用下HP-Mn对BSA的损伤作用,并探讨了超声波照射时间,HP-Mn浓度,酸度,离子种类和强度等因素对BSA损伤的影响。结果表明,HP-Mn对BSA荧光的猝灭属于静态猝灭,两者主要通过静电作用相互结合,同时也存在着配位作用,作用距离(r)为3.49 nm。另外,在超声波作用下,HP-Mn能够明显损伤BSA。损伤程度随着超声波照射时间的增长,酸度的升高和HP-Mn浓度的增大而增大,但离子种类和强度的影响较为复杂。这一结果为声动力学(SDT)疗法治疗肿瘤应用于临床具有重要的意义。     

二氧化钛催化超声波损伤牛血清白蛋白的研究

利用紫外可见(UV-Vis)光谱和荧光(FL)光谱研究了二氧化钛(TiO₂)催化超声波照射对牛血清白蛋白(BSA)的损伤作用，同时对金红石型和锐钛矿型TiO₂的催化性能进行了比较，并探讨了照射时间，TiO₂加入量，溶液酸度，超声波功率和离子强度等因素对BSA分子损伤的影响。结果表明，金红石型TiO₂的催化效果明显好于锐钛矿型TiO₂。在一定条件下，BSA分子的损伤程度随着照射时间的延长、照射功率和溶液酸度的增大而增大，而TiO₂的加入量和离子强度对BSA分子损伤的影响则较为复杂。     

超声波照射激活亚甲基蓝(MB)声动力损伤牛血清白蛋白(BSA)

超声波;亚甲基蓝(MB);牛血清白蛋白(BSA);损伤     

低频超声波照射下卟啉-锰配合物对牛血清白蛋白损伤的研究

应用紫外-可见(UV-Vis)光谱和荧光光谱研究了卟啉-锰(HP-Mn)配合物与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用及在超声波作用下HP-Mn对BSA的损伤作用,并探讨了超声波照射时间、HP-Mn浓度、酸度、离子种类和强度等因素对BSA损伤的影响.结果表明,HP-Mn对BSA荧光的猝灭属于静态猝灭,两者主要通过静电作用相互结合,同时也存在着配位作用,作用距离(r)为3.49 nm.另外,在超声波作用下,HP-Mn能够明显损伤BSA.损伤程度随着超声波照射时间的增长、酸度的升高和HP-Mn浓度的增大而增大,但离子种类和强度的影响较为复杂.这一结果为声动力学疗法治疗肿瘤应用于临床具有重要的意义.     

超声波激活纳米氧化锌损伤牛血清白蛋白的研究

利用紫外-可见(UV-Vis)光谱和荧光光谱研究了超声波照射激活纳米氧化锌(ZnO)粒子对牛血清白蛋白(BSA)的损伤,并考查了超声波照射时间、纳米ZnO粉末加入量、溶液酸度和照射功率等因素对BSA分子损伤的影响。结果表明,对于体系温度为37.0±0.2 ℃和浓度为1.0×10^-5 mol·L^-1的BSA溶液,BSA的损伤程度随着超声波照射时间,纳米ZnO粉末加入量,溶液pH值和照射功率的增加而增大。此外,还初步探讨了超声波照射激活纳米ZnO粒子损伤BSA分子的机理,认为是声致发光和高热激发使纳米ZnO粒子产生·OH自由基,进而损伤BSA分子。     

超声辅助法研究姜黄素对牛血清白蛋白损伤的影响

运用荧光法研究了姜黄素对牛血清白蛋白(BSA)的荧光猝灭机理,并结合紫外可见光谱探讨了超声照射下姜黄素对BSA的损伤。结果表明,姜黄素对BSA的荧光属静态猝灭,超声作用对牛血清白蛋白的分子结构影响较小,促进了姜黄素对牛血清白蛋白内源荧光的猝灭作用,使猝灭常数增大,辅助姜黄素进一步损伤蛋白质。原因可能是超声波激活姜黄素产生活性物质,活性物质氧化BSA分子内的氨基酸残基,破坏BSA分子结构。姜黄素对牛血清白蛋白的损伤程度随照射时间(0～5h)和姜黄素浓度(0～2.5×10-5mol·L-1)的增大而增加。研究结果为姜黄素作为一种天然光敏剂用于声动力学(SDT)提供了指导意义。     

紫外照射下Pb(Ⅱ)与牛血清白蛋白的相互作用研究

通过紫外吸收光谱法、紫外二阶导数光谱法和荧光光谱法研究了生理pH值条件、紫外照射(UV C 253.7 nm)下Pb(Ⅱ)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用。紫外光谱和紫外二阶导数光谱显示紫外光照射改变了蛋白质中氨基酸残基的微环境。Stern-Volmer方程和Lineweaver-Burk方程分析表明,经紫外光照射后,Pb(Ⅱ)对BSA的荧光猝灭作用依然为静态猝灭作用,且没有改变其强结合位点的位置。受紫外照射过的BSA加入Pb(Ⅱ)后,BSA与Pb(Ⅱ)的结合常数(K_S)随着照射时间的延长而逐渐降低;而BSA与Pb(Ⅱ)先混合后照射时,结合常数(K_S)随着照射时间的延长却逐渐升高。     

恩诺沙星与牛血清白蛋白的相互作用

恩诺沙星与牛血清白蛋白的相互作用;恩诺沙星;牛血清白蛋白;荧光猝灭     

热处理锐钛型二氧化钛催化可见光照射损伤牛血清白蛋白

利用紫外-可见（UV-Vis）光谱和荧光光谱研究了可见光照射热处理的锐钛型二氧化钛（TiO2）对牛血清白蛋白（BSA）的损伤,同时对处理前后TiO2的光催化活性进行了比较,并考察了可见光照射时间、TiO2加入量和照射功率等因素对BSA分子损伤的影响。 结果表明,经过高温处理锐钛型TiO2可以部分转晶,处理后的TiO2和可见光的联合作用能够导致BSA分子损伤。 UV-Vis光谱表现为增色效应,荧光光谱表现为荧光猝灭。 且处理后的TiO2的光催化活性好于处理前。对于体系温度为25 ℃和浓度为1.0×10-5 mol/L的BSA溶液,BSA分子的损伤程度随着可见光照射时间、TiO2加入量和照射功率的增加而增大。 同步荧光光谱证明了BSA分子中酪氨酸的损伤程度较大。     

岩白菜素与牛血清蛋白相互作用的荧光光谱研究

应用荧光光谱研究了岩白菜素与牛血清白蛋白(BSA)分子间的相互作用.结果表明,岩白菜素对BSA内源荧光的猝灭机制属于形成化合物所引起的静态猝灭,猝灭常数Ksv为1.905×104L.mol-1;岩白菜素与BSA反应的结合常数为2.083×104,结合位点数为1.由热力学参数确定了岩白菜素与牛血清白蛋白的结合作用主要为静电作用.实验还发现随着岩白菜素的加入,BSA的猝灭值与岩白菜素浓度在1.5×10-5~1.5×10-4mol.L-1的范围内呈良好的线性关系,检出限2.0×10-6mol.L-1,可用于岩白菜素的测定.     

1-萘酚诱导人血清白蛋白和牛血清白蛋白构象的变化

采用稳态荧光光谱、同步荧光光谱、荧光共振能量转移技术结合分子对接法,探究了1-萘酚(1-OHNap)诱导人血清白蛋白(HSA)和牛血清白蛋白(BSA)构象变化的差异.结果 表明,与1-OHNap的结合作用使HSA中荧光团周围微环境极性发生改变,BSA中Trp残基周围微环境的极性增加;同时,与1-OHNap的结合作用使H...     

Electrochemical Investigation of Ascorbic Acid Interacting with Bovine Serum Albumin

Abstract

Electrochemical investigation of the interaction of Ascorbic acid (AA) with bovine serum albumin (BSA) on a glassy carbon electrode is reported for the first time. In a 0.1 mol/l, pH 7.3 NaCl solution, AA had a well‐defined voltammetric oxidative peak at +0.2086 V (versus Ag/AgCl) on a GC electrode. After the addition of BSA into the AA solution, the oxidative peak current decreased significantly without a shift of the peak potential, and no new peak appeared. The experimental results showed that a new nonelectrochemical supramolecular complex was formed after the interaction of BSA with AA, which resulted in a decrease of the diffusion coefficient, and then a decrease of the oxidative peak current. The interaction conditions and the electrochemical detection conditions were carefully investigated. The stoichiometry of this supramolecular complex was calculated based on voltammetric data with a binding number of two and a binding constant of 1.38×10⁷.     

Studies on Interaction between Gatifloxacin and Bovine Serum Albumin by Spectroscopy

The interaction of gatifloxacin （HGA） with bovine serum albumin （BSA） at 15 and 37 ℃ has been investigated by fluorescence quenching spectroscopy in aqueous solution. The bimolecular quenching rate constant was determined by Stem-Volmer curves and the values were Kq=9.28× 10^12 L·mol^-1·s^-1 （15 ℃） and Kq=8.51 ×10^12 L·mol^-1·s^-1 （37 ~C）. The results showed that the fluorescence quenching mechanism of BSA by HGA was a static quenching procedure. The thermodynamic parameters indicated that electrostatic forces played major role in the interaction of BSA with HGA. Studies on the relationship between the concentration of HGA and the fluorescence intensity of BSA showed that BSA and HGA bound at the molar ratio 1 ： 1 and the equilibrium constant K0 was 6.80 ×10^4 L·mol^-1. The binding distances between BSA and HGA and the energy transfer efficiency were obtained based on the Ftrster＇s theory.